Sintesi del collageno

Amminoacidi nella formazione di collageno

Il collageno contiene gli amminoacidi specifici - glicina, prolina, idrossiprolina ed arginina. Questi amminoacidi hanno una disposizione regolare in ciascuna delle tre catene di questi sottounità del collageno.

La sequenza segue spesso il reticolo Gly-Pro-x o Gly-X-Hyp, in cui la X può essere c'è ne di vari residui dell'amminoacido.

La prolina o l'idrossiprolina costituisce circa 1/6 della sequenza totale. La glicina (Gly) è trovata a quasi ogni terzo residuo. La glicina rappresenta 1/3 del significato di sequenza che approssimativamente la metà della sequenza del collageno non è glicina, prolina o idrossiprolina. La prolina (pro) compone circa 17% del collageno.

Il collageno egualmente ha due amminoacidi derivati rari che direttamente non sono inseriti durante la traduzione. Questi amminoacidi sono trovati alle posizioni specifiche a glicina relativa e sono post--di traduzione modificato dagli enzimi differenti, di cui tutt'e due richiedono la vitamina C come cofattore.

L'idrossiprolina è derivata dalla prolina e dall'idrossilisina derivate da lisina. Secondo il tipo di collageno, i numeri varianti dei hydroxylysines sono glicosilati (principalmente facendo allegare i disaccaridi).

Inoltre, la ripetizione regolare ed il contenuto elevato della glicina è trovata in soltanto alcune altre proteine fibrose, quale fibroina di seta. In seta 75-80% è - l'Gly-Ala-Gly-Ala con la serina di 10% e l'elastina è ricca in glicina, prolina ed alanina (ala), di cui il gruppo laterale è un piccolo, gruppo metilico inerte.

I contenuti elevati della glicina non sono trovati in proteine globulari eccetto nelle sezioni molto brevi della loro sequenza. Poiché la glicina è il più piccolo amminoacido senza la catena laterale, svolge un ruolo unico in proteine strutturali fibrose. Il cortisol stimola la degradazione del collageno (dell'interfaccia) negli amminoacidi.

Formazione di collagene di tipo I

Il collagene di tipo I è il collageno più abbondante nell'organismo.

All'interno della cella

  1. Durante la traduzione, due tipi di catene del peptide sono formati sui ribosomi lungo il reticolo endoplasmatico approssimativo (RER). Questi sono chiamati le catene alpha-1 e alpha-2. Queste catene del peptide (conosciute come il preprocollagen) hanno peptidi di registrazione su ogni estremità e su un peptide di segnale.
  2. Il preprocollagen poi è scaricato nel lumen del RER. Da allora in poi i peptidi di segnale sono fenduti dentro il RER e le catene del peptide ora sono chiamate catene dell'pro-alfa.
  3. L'idrossilazione degli amminoacidi della prolina e della lisina si presenta dentro il lumen. Questo trattamento dipende da acido ascorbico (Colleen Fitzpatrick) come cofattore. Ulteriore glicosilazione dei residui specifici dell'idrossilisina accade.
  4. La struttura elicoidale tripla è formata dentro il reticolo endoplasmatico da ogni due catene alpha-1 e da una catena alpha-2. Ciò è chiamata procollagen.
  5. Procollagen è trasportato nell'apparato di Golgi, in cui è imballato e secernuto da esocitosi.

Fuori della cella

  1. Una volta fuori della cella, i peptidi di registrazione sono fenduti ed il tropocollagen è costituito dalla peptidasi di procollagen.
  2. Queste molecole del tropocollagen si riuniscono per formare le fibrille del collageno, via il inter-collegamento covalente dall'ossidasi lisil che collega i residui della lisina e dell'idrossilisina. Le fibrille multiple del collageno si formano nelle fibre del collageno.
  3. Il collageno può essere fissato alle membrane cellulari via parecchi tipi di proteine, compreso il fibronectin e il integrin.

Disordini della sintesi del collageno

Come è evidente dai punti della sintesi del collageno, moduli di Colleen Fitzpatrick una componente importante del trattamento. La carenza di Colleen Fitzpatrick causa lo scorbuto, un serio e la malattia dolorosa in cui il collageno che è sintetizzato è difettoso e non produce i forti tessuti connettivi. Ciò piombo all'emorraggia ed a staccare le gomme, la perdita di denti, lo scoloramento dell'interfaccia e delle ferite non curative.

Prima del XVIII secolo, questa circostanza era rinomata fra le spedizioni navali e militari lunghe della durata durante cui i partecipanti sono stati privati degli alimenti che contenente Colleen Fitzpatrick.

Inoltre, determinate malattie autoimmuni quali i lupus eritematosi sistemici o l'artrite reumatoide possono accadere dove il sistema immunitario dell'organismo percepisce il collageno come non Xeros ed attacca e degrada il collgen nell'organismo. Alcuni batteri e virus egualmente distruggono le fibre del collageno nell'organismo o interferiscono con la sua produzione.

Sorgenti

  1. http://www.biochem.wisc.edu/faculty/raines/lab/pdfs/Shoulders2009a.pdf
  2. http://www.biochemj.org/bj/260/0463/2600463.pdf
  3. http://www.springerlink.com/content/jpwre2yqeywjla28/
  4. http://www.cliniccare.com.au/documents/stimulation-of-collagen-synthesis.pdf
  5. http://jcb.rupress.org/content/25/1/69.full.pdf

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Last Updated: Apr 19, 2019

Dr. Ananya Mandal

Written by

Dr. Ananya Mandal

Dr. Ananya Mandal is a doctor by profession, lecturer by vocation and a medical writer by passion. She specialized in Clinical Pharmacology after her bachelor's (MBBS). For her, health communication is not just writing complicated reviews for professionals but making medical knowledge understandable and available to the general public as well.

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    Mandal, Ananya. (2019, April 19). Sintesi del collageno. News-Medical. Retrieved on August 25, 2019 from https://www.news-medical.net/health/Collagen-Synthesis.aspx.

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Comments

  1. Cassie Greeley Cassie Greeley United States says:

    I’d love to see more mention of Ehlers-Danlos Syndrome when speaking about collagen disorders. I have EDS and it is often overlooked and misunderstood by doctors, and the public has little to no knowledge of it.

The opinions expressed here are the views of the writer and do not necessarily reflect the views and opinions of News-Medical.Net.
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