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Estructura del anticuerpo

Los anticuerpos son proteínas con alrededor 150 pesos moleculares del kDa. Tienen una estructura básica similar el comprender de cuatro cadenas del polipéptido ligadas por las ligazones de disulfuro. Estas cadenas de cuatro polipéptidos forman una estructura molecular simétrica. Hay una charnela en el centro entre las cadenas pesadas para permitir adaptabilidad a la proteína. Hay:

  • Dos cadenas livianas - contener alrededor 220 aminoácidos
  • Dos cadenas pesadas - contener alrededor 440 aminoácidos.

Cadenas livianas y pesadas

Hay dos tipos de cadena liviana entre todas las clases de la inmunoglobulina, de una cadena de la lambda y de una cadena de la kappa. Ambos son similares en la función. Cada tipo de inmunoglobulina tiene un tipo diferente de cadena pesada. Dependiendo de las cadenas pesadas se clasifican en cinco clases.

Otros componentes de anticuerpos

Aparte de los aminoácidos hay moléculas del azúcar también. Así los anticuerpos son glicoproteínas bastante que las proteínas solamente. Las inmunoglobulinas existen como monómeros (e.g solamente una unidad de Ig) o como reductores de luz (dos moléculas. E.g. IgA) o como tetrámeros (cuatro pescados de teleost de las moléculas e.g IgM) o existe como pentámeros (cinco moléculas e.g en IgM mamífero)

Fragmentos de la inmunoglobulina

Los fragmentos de la inmunoglobulina producidos por la digestión proteolítica por las enzimas son la base del estudio de los lazos de la estructura/de la función.

Fabuloso

Cuando Ig se analiza con papaína se rompe en la región de la charnela antes de la ligazón de disulfuro de la inter-cadena de H-H; esto da lugar a la formación de dos fragmentos idénticos que contengan la cadena liviana y (cadena pesada constante) los dominios VH (cadena pesada variable) y CH1 de la cadena pesada. Estos fragmentos entonces se llaman Fab puesto que contuvieron los puntos de enlace del antígeno del anticuerpo. Cada fragmento fabuloso es monovalente.

Fc

La digestión con papaína también lleva a la formación de un fragmento que contenga el descanso de las dos cadenas pesadas cada uno que contiene un dominio CH2 y CH3. Este fragmento se cristaliza fácilmente.

F (ab) 2

Cuando está digerido con pepsina, el Igs se hiende en la cadena pesada después de las ligazones de disulfuro de la inter-cadena de H-H. Los fragmentos resultantes contienen ambos puntos de enlace del antígeno. Este fragmento fue llamado F (ab) 2 porque es bivalente. Esto puede atar a los antígenos pero no lleva a las funciones del determinante.

Dominios de la inmunoglobulina

El monómero de Ig es una molécula dada forma de “Y” -. Tiene cuatro cadenas del polipéptido - dos “cadenas pesadas idénticas” y dos “cadenas livianas idénticas”. Hay cinco tipos de cadena pesada mamífera de Ig denotada por las cartas griegas: α, δ, ε, γ, y μ. Éstos forman respectivamente IgA, IgD, IgE, IgG e IgM.

El Ig tiene un paratope en el extremo terminal amino del monómero del anticuerpo. Esto existe en los dominios variables de las cadenas pesadas y livianas. El dominio variable es la región de FV y es la región más importante para atar a los antígenos. En esta región son los rizos variables de β-cabos. En la cadena liviana son tres rizos - VL y en la cadena pesada son tres rizos VH. Éstos son responsables de atar al antígeno. Estos rizos se refieren como la complementariedad que determina regiones (CDRs). Este CDRs también se llama los idiotypes.

La base de la Y modula la actividad de la célula inmune. Esta región se llama región la “de Fc (fragmento, cristalizables)”. En esta área son dos cadenas pesadas que contribuyen dos o tres dominios constantes dependiendo de la clase del anticuerpo.

Fuentes

  1. https://pathmicro.med.sc.edu/mayer/igstruct2000.htm
  2. https://www.bio.tamu.edu/courses/microbio/notes/Immunoglobulin%20Structure%20and%20Function.pdf
  3. https://www.bioresearchonline.com/doc.mvc/What-Is-An-Antibody-0001
  4. https://labtestsonline.org/understanding/analytes/antibody-tests/tab/glance
  5. https://courses.washington.edu/conj/immune/antibody.htm
  6. https://www.novusbio.com/support/general-support/antibody-basics.html
  7. https://www.wiley.com/legacy/products/subject/life/elgert/CH04.pdf
  8. https://www.dls.ym.edu.tw/imm/03162006.pdf
  9. https://www.unaab.edu.ng/attachments/484_immunoglobulins%20notes.pdf
  10. https://www.comed.uobaghdad.edu.iq/uploads/Lectures/Biochemistry/Immunoglobulin.Basil%20OM%20Salleh.pdf

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Last Updated: Apr 18, 2019

Dr. Ananya Mandal

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Dr. Ananya Mandal

Dr. Ananya Mandal is a doctor by profession, lecturer by vocation and a medical writer by passion. She specialized in Clinical Pharmacology after her bachelor's (MBBS). For her, health communication is not just writing complicated reviews for professionals but making medical knowledge understandable and available to the general public as well.

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