Μια ομάδα από επιστήμονες του Πανεπιστημίου του Σικάγου έχει φαίνεται πώς δύο πρωτεΐνες, εντοπίστε και επιδιορθώστε βλάβη γενετικό υλικό μέσα σε κελιά.
Μία πρωτεΐνες εντοπίζει και επιδιορθώνει ζημιές στην κακοήθων κυττάρων που προκύπτουν από έναν ορισμένο τύπο θεραπειών του καρκίνου. Σε ένα έγγραφο που δημοσιεύτηκε στο τεύχος του 24 Απριλίου Εφημερίδα χαρακτήρα, η ομάδα έθεσε τη δυνατότητα να σχεδιάζετε ένα μόριο που θα μπορούσε να έχει σχέση με τη διαδικασία επιδιόρθωσης, καθιστώντας πιο αποτελεσματική θεραπεία του καρκίνου.
Chuan αυτός, επίκουρος καθηγητής της χημείας, οδήγησε την ομάδα του. Ο συνδημιουργοί περιλαμβάνονται Φοίβη ρυζιού, αναπληρωτής καθηγητής βιοχημείας και μοριακής βιολογίας στο Πανεπιστήμιο του Σικάγο και πέντε ερευνητές από εργαστήριο του: Cai-Guang Yang, γι Chengqi, Erica Duguid, Christopher Sullivan και της Xing Jian. Εργασία τους είχε υποστηριχθεί από τα εθνικά ινστιτούτα υγείας, το ίδρυμα W.M. Keck και ο Άρνολντ και Mabel Beckman Foundation.
Στο βιβλίο τους χαρακτήρα, οι επιστήμονες καθορίζεται, για πρώτη φορά, τις δομές crystal (που δείχνει το τρισδιάστατο πλαίσιο των ατόμων) δύο σχετικές DNA επισκευής πρωτεϊνών συνδεδεμένο με διπλή-λανθάνον DNA: βακτηριακή πρωτεΐνη που ονομάζεται AlkB, και μια αντίστοιχη ανθρώπινη πρωτεΐνη, ABH2. Οι επιστήμονες επιδίωκαν οι δομές της τις εν λόγω πρωτεΐνες για να κατανοήσετε καλύτερα τον τρόπο μπορούν να εκτελούν τους βασικούς ρόλους στην επιδιόρθωση DNA.
Η πρωτεΐνη βακτηριακή να συνδέσετε να είτε μονής - ή διπλό-λανθάνον DNA. Οι κλώνοι διαχωρίσετε κατά τη διαδικασία της αναπαραγωγής, αλλά η πρωτεΐνη βακτηριακή αποφεύγει το τελευταίο. "Αυτό είναι αξιοπερίεργο, διότι οι περισσότερες άλλες πρωτεΐνες επιδιόρθωση DNA προτιμούν double-λανθάνον,", είπε. Της AlkB πρωτεΐνης αποφεύγει double-λανθάνον DNA, επειδή δεσμευτική ισχύ, διαρκεί περισσότερη ενέργεια.
"Διπλή-λανθάνον DNA είναι άκαμπτη. Μονό-λανθάνον είναι πολύ ευέλικτη,"εξήγησε. "Μπορεί να σας να προκαλέσει κάθε είδους στρεβλώσεις σε μονό-λανθάνον χωρίς να πληρώνουν πολύ δραστήρια ποινή."
Πολλά εργαστήρια προσπάθησαν ανεπιτυχώς να λύσει τη δομή των βακτηρίων πρωτεϊνών με διπλή-λανθάνον DNA. Δεν το έπραξαν διότι αυτή η οικογένεια των πρωτεϊνών συνδέει DNA ασθενή, τα οποία ταινίες την εφαρμογή των παραδοσιακών μεθόδων κρυσταλλογραφικές, είπε. Η ομάδα του ενισχύεται το συγκρότημα από cross-linking το DNA με τις πρωτεΐνες.
Προηγούμενη crystal δομές της εν λόγω πρωτεΐνες και περιλαμβάνονται μόνο για ένα πολύ σύντομο, single-λανθάνον τμήμα του DNA και δεν προέκυψαν όλες τις αλληλεπιδράσεις με μεγαλύτερο, πιο βιολογικώς σχετικές σκέλη του DNA.
"Η τεχνική που θα χρησιμοποιηθούν για να αναπτυχθούν αυτές οι κρύσταλλοι είναι πολύ έξυπνη," είπε ρυζιού, ο οποίος υπηρέτησε ως crystallographer της ομάδας. «Είναι μια ωραία εφαρμογή της χημείας στην επίλυση σημαντικά ερωτήματα στη βιολογία.
"Γνωρίζουμε ποιά κομμάτια του ενζύμου είναι σημαντικές για την αλληλεπίδραση με διπλή-λανθάνον DNA και ποιά κομμάτια λείπουν όταν προτιμά μια ενιαία δέσμη θα μας βοηθήσει να προβλέψετε τις λειτουργίες των συναφών πρωτεΐνες," είπε ρυζιού.
Είπε ότι: "εμείς τώρα εφαρμόσετε αυτή η ίδια στρατηγική σε όλα τα είδη των άλλων πρωτεϊνών-DNA σύμπλοκα."