Synthèse de collagène

Acides aminés dans la formation du collagène

Le collagène contient des acides aminés spécifiques - glycine, proline, hydroxyproline et arginine. Ces acides aminés ont un agencement régulier dans chacun des trois réseaux de ces sous-unités de collagène.

La séquence suit souvent la configuration Gly-Pro-x ou Gly-X-Hyp, où X peut être n'importe lequel de divers autres résidus d'acide aminé.

La proline ou l'hydroxyproline constituent environ 1/6 de toute la séquence. La glycine (Gly) est trouvée à presque chaque troisième résidu. La glycine représente 1/3 de la signification de séquence qu'environ la moitié de la séquence de collagène n'est pas glycine, proline ou hydroxyproline. La proline (pro) compose environ 17% de collagène.

Le collagène a également deux acides aminés induits rares qui ne sont pas directement insérés pendant la traduction. Ces acides aminés sont trouvés à l'emplacement spécifique à glycine relative et sont goujon-de translation modifié par les différentes enzymes, qui exigent la vitamine C comme cofacteur.

L'hydroxyproline est dérivée de la proline et de l'hydroxylysine dérivées de la lysine. Selon le type de collagène, les numéros variables des hydroxylysines sont glycosylés (en grande partie faisant joint des disaccharides).

De plus, la répétition et le teneur réguliers de glycine de haut est trouvée en seulement quelques autres protéines fibreuses, telles que la fibroïne en soie. En soie 75-80% est - les Gly-Aluminium-Gly-Aluminiums avec de la sérine de 10%, et l'élastine est riche en glycine, proline, et alanine (aluminiums), dont le groupe latéral est un petit, inerte groupe méthylique.

Des teneurs élevés de glycine ne sont pas trouvés en protéines globulaires excepté dans les parties très courtes de leur séquence. Puisque la glycine est le plus petit acide aminé sans la chaîne latérale, elle joue un seul rôle en protéines de structure fibreuses. Le cortisol stimule la dégradation du collagène (de peau) dans des acides aminés.

Formation de collagène de type I

Le collagène de type I est le collagène le plus abondant dans le fuselage.

Dans la cellule

  1. Pendant la traduction, deux types de réseaux de peptide sont formés sur des ribosomes le long du réticulum endoplasmique approximatif (RER). Ce sont appelés les réseaux alpha-1 et alpha-2. Ces réseaux de peptide (connus sous le nom de preprocollagen) ont des peptides d'inscription sur chaque extrémité et un peptide signal.
  2. Le preprocollagen est alors déchargé dans le lumen du RER. Ensuite les peptides signaux sont fendus à l'intérieur du RER et les réseaux de peptide sont maintenant les réseaux appelés de pro-alpha.
  3. L'hydroxylation des acides aminés de lysine et de proline se produit à l'intérieur du lumen. Ce procédé dépend de l'acide ascorbique (vitamine C) comme cofacteur. Davantage de glycosylation des résidus spécifiques d'hydroxylysine se produit.
  4. La structure hélicoïdale triple est formée à l'intérieur du réticulum endoplasmique de chaque deux réseaux alpha-1 et d'un réseau alpha-2. C'est procollagen appelé.
  5. Procollagen est transporté dans l'appareillage de golgi, où il est emballé et sécrété par l'exocytose.

En dehors de la cellule

  1. Une fois en dehors de la cellule, les peptides d'inscription sont fendus et le tropocollagène est constitué par la peptidase de procollagen.
  2. Ces molécules de tropocollagène recueillent pour former des fibrilles de collagène, par l'intermédiaire de l'édition absolue covalente par l'oxydase lysylique qui joint des résidus d'hydroxylysine et de lysine. Les fibrilles multiples de collagène façonnent en des fibres collagéniques.
  3. Le collagène peut être fixé aux membranes cellulaires par l'intermédiaire de plusieurs types de protéine, y compris la fibronectine et l'intégrine.

Troubles de la synthèse de collagène

De même qu'évident des opérations de la synthèse de collagène, des formes de vitamine C un élément important du procédé. Le déficit en vitamine C entraîne le scorbut, un sérieux et la maladie douloureuse dans laquelle le collagène qui est synthétisé est défectueux et lui ne produit pas les tissus conjonctifs intenses. Ceci mène à saigner et à enlever des gommes, la perte de dents, la décoloration de peau et des blessures non-curatives.

Avant le 18ème siècle, cette condition était notoire parmi les longues expéditions navales et militaires de durée pendant lesquelles des participants ont été privés des nourritures contenant la vitamine C.

De plus, certaines maladies auto-immune telles que des lupus érythémateux disséminés ou l'arthrite rhumatoïde peuvent se produire où le système immunitaire de l'organisme perçoit le collagène en tant qu'étranger et attaque et dégrade le collgen dans le fuselage. Quelques bactéries et virus également détruisent des fibres collagéniques dans le fuselage ou nuisent sa production.

Last Updated: Apr 19, 2019

Dr. Ananya Mandal

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Dr. Ananya Mandal

Dr. Ananya Mandal is a doctor by profession, lecturer by vocation and a medical writer by passion. She specialized in Clinical Pharmacology after her bachelor's (MBBS). For her, health communication is not just writing complicated reviews for professionals but making medical knowledge understandable and available to the general public as well.

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Comments

  1. Cassie Greeley Cassie Greeley United States says:

    I’d love to see more mention of Ehlers-Danlos Syndrome when speaking about collagen disorders. I have EDS and it is often overlooked and misunderstood by doctors, and the public has little to no knowledge of it.

The opinions expressed here are the views of the writer and do not necessarily reflect the views and opinions of News-Medical.Net.
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