Aviso: Esta página é uma tradução automática da página original em inglês. Por favor note uma vez que as traduções são geradas por máquinas, não tradução tudo será perfeita. Este site e suas páginas da Web destinam-se a ler em inglês. Qualquer tradução deste site e suas páginas da Web pode ser imprecisas e imprecisos no todo ou em parte. Esta tradução é fornecida como uma conveniência.

Estrutura molecular do colagénio

A molécula do colagénio, igualmente conhecida como o “tropocollagen”, é parte de agregados maiores do colagénio tais como fibrilas. A molécula inteira é aproximadamente 300 nanômetro por muito tempo e 1,5 nanômetro no diâmetro.

Estrutura de hélice tripla do colagénio

Individualmente há três costas do polipeptídeo. Estes são chamados correntes alfa e cada um deles tem uma conformação de uma hélice canhota. Uma hélice alfa é uma estrutura diferente com uma conformação destro.

As três hélices canhotas são torcidas mais junto em uma bobina enrolado destro, formando uma hélice tripla ou “a hélice super”. A estrutura quaternário cooperativa final estabilizada por ligações de hidrogênio numerosas.

Microfibril

Em tipo eu colagénio, e possivelmente em todos os collagens fibrillar se não todos os collagens, cada um das hélices triplicar-se formo uma super-super-bobina destro que seja referida como o microfibril do colagénio.

Depois disso, cada um do microfibril interdigitated ou é intercalado com seus microfibrils vizinhos. Isto reforça a estrutura das moléculas individuais.

Regime dos ácidos aminados no colagénio

O colagénio contem ácidos aminados específicos - glicina, Proline, Hydroxyproline e arginina. Estes ácidos aminados têm um regime regular em cada um das três correntes destas subunidades do colagénio. A seqüência segue frequentemente o teste padrão Gly-Pro-x ou Gly-X-Hyp, onde X pode ser alguns de vários resíduos do ácido aminado. O Proline ou o hydroxyproline constituem aproximadamente 1/6 da seqüência total.

A glicina esclarece 1/3 do significado da seqüência que aproximadamente a metade da seqüência do colagénio não é glicina, proline ou hydroxyproline. Além, a repetição regular e o índice alto da glicina são encontrados somente em algumas outras proteínas fibrosas, tais como a fibroína de seda.

Na seda 75-80% são - Gly-Alá-Gly-Alá com serine de 10%, e elastin é rico na glicina, no proline, e na alanina (Alá), cujo o grupo lateral é um grupo metílico pequeno, inerte. Os índices altos da glicina não são encontrados em proteínas globulares exceto em secções muito curtos de sua seqüência. Porque a glicina é o ácido aminado o menor sem a corrente lateral, joga um papel original em proteínas estruturais fibrosas.

Collagens não contem os grupos laterais quimicamente reactivos desiguais nas enzimas e nas proteínas de transporte. O colagénio determina o fenótipo da pilha, adesão de pilha, o regulamento do tecido e a infra-estrutura e suas regiões ricas do não-proline têm a associação da pilha ou da matriz/papéis regulamentares.

As hélices canhotas são formadas devido ao índice alto de anéis do proline e do hydroxyproline, com seus carboxyl geomètrica forçado e grupos aminados (secundários) junto com a abundância de glicina. As hélices canhotas são formadas sem nenhuma ligação do hidrogênio do intrachain.

Enlaces transversais no colagénio

A resistência à tracção do colagénio depende da formação de ligações transversais intermolecular covalent entre as subunidades individuais da proteína. A fibrila que contem collagens em uns animais vertebrados mais altos (tipos mim, II, III, V e XI) é ligada através de um mecanismo baseado nas reacções dos aldeídos gerados enzymically das lado-correntes da lisina (ou o hydroxylysine) pela oxidase lysyl.

Determinados outros tipos do colagénio (por exemplo, tipo IX do colagénio da cartilagem) são ligados igualmente pelo mecanismo lysyl da oxidase.

Fontes

  1. http://www-personal.umich.edu/~egatenby/collagen%20eyre%20chapter.pdf
  2. https://ueaeprints.uea.ac.uk/1112/1/2003_Gelse_et_al_Collagens_structure_function_and______biosynthesis.pdf
  3. http://www.biochemj.org/bj/316/0001/3160001.pdf
  4. http://courses.washington.edu/bioen327/Labs/Lit_MechPropsCollagen_Fratzl_1997.pdf
  5. http://www.biochem.wisc.edu/faculty/raines/lab/pdfs/Shoulders2009a.pdf
  6. http://www.karinherzog.co.uk/PDF/Articles/Collagen.pdf
  7. http://www.reshapebook.com/ProteinReport.pdf
  8. http://fabad.org/fabad.org/pdf/volum32/issue3/139-144.pdf

Further Reading

Last Updated: Apr 19, 2019

Dr. Ananya Mandal

Written by

Dr. Ananya Mandal

Dr. Ananya Mandal is a doctor by profession, lecturer by vocation and a medical writer by passion. She specialized in Clinical Pharmacology after her bachelor's (MBBS). For her, health communication is not just writing complicated reviews for professionals but making medical knowledge understandable and available to the general public as well.

Citations

Please use one of the following formats to cite this article in your essay, paper or report:

  • APA

    Mandal, Ananya. (2019, April 19). Estrutura molecular do colagénio. News-Medical. Retrieved on May 12, 2021 from https://www.news-medical.net/health/Collagen-Molecular-Structure.aspx.

  • MLA

    Mandal, Ananya. "Estrutura molecular do colagénio". News-Medical. 12 May 2021. <https://www.news-medical.net/health/Collagen-Molecular-Structure.aspx>.

  • Chicago

    Mandal, Ananya. "Estrutura molecular do colagénio". News-Medical. https://www.news-medical.net/health/Collagen-Molecular-Structure.aspx. (accessed May 12, 2021).

  • Harvard

    Mandal, Ananya. 2019. Estrutura molecular do colagénio. News-Medical, viewed 12 May 2021, https://www.news-medical.net/health/Collagen-Molecular-Structure.aspx.

Comments

  1. Manuel Jesus Rojas Vargas Manuel Jesus Rojas Vargas Peru says:

    Si hablas del colégeno y su estructura, por qué no la describes como fórmula química ó como, precisamente estructura molecular.De nada sirve ver las letras, siempre ayuda tus informes con un plano,un cuadro sinóptico,una fórmula espacial ó plana,Etc.Tienes cero en sentido común.-

The opinions expressed here are the views of the writer and do not necessarily reflect the views and opinions of News Medical.