A causa de doenças como a BSE em bovinos e doença de Creutzfeld-Jakob em humanos é uma proteína príon. Esta proteína se liga às membranas celulares por meio de uma âncora feita de açúcar e de lipídios componentes (a glicosilfosfatidilinositol, GPI) âncora. A ancoragem dos prions parece ter uma forte influência sobre a transformação da forma normal da proteína em sua forma patogênica, que causa a doença da vaca louca e scrapie.
Uma equipe liderada por Christian FW Becker na TU de Munique e H. Peter Seeberger na ETH Zurich tem agora "recriado" o prion GPI ancoradas em primeiro lugar no laboratório. Como eles relatam na revista Angewandte Chemie , eles têm sido capazes de desenvolver um novo método geral para a síntese de proteínas ancoradas.
O isolamento de uma proteína prion completo que inclui a âncora ainda não foi alcançado, nem tem sido possível produzir uma proteína GPI-ancorada sintéticos. A função da âncora GPI, assim, permaneceu no escuro. Uma nova técnica sintética forneceu agora um avanço importante para a equipe alemã e suíça de pesquisadores.