Attenzione: questa pagina è una traduzione automatica di questa pagina originariamente in lingua inglese. Si prega di notare in quanto le traduzioni sono generate da macchine, non tutte le traduzioni saranno perfetti. Questo sito web e le sue pagine web sono destinati ad essere letto in inglese. Ogni traduzione del sito e le sue pagine web possono essere imprecise e inesatte, in tutto o in parte. Questa traduzione è fornita per comodità.

Struttura dell'anticorpo

Gli anticorpi sono proteine con intorno 150 pesi molecolari di kDa. Hanno una simile struttura di base comprendere quattro catene del polipeptide tenute insieme dai legami bisolfurico. Queste catene di quattro polipeptidi formano una struttura molecolare simmetrica. C'è una cerniera nel centro fra le catene pesanti per permettere la flessibilità alla proteina. C'è:

  • Due catene leggere - contenere intorno 220 amminoacidi
  • Due catene pesanti - contenere intorno 440 amminoacidi.

Catene leggere e pesanti

Ci sono due tipi di catena leggera fra tutte le classi di immunoglobulina, di catena di lambda e di catene delle kappe. Entrambi sono simili nella funzione. Ogni tipo di immunoglobulina ha un tipo differente di catena pesante. Secondo le catene pesanti sono classificati in cinque classi.

Altre componenti degli anticorpi

Oltre agli amminoacidi ci sono molecole dello zucchero pure. Così gli anticorpi sono glicoproteine piuttosto che le proteine da solo. Le immunoglobuline esiste come monomeri (per esempio soltanto un'unità di Ig) o come regolatori della luminosità (due molecole. Per esempio IgA) o come tetrameri (pesce di teleost di quattro molecole per esempio IgM) o esiste come pentameri (cinque molecole per esempio in IgM mammifero)

Frammenti dell'immunoglobulina

I frammenti dell'immunoglobulina prodotti tramite digestione proteolitica dagli enzimi sono la base dello studio sulle relazioni funzione/della struttura.

Favoloso

Quando Ig è ripartito con papaina si rompe alla regione della cerniera prima del legame bisolfurico della inter catena di H-H; ciò provoca la formazione di due frammenti identici che contengono la catena leggera ed i domini VH (catena pesante variabile) e CH1 (catena pesante costante) della catena pesante. Questi frammenti poi sono chiamati Fab poiché hanno contenuto le sedi del legame dell'antigene dell'anticorpo. Ogni frammento favoloso è monovalente.

Fc

La digestione con papaina egualmente piombo a formazione di frammento che contiene il resto delle due catene pesanti ciascuno che contiene un dominio CH2 e CH3. Questo frammento è cristallizzato facilmente.

F (ab) 2

Una volta digerito con pepsina, il Igs è fenduto alla catena pesante dopo i legami bisolfurico della inter catena di H-H. I frammenti risultanti contengono entrambe le sedi del legame dell'antigene. Questo frammento è stato chiamato F (ab) 2 perché è bivalente. Ciò può legare agli antigeni ma non non piombo alle funzioni dell'effettore.

Domini dell'immunoglobulina

Il monomero di Ig è una molecola a forma di “di Y„. Ha quattro catene del polipeptide - due “catene pesanti„ identiche e due “catene leggere„ identiche. Ci sono cinque tipi di catene pesanti mammifere di Ig denotate dalle lettere greche: α, δ, ε, γ e μ. Questi formano rispettivamente IgA, IgD, IgE, IgG e IgM.

Il Ig ha un paratope all'estremità terminale amminica del monomero dell'anticorpo. Ciò esiste ai domini variabili dalle catene pesanti e leggere. Il dominio variabile è la regione di FV ed è la regione più importante per legare agli antigeni. A questa regione sono i cicli variabili dei β-fili. Sulla catena leggera sono tre cicli - VL e sulla catena pesante sono tre cicli VH. Questi sono responsabili del legare all'antigene. Questi cicli si riferiscono a come la complementarità che determina le regioni (CDRs). Questo CDRs egualmente è chiamato idiotypes.

La base di Y modula l'attività delle cellule immuni. Questa regione è chiamata “la regione di Fc (frammento, cristallizzabili)„. In questa area sono due catene pesanti che contribuiscono due o tre domini costanti secondo la classe dell'anticorpo.

Sorgenti

  1. https://pathmicro.med.sc.edu/mayer/igstruct2000.htm
  2. https://www.bio.tamu.edu/courses/microbio/notes/Immunoglobulin%20Structure%20and%20Function.pdf
  3. https://www.bioresearchonline.com/doc.mvc/What-Is-An-Antibody-0001
  4. https://labtestsonline.org/understanding/analytes/antibody-tests/tab/glance
  5. https://courses.washington.edu/conj/immune/antibody.htm
  6. https://www.novusbio.com/support/general-support/antibody-basics.html
  7. https://www.wiley.com/legacy/products/subject/life/elgert/CH04.pdf
  8. https://www.dls.ym.edu.tw/imm/03162006.pdf
  9. https://www.unaab.edu.ng/attachments/484_immunoglobulins%20notes.pdf
  10. https://www.comed.uobaghdad.edu.iq/uploads/Lectures/Biochemistry/Immunoglobulin.Basil%20OM%20Salleh.pdf

Further Reading

Last Updated: Apr 18, 2019

Dr. Ananya Mandal

Written by

Dr. Ananya Mandal

Dr. Ananya Mandal is a doctor by profession, lecturer by vocation and a medical writer by passion. She specialized in Clinical Pharmacology after her bachelor's (MBBS). For her, health communication is not just writing complicated reviews for professionals but making medical knowledge understandable and available to the general public as well.

Citations

Please use one of the following formats to cite this article in your essay, paper or report:

  • APA

    Mandal, Ananya. (2019, April 18). Struttura dell'anticorpo. News-Medical. Retrieved on May 17, 2021 from https://www.news-medical.net/health/Antibody-Structure.aspx.

  • MLA

    Mandal, Ananya. "Struttura dell'anticorpo". News-Medical. 17 May 2021. <https://www.news-medical.net/health/Antibody-Structure.aspx>.

  • Chicago

    Mandal, Ananya. "Struttura dell'anticorpo". News-Medical. https://www.news-medical.net/health/Antibody-Structure.aspx. (accessed May 17, 2021).

  • Harvard

    Mandal, Ananya. 2019. Struttura dell'anticorpo. News-Medical, viewed 17 May 2021, https://www.news-medical.net/health/Antibody-Structure.aspx.

Comments

The opinions expressed here are the views of the writer and do not necessarily reflect the views and opinions of News Medical.