Síntesis del colágeno

Aminoácidos en la formación de colágeno

El colágeno contiene los aminoácidos específicos - glicocola, ProLine, hidroxiprolina y arginina. Estos aminoácidos tienen una ordenación regular en cada uno de las tres cadenas de estas subunidades del colágeno.

La serie sigue a menudo la configuración Gly-Favorable-x o Gly-X-Hyp, en donde X puede ser ningunos de otros residuos del aminoácido.

ProLine o la hidroxiprolina constituye cerca de 1/6 de la serie total. La glicocola (Gly) se encuentra en casi cada tercer residuo. La glicocola explica 1/3 del significado de la serie que aproximadamente la mitad de la serie del colágeno no es glicocola, prolina o hidroxiprolina. ProLine (favorable) compone el cerca de 17% del colágeno.

El colágeno también tiene dos aminoácidos derivados infrecuentes que no se inserten directamente durante la traslación. Estos aminoácidos se encuentran en las situaciones específicas glicocola en relación con y son poste-de translación modificado por diversas enzimas, que requieren vitamina C como cofactor.

La hidroxiprolina se deriva de la prolina y de la hidroxilisina derivadas de la lisina. Dependiendo del tipo de colágeno, los números diversos de hydroxylysines son glycosylated (sobre todo haciendo disacáridos sujetar).

Además, la repetición regular y el alto contenido de la glicocola se encuentra en solamente algunas otras proteínas fibrosas, tales como fibroína de seda. En seda 75-80% es - el Gly-Ala-Gly-Ala con serina del 10%, y elastina es rico en glicocola, prolina, y la alanina (Ala), cuyo grupo lateral es un grupo metílico pequeño, inerte.

Los altos contenidos de la glicocola no se encuentran en proteínas globulares excepto en secciones muy cortas de su serie. Porque la glicocola es el aminoácido más pequeño sin cadena lateral, desempeña un papel único en proteínas estructurales fibrosas. El cortisol estimula la degradación del colágeno (de la piel) en los aminoácidos.

Formación de tipo colágeno de I

El tipo colágeno de I es el colágeno más abundante de la carrocería.

Dentro de la célula

  1. Durante la traslación, dos tipos de cadenas del péptido se forman en los ribosomas a lo largo del retículo endoplásmico áspero (RER). Éstos se llaman las cadenas alpha-1 y alpha-2. Estas cadenas del péptido (conocidas como preprocollagen) tienen péptidos de la inscripción en cada extremo y un péptido de señal.
  2. El preprocollagen entonces se libera en el lumen del RER. Los péptidos de señal se hienden después de eso dentro del RER y las cadenas del péptido ahora se llaman las cadenas de la favorable-alfa.
  3. La hidroxilación de los aminoácidos de la lisina y de la prolina ocurre dentro del lumen. Este proceso es relacionado en el ácido ascórbico (vitamina C) como cofactor. El glycosylation adicional de los residuos específicos de la hidroxilisina ocurre.
  4. La estructura espiral triple se forma dentro del retículo endoplásmico de cada dos cadenas alpha-1 y de una cadena alpha-2. Esto se llama procollagen.
  5. Procollagen se transporta en el aparato del golgi, donde es empaquetado y secretado por la exocitosis.

Fuera de la célula

  1. Una vez fuera de la célula, se hienden los péptidos de la inscripción y el tropocolágeno es formado por la peptidasa del procollagen.
  2. Estas moléculas del tropocolágeno recolectan para formar las fibrillas del colágeno, vía interconexión covalente por la oxidasis lisil que conecta residuos de la hidroxilisina y de la lisina. Las fibrillas múltiples del colágeno forman en fibras del colágeno.
  3. El colágeno se puede sujetar a las membranas celulares vía varios tipos de proteína, incluyendo fibronectin e integrin.

Desordenes de la síntesis del colágeno

Al igual que evidente de los pasos de la síntesis del colágeno, las formas de la vitamina C un componente importante del proceso. La deficiencia de la vitamina C causa el escorbuto, un serio y la enfermedad dolorosa en la cual el colágeno se sintetiza que es defectuoso y ella no produce tejidos conectivos fuertes. Esto lleva a sangrar y a pelar gomas, la baja de dientes, la descoloración de la piel y heridas no-curativas.

Antes del siglo XVIII, esta condición era notoria entre las expediciones navales y militares largas de la duración durante quienes privaron a los participantes de las comidas que contenían vitamina C.

Además, ciertas enfermedades autoinmunes tales como artritis eritematosa de lupus sistémico o reumatoide pueden ocurrir donde el sistema inmune de la carrocería percibe el colágeno como no nativo y ataca y degrada el collgen en la carrocería. Algunas bacterias y virus también destruyen fibras del colágeno en la carrocería o interfieren con su producción.

Fuentes

  1. http://www.biochem.wisc.edu/faculty/raines/lab/pdfs/Shoulders2009a.pdf
  2. http://www.biochemj.org/bj/260/0463/2600463.pdf
  3. http://www.springerlink.com/content/jpwre2yqeywjla28/
  4. http://www.cliniccare.com.au/documents/stimulation-of-collagen-synthesis.pdf
  5. http://jcb.rupress.org/content/25/1/69.full.pdf

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Last Updated: Apr 19, 2019

Dr. Ananya Mandal

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Dr. Ananya Mandal

Dr. Ananya Mandal is a doctor by profession, lecturer by vocation and a medical writer by passion. She specialized in Clinical Pharmacology after her bachelor's (MBBS). For her, health communication is not just writing complicated reviews for professionals but making medical knowledge understandable and available to the general public as well.

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    Mandal, Ananya. (2019, April 19). Síntesis del colágeno. News-Medical. Retrieved on October 23, 2019 from https://www.news-medical.net/health/Collagen-Synthesis.aspx.

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Comments

  1. Cassie Greeley Cassie Greeley United States says:

    I’d love to see more mention of Ehlers-Danlos Syndrome when speaking about collagen disorders. I have EDS and it is often overlooked and misunderstood by doctors, and the public has little to no knowledge of it.

The opinions expressed here are the views of the writer and do not necessarily reflect the views and opinions of News-Medical.Net.
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