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Struttura molecolare del collageno

La molecola del collageno, anche conosciuta come “il tropocollagen„, fa parte di più grandi cumuli del collageno quali le fibrille. L'intera molecola è di lunghezza circa 300 nanometro e 1,5 nanometro di diametro.

Struttura di elica tripla del collageno

Ci sono determinato tre fili del polipeptide. Questi sono chiamati alfa catene e ciascuna di loro ha una conformazione di un'elica sinistra. Un'alfa elica è una struttura differente con una conformazione di mano destra.

Più ulteriormente le tre eliche sinistre sono torte insieme in una spirale arrotolata di mano destra, formando un'elica tripla o “l'elica eccellente„. La struttura quaternaria cooperativa definitiva stabilizzata tramite i numerosi legami idrogeni.

Microfibril

In collagene di tipo I e possibilmente in tutti i collagens fibrillari se non tutti i collagens, ciascuna delle eliche del triplo forma una super-eccellente-spirale di mano destra che si riferisce a come il microfibril del collageno.

Da allora in poi, ciascuno del microfibril interdigitated o intercalato con i sui microfibrils vicini. Ciò rinforza la struttura di diverse molecole.

Disposizione degli amminoacidi in collageno

Il collageno contiene gli amminoacidi specifici - glicina, prolina, idrossiprolina ed arginina. Questi amminoacidi hanno una disposizione regolare in ciascuna delle tre catene di questi sottounità del collageno. La sequenza segue spesso il reticolo Gly-Pro-x o Gly-X-Hyp, in cui la X può essere c'è ne di vari residui dell'amminoacido. La prolina o l'idrossiprolina costituisce circa 1/6 della sequenza totale.

La glicina rappresenta 1/3 del significato di sequenza che approssimativamente la metà della sequenza del collageno non è glicina, prolina o idrossiprolina. Inoltre, la ripetizione regolare ed il contenuto elevato della glicina è trovata in soltanto alcune altre proteine fibrose, quale fibroina di seta.

In seta 75-80% è - l'Gly-Ala-Gly-Ala con la serina di 10% e l'elastina è ricca in glicina, prolina ed alanina (ala), di cui il gruppo laterale è un piccolo, gruppo metilico inerte. I contenuti elevati della glicina non sono trovati in proteine globulari eccetto nelle sezioni molto brevi della loro sequenza. Poiché la glicina è il più piccolo amminoacido senza la catena laterale, svolge un ruolo unico in proteine strutturali fibrose.

Collagens non contiene i gruppi laterali chimicamente reattivi dissimili in enzimi e proteine di trasporto. Il collageno determina il fenotipo delle cellule, aderenza delle cellule, il regolamento del tessuto e l'infrastruttura e le sue regioni ricche della non prolina hanno ruoli delle cellule o di associazione/regolamento della matrice.

Le eliche sinistre sono formate a causa del contenuto elevato degli anelli dell'idrossiprolina e della prolina, con il loro carbossilico geometricamente costretto e gruppi amminici (secondari) con l'abbondanza di glicina. Le eliche sinistre sono formate senza alcun legame dell'idrogeno del intrachain.

Legami incrociati in collageno

La resistenza alla trazione del collageno dipende dalla formazione di legami incrociati intermolecolari covalenti fra i diversi sottounità della proteina. La fibrilla che contiene i collagens negli più alti vertebrati (tipi I, II, III, V e XI) è unita con legami atomici incrociati attraverso un meccanismo basato sulle reazioni delle aldeidi generate enzimaticamente dalle catene laterali idrossilisina o (della lisina) dall'ossidasi lisil.

Determinati altri tipi del collageno (per esempio, tipo IX del collageno di cartilagine) egualmente sono uniti con legami atomici incrociati dal meccanismo lisil dell'ossidasi.

Sorgenti

  1. http://www-personal.umich.edu/~egatenby/collagen%20eyre%20chapter.pdf
  2. https://ueaeprints.uea.ac.uk/1112/1/2003_Gelse_et_al_Collagens_structure_function_and______biosynthesis.pdf
  3. http://www.biochemj.org/bj/316/0001/3160001.pdf
  4. http://courses.washington.edu/bioen327/Labs/Lit_MechPropsCollagen_Fratzl_1997.pdf
  5. http://www.biochem.wisc.edu/faculty/raines/lab/pdfs/Shoulders2009a.pdf
  6. http://www.karinherzog.co.uk/PDF/Articles/Collagen.pdf
  7. http://www.reshapebook.com/ProteinReport.pdf
  8. http://fabad.org/fabad.org/pdf/volum32/issue3/139-144.pdf

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Last Updated: Apr 19, 2019

Dr. Ananya Mandal

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Dr. Ananya Mandal

Dr. Ananya Mandal is a doctor by profession, lecturer by vocation and a medical writer by passion. She specialized in Clinical Pharmacology after her bachelor's (MBBS). For her, health communication is not just writing complicated reviews for professionals but making medical knowledge understandable and available to the general public as well.

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Comments

  1. Manuel Jesus Rojas Vargas Manuel Jesus Rojas Vargas Peru says:

    Si hablas del colégeno y su estructura, por qué no la describes como fórmula química ó como, precisamente estructura molecular.De nada sirve ver las letras, siempre ayuda tus informes con un plano,un cuadro sinóptico,una fórmula espacial ó plana,Etc.Tienes cero en sentido común.-

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