Een team onder leiding van Johns Hopkins onderzoekers heeft opgelost belangrijke raadsels over hoe bepaalde eiwitten de reproductie van bacteriën, ontdekkingen die kunnen leiden tot een nieuw type van antibiotica gids.
In een recente studie gepubliceerd in het tijdschrift Current Biology, de wetenschappers gemeld hoe een gordel-achtige structuur, een Z-ring, die een staafvormige bacterie wringt om te produceren twee nakomelingen, kunnen worden uitgezet door een eiwit genaamd Minc. Door gebruik te maken van dit beveiligingslek, aldus de onderzoekers, farmaceutische bedrijven kunnen een manier vinden om infecties die niet meer reageren op oudere medicijnen te bestrijden.
"De potentiële medische toepassingen van onze ontdekking significant zijn", zegt Alex Dajkovic, hoofdauteur van het papier. "Omdat de moleculen die betrokken zijn bij celdeling zijn zeer vergelijkbaar in bijna alle bacteriën, het proces dat we ontdekt biedt een nieuwe doelstelling voor de mensen die antibiotica. Dit is uiterst belangrijk omdat resistentie tegen antibiotica in de lift, en vele vermijdbare sterfgevallen, in het bijzonder in de ontwikkelingslanden, worden veroorzaakt door bacteriële infecties. "
Dajkovic ertoe bijgedragen dat de ontdekkingen als postdoc in het lab van Denis Wirtz, een professor in de chemische en biomoleculaire engineering in Johns Hopkins 'Whiting School of Engineering. Dajkovic is nu als onderzoeker verbonden aan het Institut Curie in Parijs.
Wirtz, die ook adjunct-directeur van de Johns Hopkins Instituut voor nanobiotechnologie, merkte op dat "de meeste antibiotica het vermogen van bacteriën om hun cel muren of hun vermogen om eiwitten of DNA te bouwen target. Met dit papier, Alex en de rest van het team werden nieuwe moleculaire doelwitten die bacteriële celdeling zouden kunnen verstoren. Als de bacterie niet kan reproduceren, zal de infectie sterven. "
De onderzoekers richtten zich op de staafvormige bacterie E. coli, vaak gevonden in het menselijke maag-darmkanaal, dat dient als modelorganisme voor de studie van de basis bacteriële processen. Wanneer deze eencellige microben wilt vermenigvuldigen, een structuur van de Z-ring vormen genoemd, begint dan aan te scherpen, zoals een rubberen band rond buik elke bacterie. De Z-ring helpt om de staafvormige lichaam knijpen in twee micro-worsten die uiteindelijk verdeeld uit elkaar om twee cellen te vormen.
Voor ongeveer 20 jaar, hebben onderzoekers bekend over de Z-ring, maar hebben niet begrepen precies hoe het werkte en waarom het altijd gevormd in het midden van staafvormige cellen. De belangrijkste onderdelen van Z ringen zijn filamenten van een eiwit molecuul genaamd FtsZ
In de nieuwe tijdschriftartikel, de Johns Hopkins onder leiding van onderzoekers waren in staat om verslag voor de eerste keer dat het veranderen van FtsZ onderwerpen van een vloeibaar-achtige vorm naar een meer vaste structuur in de cel van belang is voor de vorming van de Z-ring. Het team ontdekte dat FtsZ discussies die verweven zich in een kader of steiger die kan houden alle van de andere moleculen die betrokken zijn bij de celdeling proces. De FtsZ filments zijn in staat om dit tapijt weven, de onderzoekers geleerd, omdat ze de neiging om elkaar te trekken en langs de lengte van elke draad met elkaar omgaan.