发现修改固定的蛋白质结构的长年的概念

本质上找到的千位蛋白质是氨基酸字符串，装配由基因，并且科学家长期相信他们自动地折叠自己到唯一地固定，三维的形状射击生活引擎。

在基因研究时代，识别那些形状和他们的功能成为生物医学全世界焦点。

现在，威斯康辛山东医学院的研究员在密尔沃基发现蛋白质， lymphotactin，在机体的免疫反应扮演重要作用，可能迅速地转移其形状 --十次每秒钟-- 在二个完全地无关的结构之间，其中每一与在辩护机体的唯一作用。
他们的发现，发布在国家科学院的行动， 3月 17日，修改在 20 世纪 60 年代设立的生化的一个根本概念。 它可能也启发搜索其他蛋白质以这个能力更改表单和帮助 misfolded 蛋白质地址疾病例如阿耳茨海默氏的、帕金森的、 ALS、疯牛病和许多癌症。

“当我们的发现提出对蛋白质折叠谜时的更多问题，我们希望它生成被增强的研究了解这些大病的复杂进程”，说小组负责人布赖恩 Volkman， Ph.D。，生化副教授。

Volkman 博士的小组使用高灵敏的核磁反应 (NMR)分光学解决三维蛋白质结构。 核磁共振在化学个体的数量和类型情报在分子的，并且能评定对的距离在这个分子内的原子之间导致其结构一个计算机生成的三维设计。

他们发现人力 lymphotactin，免疫系统发行的管理蛋白质吸引和激活白细胞，自然存在于二个明显的结构，并且这份新被识别的表单没有相似性对其他已知的蛋白质。 他们也了解每份表单有一个唯一角色，一附有血管的内墙的和提供援助的其他获取白细胞。 这根据 Volkman 博士意味着转换从一个 lymphotactin 结构成其他对其启动可能是重要的。

“蛋白质经常有是密切相关对一个唯一结构”他说的多个功能状态。 然而 “在其自然状态，我们发现 lymphotactin 采用二等于被填写的，但是从一个到另一个迅速地更改的无关的结构”。

Robyn Tuinstra， Ph.D。，一个前博士后在 Volkman 博士的实验室，是本文的主要作者。 弗朗西斯彼德森， Ph.D。，生化助理教授是一位重要共同调查员。

Volkman 博士的 lymphotactin 研究资助了由国家卫生研究所，过敏国家学院和传染病自 1999年以来和由从山东医学院巨蟹星座中心的学科研究经费自 2003年以来。

http://folding.stanford.edu/