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Structure des protéines d'insuline

La structure de l'insuline est différente parmi l'espèce animale différente. Cependant, essentiellement c'est un réseau de protéine qui est assimilé de plusieurs manières parmi des animaux.

L'insuline humaine est la plus proche dans la structure et le fonctionnement avec l'insuline (porcine) de vache (bovine) ou de porc. L'insuline bovine diffère de l'être humain dans seulement trois résidus d'acide aminé, et de l'insuline porcine dans un.

L'insuline de quelques invertébrés et même poissons peut être cliniquement utile chez l'homme pendant qu'ils possèdent plusieurs similitudes.

Structure d'insuline

L'insuline normale qui est biologiquement active est monomérique ou existe comme molécule unique. Elle a deux longs réseaux acides aminés ou réseaux de polypeptide. Les réseaux sont A à chaînes avec 21 acides aminés et le réseau B avec 30 acides aminés.

Deux ponts en bisulfure (résidus A7 à B7, et A20 à B19) branchent en covalence les réseaux, et enchaînent A contient un pont en bisulfure interne (résidus A6 à A11). Ces joints sont assimilés sous toutes les formes mammifères d'insuline.

Si sécrétée l'insuline s'associe dans deux aux régulateurs d'éclairage de forme et puis à six aux hexamers de forme. Cette combinaison a lieu en présence du zinc.

Le peptide enchaîne alors la forme les formes dimensionnelles et en trois dimensions de 2. Chacune de ces structures à trois dimensions a trois helices et trois ponts en bisulfure économisés. C'est un pli fondamental. Ce pli fondamental est présent dans tous les membres de la famille de peptide d'insuline.

Au faisceau ou au centre des molécules est un hydrophobe ou la « eau-haine » ou l'endroit de produit hydrofuge. Ceux-ci boîtier des résidus hydrophobes au centre contribue à la stabilité de protéine. La stabilité est également prêtée par les ponts en bisulfure.

Entourant son faisceau, le monomère a deux surfaces non polaires considérables. L'une d'entre elles est plat qui est aromatique et obtient enterré quand il y a une formation dimère. L'autre surface est plus considérable et disparaît quand un hexamer est formé. C'est appelé la structure quaternaire de l'insuline.

Structure à la synthèse

Dans les cellules bêtas du pancréas, la molécule d'insuline est initialement produite comme molécule unique (preproinsulin) composée de 110 acides aminés. Elle traverse le réticulum endoplasmique et 24 acides aminés (« le peptide signal ») sont éliminés par l'action enzymatique d'une extrémité du réseau, partant d'une autre forme (pro-insuline) derrière.

Le proinsulin se plie et grippe pour donner à la molécule sa structure finale. Alors le proinsulin réussit dans des vésicules bourgeonnées hors circuit du fuselage de Golgi.

Ensuite la section centrale (« le réseau de C ») de 33 acides aminés est éliminée par l'action du convertase 1 et 2 de prohormone d'enzymes, le convertissant en structure finale avec 2 réseaux, A et B. Davantage 2 acides aminés sont éliminés par un autre carboxypeptidase E. d'enzymes.

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Last Updated: Jun 4, 2019

Dr. Ananya Mandal

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Dr. Ananya Mandal

Dr. Ananya Mandal is a doctor by profession, lecturer by vocation and a medical writer by passion. She specialized in Clinical Pharmacology after her bachelor's (MBBS). For her, health communication is not just writing complicated reviews for professionals but making medical knowledge understandable and available to the general public as well.

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