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Características estruturais de Chemokine

Chemokines é moléculas pequenas da sinalização da pilha envolvidas no recrutamento de pilhas imunes para lutar contra micróbios invadindo, infecciosos tais como as bactérias e vírus. Estas moléculas pequenas são segregadas por pilhas e vão sobre promover o movimento de pilhas imunes para os locais onde são exigidas no corpo.

Crédito de imagem: Juan Gaertner/Shutterstock.com

Que são chemokines?

Um chemokine é um tipo de cytokine, que é uma proteína segregada no curto prazo para regular pilhas próximas. Chemokines pode ser descrito mais especificamente como cytokines quimiotácticos porque induzem o chemotaxis dirigido de determinadas pilhas que estão na grande proximidade. O Chemotaxis é o movimento das pilhas em resposta aos sinais químicos.

As pilhas que respondem desta maneira aos chemokines movem-se ao longo de um inclinação da concentração crescente do chemokine, significando que as pilhas migram para as áreas onde o nível do chemokine é relativamente alto. Chemokines liberou-se em locais inflamatórios atrai pilhas imunes 2 aquelas áreas a fim ajudar à resposta imune.

Funções

A função de Chemokine é permitida por uma família dos receptors proteína-acoplados G. Chemokines é agrupado nas subfamílias CXC, CX3C, C, e centímetro cúbico, com as ligantes denotadas por “L” e os receptors por “R”. Por exemplo, o interleukin 8 (IL-8) está chamado CXCL8, quando seus receptors forem chamados CXCR22 e CXCR1.

Quarenta e sete chemokines e 19 receptors do chemokine foram identificados até agora, que permite um alto nível de especificidade obrigatória. As moléculas apresentadas em uma pilha ditam que tecido migrará para. Uma pilha que expresse CR7, por exemplo, migrará a um local onde as ligantes CCL19 e CCL21 sejam expressadas.

Características estruturais

Kilodaltons da escala em tamanho 6 a 14 de Chemokines (kD). A maioria de chemokines compartilham de uma similaridade de 20% a de 50% em sua estrutura, significando que compartilham de seqüências homólogos genéticas e de ácidos aminados. Chemokines igualmente conservou os ácidos aminados que fornecem sua forma 3 dimensional.

A estrutura a mais comum do chemokine é a forma chave grega característica, que é formada pela interacção de dois pares de cysteines, com uma ligação de bissulfeto intramolecular que se junta aos primeiros e terceiros cysteines e aos segundos e quartos cysteines.

O número de resíduos do cysteine é determinado por ordem de sua aparência na seqüência da proteína do chemokine. Um laço de ao redor dez ácidos aminados segue após os primeiros dois resíduos do cysteine e é chamado o N-laço. Uma hélice da único-volta chamada uma hélice 310 segue o N-laço, assim como três β-costas e correntes alternadas - α-hélice terminal. Estes todos são conectados pelas voltas chamadas os anos 30, os laços 40s, e 50s. Os terceiros e quartos resíduos do cysteine encontram-se nos anos 30 e nos laços 50s.

Chemokines é agrupado de acordo com sua composição de ácido aminado e onde os primeiros dois resíduos do cysteine são encontrados. Os centímetros cúbicos e CXC chemokines são as duas subfamílias as maiores, com CXC encontrado no cromossoma 4 e centímetro cúbico encontrados no cromossoma 17.

Na subfamília CXC, um ácido aminado separa os primeiros dois resíduos do cysteine, visto que na subfamília do centímetro cúbico, os cysteines é adjacente. Os chemokines de CX3C contêm três ácidos aminados que separam os dois cysteines e os chemokines de C têm apenas um cysteine no término de N.

Referências

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Last Updated: Apr 18, 2021

Sally Robertson

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Sally Robertson

Sally first developed an interest in medical communications when she took on the role of Journal Development Editor for BioMed Central (BMC), after having graduated with a degree in biomedical science from Greenwich University.

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