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Anticorps de Camelid pour la demande de règlement des allergies

Saut à :

Les anticorps sont un outil indispensable pour le diagnostic, et demande de règlement de plusieurs maladies. L'affinité élevée et la spécificité extraordinaire pour leurs antigènes d'objectif sont les propriétés désirables de quelques propriétés des anticorps.

Camelids sont des membres du Camelidae biologique de famille, la seule famille vivante actuel dans le sous-ordre Tylopoda. Les membres extant de ce groupe sont : chameaux de dromadaire, chameaux Bactrian, chameaux Bactrian sauvages, lamas, alpaga, vicuñas, et guanacos. Crédit d
Camelids sont des membres du Camelidae biologique de famille, la seule famille vivante actuel dans le sous-ordre Tylopoda. Les membres extant de ce groupe sont : chameaux de dromadaire, chameaux Bactrian, chameaux Bactrian sauvages, lamas, alpaga, vicuñas, et guanacos. Crédit d'image : EL de Yasser Dershaby/Shutterstock

Thérapeutique basée sur anticorps environnante d'éditions

Bien que les anticorps soient une option thérapeutique attrayante, le risque de réactions immunogènes lance un défi majeur. Les réactions immunogènes influencent la sécurité et les propriétés pharmacocinétiques des médicaments, qui affecte éventuel l'installation et l'efficacité du médicament. Supplémentaire, la taille des anticorps intégraux (~150 kDa) évite la pénétration profonde de tissu et peut diminuer la désignation d'objectifs efficace des sites principaux.

Découverte des techniques pour réduire le potentiel immunogène tandis que la mise à jour de la bioactivité de la molécule d'anticorps a fait l'objet important de la recherche biomédicale. La minimisation de taille est devenue une stratégie importante pour réduire l'immunogénicité provoquée par des anticorps tout en économisant le site d'interaction d'antigène-anticorps. La stratégie mène également à l'amélioration des caractéristiques pharmacocinétiques et pharmacodynamiques de l'anticorps thérapeutique.

Camelids sont des membres du camelidae biologique de famille, qui incluent des animaux comme des chameaux, des dromadaires et des lamas. La famille de camelidae est associée à une propriété particulière de produire les anticorps qui manquent du L réseaux (légers). Depuis que la découverte que les camelids produisent de tels anticorps, ils sont étudiés pour une pléthore d'applications médicales telles que la distribution, des biocapteurs et des conditions de médicament telles que les maladies de cancer, inflammatoires et neurologiques.

Le camelid nanobody (centre), d
Le camelid nanobody (centre), d'abord recensé dans les chameaux, est un anticorps de chaîne lourde qui est beaucoup plus petit et plus facile à programmer que des anticorps trouvés dans la plupart des organismes, y compris des êtres humains, comme cela à la gauche. À la droite, le camelid monomérique (rouge) est avec la structure de l'anticorps humain normal. VHH est un nanobody conçu vert fluorescent d'objectif des au protéines utilisées dans des tests d'épreuve-de-principe au riz. Crédit d'image : Organisme de recherche de Segatori/Rice University

Les anticorps de camelid, désignés sous le nom de l'anticorps réseau réseau lourd (HCAbs), sont des molécules avec un poids moléculaire d'environ 90 kDa de  . HCAbs comportent presque 10%-80% de toutes les immunoglobines (IgG) produites par des camelids.  L'accepteur d'épitope de HCAbs se compose de domaine variable connu sous le nom d'anticorps d'unique-domaine (VHH) ou nanobody (Nbs). VHH est le site de reconnaissance d'antigène de HCAbs avec les propriétés antigène-grippantes extraordinaires.

Quels sont les avantages des anticorps de camelid ?

En dépit de leur petite taille (~15 kDa), VHH ou Nbs sont associés à certaines caractéristiques exquises :

Affinité élevée et spécificité d'étalage de VHH pour viser l'antigène (comparable aux anticorps conventionnels). Ils ont également la seule capacité de viser des épitopes antigéniques à l'emplacement il est difficile atteindre que par les anticorps conventionnels parce qu'ils sont plus petits dans la taille. Ils peuvent également pénétrer plus effectivement dans des tissus.

