L'acétylation est une réaction chimique indispensable qui est importante pour la modification Co-de translation et goujon-de translation des protéines. Une fois que les protéines sont formées sous leurs formes rudimentaires de longs réseaux de polypeptide, elles subissent plusieurs réactions chimiques de former les structures en trois dimensions finales des protéines. L'acétylation est une telle réaction. Quelques modifications comprennent ceux pour les histones, p53, et les tubulins.
Certaines des réactions importantes d'acétylation comprennent : -
acétylation de N-alpha-borne
C'est la réaction d'acétylation de l'alpha-amine de N-terminal des protéines. C'est une réaction courante vue dans les eucaryotes. Plus de la moitié (40 à 50 pour cent) des protéines de levure et presque de toutes les (80 à 90 pour cent) protéines humaines sont modifiés de cette manière. Cette réaction a été économisée dans toute l'évolution et n'a pas changé beaucoup.
Les réactions sont assistées par des N-alpha-acétyltransférases (NATs), une sous-famille du superfamily de MOUCHERON des acétyltransférases. Ce superfamily comprend des transférases d'acétyle d'histone. Ces transfert de NATs le groupe d'acétyle à partir du l'acétyle-coenzyme A au groupe d'amine.
Il y a trois types de N-acetyletransferases. Ceux-ci sont marqués A, B et C. Ceux-ci ont été considérable étudiés en levure. Chaque sous-type est spécifique pour ses substrats. Ces NATs sont associés au ribosome, où ils acétylent le réseau récemment formé et non modifié de polypeptide. Les protéines telles que l'actine et la tropomyosine sont particulièrement dépendantes de l'acétylation de NAT B pour former les filaments correcte d'actine.
Les êtres humains ont également les composés de NAT A et de NAT B. Des activités complexes de NAT A ont été associées à la voie d'hypoxie-réaction et de beta-caténine qui ont été liées aux pathologies de cancer. NATA s'est avéré sur-pour être exprimé en cancers de la thyroïde et neuroblastomas papillaires. Le composé humain de NAT B est associé au cycle cellulaire. La sous-unité hNat3 du composé de hNatB a été trouvée overexpressed sous quelques types de cancer.
Génétique détermine les activités du NAT qui règlent de nouveau le métabolisme de médicament. Presque 20% d'Asiatiques ont une isozyme qui a comme conséquence une N-acétylation plus lente des médicaments, alors que 50% de zones blanches et d'Afros-Américains font.
Différentes structures des protéines de membrane : glissière (de gauche à droite) de potassium, récepteur de triangle-opioid, récepteur de LDL, récepteur d'acétylcholine, récepteur d'histamine, 3d rendu - crédit d'image : Juan Gaertner/Shutterstock
Acétylation et deacetylation de lysine
L'acétylation et le deacetylation d'histone se produit sur les résidus de lysine dans l'arrière de N-terminal en tant qu'élément du règlement de gène. L'enzyme de médiation est souvent la déacétylase d'acétyltransférase (HAT) d'histone ou d'histone (HDAC). Les chapeaux et le HDACs peuvent modifier l'état d'acétylation des protéines de non-histone aussi bien.
Acétylation de Tubulin
L'acétylation et le deacetylation de Tubulin a été étudiée dans le chlamydomonas. Une acétyltransférase de tubulin située dans l'axoneme. Il acétyle un résidu spécifique de lysine dans la sous-unité de α-tubulin dans le microtubule assemblé.
Further Reading