Síntese do colagénio

Ácidos aminados na formação de colagénio

O colagénio contem ácidos aminados específicos - glicina, Proline, Hydroxyproline e arginina. Estes ácidos aminados têm um regime regular em cada um das três correntes destas subunidades do colagénio.

A seqüência segue frequentemente o teste padrão Gly-Pro-x ou Gly-X-Hyp, onde X pode ser alguns de vários resíduos do ácido aminado.

O Proline ou o hydroxyproline constituem aproximadamente 1/6 da seqüência total. A glicina (Gly) é encontrada em quase cada terceiro resíduo. A glicina esclarece 1/3 do significado da seqüência que aproximadamente a metade da seqüência do colagénio não é glicina, proline ou hydroxyproline. O Proline (pro) compo aproximadamente 17% do colagénio.

O colagénio igualmente tem dois ácidos aminados derivados raros que não são introduzidos directamente durante a tradução. Estes ácidos aminados são encontrados em lugar específicos glicina relativa a e são cargo-translationally alterado pelas enzimas diferentes, ambo exigem a vitamina C como um cofactor.

O Hydroxyproline é derivado do proline e do Hydroxylysine derivados da lisina. Segundo o tipo de colagénio, os números de variação de hydroxylysines são glycosylated (na maior parte tendo disaccharides anexados).

Além, a repetição regular e o índice alto da glicina são encontrados somente em algumas outras proteínas fibrosas, tais como a fibroína de seda. Na seda 75-80% são - Gly-Alá-Gly-Alá com serine de 10%, e elastin é rico na glicina, no proline, e na alanina (Alá), cujo o grupo lateral é um grupo metílico pequeno, inerte.

Os índices altos da glicina não são encontrados em proteínas globulares exceto em secções muito curtos de sua seqüência. Porque a glicina é o ácido aminado o menor sem a corrente lateral, joga um papel original em proteínas estruturais fibrosas. O cortisol estimula a degradação do colagénio (da pele) em ácidos aminados.

Formação de tipo mim colagénio

Tipo eu colagénio sou o colagénio o mais abundante no corpo.

Dentro da pilha

  1. Durante a tradução, dois tipos de correntes do peptide são formados nos ribosomes ao longo do segundo estômago endoplasmic áspero (RER). Estes são chamados as correntes alpha-1 e alpha-2. Estas correntes do peptide (conhecidas como o preprocollagen) têm peptides do registo em cada extremidade e em um peptide de sinal.
  2. O preprocollagen é liberado então no lúmen do RER. Os peptides de sinal são fendidos depois disso dentro do RER e as correntes do peptide são chamadas agora correntes do pro-alfa.
  3. O Hydroxylation de ácidos aminados da lisina e do proline ocorre dentro do lúmen. Este processo é dependente do ácido ascórbico (vitamina C) como um cofactor. Um glycosylation mais adicional de resíduos específicos do hydroxylysine ocorre.
  4. A estrutura helicoidal tripla é formada dentro do segundo estômago endoplasmic de cada duas correntes alpha-1 e de uma corrente alpha-2. Isto é chamado procollagen.
  5. Procollagen é transportado no instrumento do golgi, onde é empacotado e segregado pelo exocytosis.

Fora da pilha

  1. Uma vez fora da pilha, os peptides do registo são fendidos e o tropocollagen é formado pelo peptidase do procollagen.
  2. Estas moléculas do tropocollagen recolhem para formar fibrilas do colagénio, através do cruz-ligamento covalent pela oxidase lysyl que liga resíduos do hydroxylysine e da lisina. As fibrilas múltiplas do colagénio formam em fibras do colagénio.
  3. O colagénio pode ser anexado às membranas de pilha através de diversos tipos de proteína, incluindo o fibronectin e o integrin.

Desordens da síntese do colagénio

Como é evidente das etapas da síntese do colagénio, formulários da vitamina C um componente importante do processo. A deficiência da vitamina C causa o escorbuto, um sério e a doença dolorosa em que o colagénio que é sintetizado é defeituoso e não produzem tecidos conjuntivos fortes. Isto conduz a sangrar e a descascar gomas, perda de dentes, descoloração da pele e feridas não-curas.

Antes do século XVIII, esta circunstância era notória entre as expedições navais e militares longas da duração durante que os participantes foram privados dos alimentos que contêm a vitamina C.

Além, determinadas doenças auto-imunes tais como erythematosus ou a artrite reumatóide de lúpus sistemático podem ocorrer onde o sistema imunitário do corpo percebe o colagénio como estrangeiro e ataca e degrada o collgen no corpo. Alguns bactérias e vírus igualmente destroem fibras do colagénio no corpo ou interferem com sua produção.

Fontes

  1. http://www.biochem.wisc.edu/faculty/raines/lab/pdfs/Shoulders2009a.pdf
  2. http://www.biochemj.org/bj/260/0463/2600463.pdf
  3. http://www.springerlink.com/content/jpwre2yqeywjla28/
  4. http://www.cliniccare.com.au/documents/stimulation-of-collagen-synthesis.pdf
  5. http://jcb.rupress.org/content/25/1/69.full.pdf

[Leitura adicional: Colagénio]

Last Updated: Apr 19, 2019

Dr. Ananya Mandal

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Dr. Ananya Mandal

Dr. Ananya Mandal is a doctor by profession, lecturer by vocation and a medical writer by passion. She specialized in Clinical Pharmacology after her bachelor's (MBBS). For her, health communication is not just writing complicated reviews for professionals but making medical knowledge understandable and available to the general public as well.

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    Mandal, Ananya. (2019, April 19). Síntese do colagénio. News-Medical. Retrieved on May 20, 2019 from https://www.news-medical.net/health/Collagen-Synthesis.aspx.

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    Mandal, Ananya. 2019. Síntese do colagénio. News-Medical, viewed 20 May 2019, https://www.news-medical.net/health/Collagen-Synthesis.aspx.

Comments

  1. Cassie Greeley Cassie Greeley United States says:

    I’d love to see more mention of Ehlers-Danlos Syndrome when speaking about collagen disorders. I have EDS and it is often overlooked and misunderstood by doctors, and the public has little to no knowledge of it.

The opinions expressed here are the views of the writer and do not necessarily reflect the views and opinions of News-Medical.Net.
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