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Structure d'anticorps

Les anticorps sont des protéines avec environ 150 poids moléculaires de kDa. Ils ont une structure fondamentale assimilée comporter de quatre réseaux de polypeptide liés par des liaisons disulfide. Ces réseaux de quatre polypeptides forment une structure moléculaire symétrique. Il y a une charnière au centre entre les réseaux lourds pour permettre la souplesse à la protéine. Il y a :

  • Deux réseaux légers - contenir environ 220 acides aminés
  • Deux réseaux lourds - contenir environ 440 acides aminés.

Réseaux légers et lourds

Il y a deux types de réseau léger parmi toutes les classes d'immunoglobuline, d'un réseau de lambda et d'un réseau de kappa. Les deux sont assimilés dans le fonctionnement. Chaque type d'immunoglobuline a un type différent de réseau lourd. Selon les réseaux lourds ils sont classifiés dans cinq types.

D'autres composantes des anticorps

Indépendamment des acides aminés il y a des molécules de sucre aussi bien. Ainsi les anticorps sont des glycoprotéines plutôt que seules des protéines. Les immunoglobulines existe comme monomères (par exemple seulement un élément d'Ig) ou comme régulateurs d'éclairage (deux molécules. Par exemple l'IgA) ou comme tétramères (quatre poissons de teleost de molécules par exemple IgM) ou existe comme pentamères (cinq molécules par exemple dans l'IgM mammifère)

Éclats d'immunoglobuline

Les éclats d'immunoglobuline produits par digestion protéolytique par des enzymes sont la base de l'étude des relations de structure/fonctionnement.

Ouvrier

Quand Ig sont décomposés avec de la papaïne il se brise à la région de charnière avant la liaison disulfide d'inter-réseau de H-H ; ceci a comme conséquence la formation de deux éclats identiques qui contiennent le réseau léger et (réseau lourd continuel) les domaines VH (réseau lourd variable) et CH1 du réseau lourd. Ces éclats sont alors Fab appelé puisqu'ils ont contenu les accepteurs d'antigène de l'anticorps. Chaque éclat ouvrier est monovalent.

Fc

La digestion avec de la papaïne mène également à la formation d'un éclat qui contient le reste des deux réseaux lourds chacun qui contient un domaine CH2 et CH3. Cet éclat est facilement cristallisé.

F (ab) 2

Une fois assimilé avec de la pepsine, l'Igs sont fendus au réseau lourd après les liaisons disulfide d'inter-réseau de H-H. Les éclats donnants droit contiennent les deux accepteurs d'antigène. Cet éclat était F appelé (ab) 2 parce qu'il est bivalent. Ceci peut gripper aux antigènes mais ne mène pas aux fonctionnements effecteurs.

Domaines de l'immunoglobuline

Le monomère d'Ig est de molécule en forme de « Y ». Il a quatre réseaux de polypeptide - deux « réseaux lourds » identiques et deux « réseaux légers » identiques. Il y a cinq types de réseau lourd mammifère d'Ig indiqué par les lettres grecques : α, δ, ε, γ, et μ. Ceux-ci forment respectivement l'IgA, l'IgD, l'IgE, l'IgG et l'IgM.

L'Ig a un paratope à l'extrémité terminale aminée du monomère d'anticorps. Ceci existe aux domaines variables des réseaux lourds et légers. Le domaine variable est la région de FV et est la région la plus importante pour gripper aux antigènes. À cette région sont les boucles variables des β-boucles. Sur le réseau léger sont trois boucles - VL et sur le réseau lourd sont trois boucles VH. Ce sont responsables de gripper à l'antigène. Ces boucles désigné sous le nom de la complémentarité déterminant des régions (CDRs). Ces CDRs sont également les idiotypes appelés.

La base du Y module l'activité de cellule immunitaire. Cette région est appelée région la « de Fc (éclat, cristallisables) ». Dans cet endroit il y a deux réseaux lourds qui contribuent deux ou trois domaines continuels selon la classe de l'anticorps.

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Last Updated: Apr 18, 2019

Dr. Ananya Mandal

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Dr. Ananya Mandal

Dr. Ananya Mandal is a doctor by profession, lecturer by vocation and a medical writer by passion. She specialized in Clinical Pharmacology after her bachelor's (MBBS). For her, health communication is not just writing complicated reviews for professionals but making medical knowledge understandable and available to the general public as well.

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