Radiographiez l
Activateur plasminogen d'urokinase-type de protéase de sérine de structure cristalline de rayon X (vert) dans le composé avec un éclat d'anticorps de Camelid (orange). L'étalage d'éclat d'anticorps de Camelid un mécanisme inhibiteur exceptionnel en grippant à la région active de site (mise en valeur dans le bleu) de la protéase de sérine où il imite le grippement du substrat. Crédit d'image : Tobias-Kromann-Hansen

Solubilité élevée et stabilité matérielle - dues à leur nature de petite taille et unique de domaine, et à présence des acides aminés hydrophiles, VHHs ayez la solubilité élevée et la stabilité matérielle. Ces propriétés leur permettent de supporter des formulations et des environnements brutaux.

HCAbs ont également une modularité flexible qui active la production de la protéine recombinée avec de diverses propriétés. La petite taille et la présence d'un unique-domaine dans VHH permet le bureau d'études flexible de Nbs. Ceci, consécutivement, facilite la conjugaison chimique des protéines ou des molécules de médicament. Ce confort relatif de génie génétique mène au coût de production relativement inférieur.

Anticorps de Camelid en traitant l'allergie

L'hypersensibilité du type I sont des réactions allergiques provoquées par l'exposition aux allergènes spécifiques. Le rôle de l'immunoglobine E (IgE) dans l'hypersensibilité du type I est bien établi. Lors de la réticulation par les allergènes, grippage d'IgE à FcεRI, qui sont des récepteurs de haute affinité qui règlent l'activation des mastocytes et des cellules basophiles et participent aux réactions allergiques IgE-assistées.

Les anticorps Anti-IgE bloquent l'interaction de récepteur d'IgE-FC et évitent des sympt40mes allergiques suivants. Les études ont expliqué que les anticorps de camelid (HCAbs) ont le potentiel de bloquer l'interaction d'IgE-FcεRI et le desserrage d'histamine par des cellules basophiles, supprimant de ce fait les déclencheurs de l'allergie. Les anticorps à chaîne unique d'isolement sont testés dans études variées pour leur efficacité en évitant des allergies assistées d'anticorps spécifiques de l'immunoglobuline E.

La capacité des anticorps de camelid de bloquer l'interaction d'IgE-FcεRI et le desserrage d'histamine par des cellules basophiles a été vérifiée par Khaled et autres selon l'étude, qui était publiée dans la recherche d'allergie, d'asthme et d'immunologie, chameau les anticorps que conventionnels (IgG1) ont eu bloquer des activités de 43,9%, alors que le camelid HCAbs (IgG2, et les IgG3) ont eu des régimes de blocage de 72% et de 96,6%. Supplémentaire, l'étude a expliqué cela, IgG2 et IgG3 a empêché le desserrage d'histamine par 93,98% et 97,05%, avec le régime conventionnel d'inhibition d'anticorps de 60,05%.

Les chercheurs essayent de synthétiser les anticorps à chaîne unique en tant que protéines recombinées dans le laboratoire et de les vérifier pour leur mesure de défense comme un signe d'arrêt aux allergies. La propriété inhibitrice, si couronné de succès prouvé dans de futures études, pourrait faciliter des stratégies pour le développement de la thérapeutique pour des maladies allergiques. Des anticorps de Camelid devront être évalués pour la sécurité chez l'homme, y compris leur probabilité d'induire des réactions immunitaires aux protéines étrangères de chameau.

Sources

  • Fernandes, C., et autres (2017). Les anticorps d'Unique-Domaine de Camelid comme alternative pour surmonter des défis ont associé à la prévention, au dépistage, et au contrôle des maladies tropicales négligées. Frontières en immunologie, 8. doi 653 : 10.3389/fimmu.2017.00653
  • Arbabi-Ghahroudi M. (2017). Anticorps d'Unique-Domaine de Camelid : Point de vue historique et contrat à terme Outlook. Frontières en immunologie, 8, 1589. doi : 10.3389/fimmu.2017.01589
  • Khaled, A.Q., et autres (2015). Blocage du desserrage d'histamine et de l'IgE grippant à FcεRI sur les cellules basophiles humaines par des anticorps produits dans les chameaux. Recherche d'allergie, d'asthme et d'immunologie, 7(6), 583-589. doi : 10.4168/aair.2015.7.6.583

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Last Updated: Sep 18, 2019

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