De mensheid zegevierde in een recente "concurrentie" tegen de natuur als wetenschappers erin geslaagd in het creëren van een nieuw type van enzym voor een reactie waarvoor geen natuurlijke enzym is geëvolueerd.
Deze prestatie opent de deur naar de ontwikkeling van een scala aan mogelijke toepassingen in de geneeskunde en de industrie.
Enzymen zijn, zonder twijfel, een waardevol model voor het begrijpen van de ingewikkelde werken van de natuur. Deze moleculaire machines - die het leven zou niet bestaan zonder - zijn verantwoordelijk voor het initiëren van chemische reacties in het lichaam. Miljoenen jaren van natuurlijke selectie hebben afgestemd de activiteit van deze enzymen, waardoor chemische reacties plaats van miljoenen op te nemen sneller. Teneinde een kunstmatige enzymen, een begrip van de structuur van natuurlijke enzymen en hun werking, evenals geavanceerde protein engineering technieken creëren, is nodig. Een team van wetenschappers van de Universiteit van Washington, Seattle, en het Weizmann Institute of Science, Israël, hebben een cruciale doorbraak in de richting van dit streven. Hun bevindingen zijn onlangs gepubliceerd in het wetenschappelijke tijdschrift Nature.
Enzymen zijn biologische katalysatoren die zijn gemaakt van een reeks van aminozuren, die vouwen in specifieke driedimensionale eiwitstructuren. De wetenschappers 'doel was om een enzym te maken voor een specifieke chemische reactie waarbij een proton (een positief geladen waterstofatoom) wordt verwijderd uit koolstof - een veeleisende reactie en snelheidsbepalende stap in vele processen waarvoor geen enzymen bestaat, maar die gunstig zou zijn in het helpen van het versnellen van de reactie. Tijdens de eerste manche van de "concurrentie", het onderzoeksteam ontwierp het "hart" van de enzymatische machine - de actieve site - waar de chemische reacties plaatsvinden.
De tweede manche van de wedstrijd was de ruggengraat van het enzym ontwerp, dat wil zeggen, de volgorde van de 200 aminozuren die samen de structuur van het eiwit te bepalen. Dit was geen sinecure, aangezien er een oneindig aantal manieren om 20 verschillende soorten aminozuren te regelen in strings van 200. Maar in de praktijk slechts een beperkt aantal mogelijkheden beschikbaar, zoals de volgorde van de aminozuren bepaalt de structuur van het enzym dat op zijn beurt bepaalt haar specifieke activiteit. Prof. David Baker van de universiteit van Washington, Seattle, gebruikte nieuwe computationele methoden om tienduizenden van de sequentie mogelijkheden scan, het identificeren van ongeveer 60 computationeel ontworpen enzymen die het potentieel heeft om het uitvoeren van de voorgenomen activiteit had. Van de 60 geteste sequenties, acht geavanceerde naar de volgende 'ronde', die liet biologische activiteit. Van deze resterende acht, drie sequenties leerde de 'laatste fase', die bleek te zijn het meest actief. Drs. Orly Dym en Shira Albeck van Structural Biology Department het Weizmann Instituut opgelost van de structuur van een van de laatste deelnemers, en bevestigde dat de gecreëerde enzymen waren bijna identiek aan de voorspelde computational design.
Maar de efficiëntie van de nieuwe enzymen kon niet te vergelijken met die van nature voorkomende enzymen die zich in de loop van miljoenen jaren. Dit is waar "de mensheid" stond op de rand van het verliezen van de wedstrijd aan de natuur, totdat prof. Dan Tawfik en onderzoek student Olga Khersonsky of Biological Chemistry Afdeling het Weizmann Instituut stapte in en waren in staat om een methode waarmee de synthetische enzymen te ondergaan ontwikkelen " evolutie in een reageerbuis ', dat natuurlijke evolutie nabootst. Hun methode is gebaseerd op herhaalde rondes van willekeurige mutaties, gevolgd door het scannen van de mutant enzymen om degenen die de meeste verbetering van de efficiëntie zien te vinden. Deze enzymen vervolgens onderging verdere rondes van de mutatie en screening. Resultaten tonen aan dat het slechts zeven ronden van de evolutie neemt in een reageerbuis het verbeteren van de enzymen 'efficiency 200-voudig, in vergelijking met de efficiëntie van de computer ontworpen template, wat resulteert in een miljoen-voudige toename in reactie voordelig is vergeleken met die die rekening plaats in de afwezigheid van een enzym.