Eine neue Studie im Zapfen der Allgemeinen Physiologie (www.jgp.org) verwendet hochmoderne Fluoreszenzmikroskopie, um zur Verfügung zu stellen eine auffallende 3-D Abbildung von, wie Klasse V myosins (myoV) entlang ihre Actinspur „gehen“.
Der Myosin Superfamily von mechanoenzymes, häufiger gekennzeichnet als molekulare Motoren, spielen eine wichtige Rolle in der Muskelkontraktion und in anderen grundlegenden zellulären Prozessen. MyoV, einer der in hohem Grade studierten molekularen Motoren, hat die langen Abstände der Reisefähigkeit, indem er mehrfache Hand-überhandschritte unternimmt, ohne weg zu fallen ihre Actinspuren. Dieses stellt den Motor extrem gut angepasst für intrazellulären Frachttransport entlang dem Actin Cytoskeleton her. Jedoch stellt die Komplexität der intrazellulären Actindatenbahn eine körperliche Herausforderung Transport dar, und es ist deshalb wichtig, die Bauteile von myoV zu verstehen, die es durch das Actinnetzwerk so geschickt manövrieren lassen.
Unter Verwendung der Einzelmolekül Fluoreszenzmikroskopie liefern Yale Goldman und die Kollegen, von der Universität von Pennsylvaniens-Medizinischen Fakultät, jetzt in hohem Grade weiter entwickelte Echtzeitbilder von myoV Molekülen Schritt für Schritt gehend entlang die einzelnen Actinfäden, die einen Glasobjektträger befolgt werden. Unter den neuen Fortschritten sind Kennzeichnung des normalen Tretens über 13 Actinmonomeren und das nicht-seltene „Misstepping“ über 11 Monomeren, das das myoV veranlaßt, entlang die Fäden zu rotieren.
„Offenbar, hat Mutter Natur eine effiziente Anlage für Frachtlieferung, indem sie die myoV Zelle justierte, um die Spur übereinzustimmen, nach der sie sich bewegt,“ sagt David Warshaw, von der Universität von Vermont, in einem Kommentar konstruiert, der den Artikel begleitet. Goldman und sein Team stellen Einblicke, die helfen, „völlig das volle Repertoire der Transportkapazität der myoVs zu schätzen,“ Warshaw hinzufügt zur Verfügung.
Quelle: Rockefeller-Universitätsverlag