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Struttura della proteina dell'insulina

La struttura di insulina è differente fra le specie di animali differenti. Tuttavia, essenzialmente è una catena della proteina che è simile in molti modi fra gli animali.

L'insulina umana è più vicina nella struttura e nella funzione con l'insulina (porcina) del maiale o) bovina (della mucca. L'insulina bovina differisce dall'essere umano in soltanto tre residui dell'amminoacido e dall'insulina porcina in uno.

L'insulina da alcuni invertebrati e perfino pesci può essere clinicamente utile in esseri umani mentre possiedono parecchie similarità.

Struttura dell'insulina

L'insulina normale che è biologicamente attiva è monomerica o esiste come singola molecola. Ha due catene lunghe dell'amminoacido o catene del polipeptide. Le catene sono A a catena con 21 amminoacido e catena B con 30 amminoacidi.

Due ponti di bisolfuro (residui A7 a B7 e A20 a B19) in covalenza connettono le catene ed incatenano A contiene un ponte di bisolfuro interno (residui A6 a A11). Queste giunzioni sono simili in tutti i moduli mammiferi di insulina.

Una volta secernuta l'insulina aderisce due per formare i regolatori della luminosità e poi in sei per formare i hexamers. Questa combinazione ha luogo in presenza di zinco.

Il peptide incatena poi il modulo moduli dimensionali e tridimensionali di 2. Ciascuna di queste 3 strutture dimensionali ha tre eliche e tre ponti di bisolfuro conservati. Ciò è un popolare di base. Questo popolare di base è presente in tutti i membri della famiglia del peptide dell'insulina.

Alla memoria o al centro delle molecole sono un idrofobo o “un acqua odio„ o un'area dell'idrorepellente. Questo il cluster dei residui idrofobi nel centro contribuisce alla stabilità della proteina. La stabilità egualmente è prestata dai ponti di bisolfuro.

Circondando la sua memoria, il monomero ha due estese superfici non polari. Una di loro è piano che è aromatico ed ottiene sepolto quando c'è una formazione dimerica. L'altra superficie è più estesa e scompare quando un hexamer è formato. Ciò è chiamata la struttura quaternaria di insulina.

Struttura alla sintesi

Nelle beta celle del pancreas, la molecola dell'insulina originalmente è prodotta come singola molecola (preproinsulin) composta di 110 amminoacidi. Attraversa il reticolo endoplasmatico e 24 amminoacidi (“il peptide di segnale„) sono eliminati tramite azione enzimatica da un'estremità della catena, lasciante un altro modulo (pro-insulina) dietro.

Il proinsulin profilatura e lega per dare alla molecola la sua struttura definitiva. Poi il proinsulin si trasforma le vescicole nascenti fuori dall'organismo di Golgi.

Da allora in poi la sezione centrale (“la catena di C„) di 33 amminoacidi è eliminata tramite l'atto dei convertase 1 e 2 di prohormone degli enzimi, convertente lo in struttura definitiva con 2 catene, A e B. Più ancora 2 amminoacidi sono eliminati da un'altra carbossipeptidasi E. degli enzimi.

Sorgenti

  1. http://www.japi.org/july2007/suppliment/19.pdf
  2. http://www.uta.edu/biology/wilk/classnotes/endocrinology/Insulin.pdf
  3. http://www.biotopics.co.uk/as/insulinproteinstructure.html
  4. http://www.betacell.org/content/articleview/article_id/8/

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Last Updated: Jun 4, 2019

Dr. Ananya Mandal

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Dr. Ananya Mandal

Dr. Ananya Mandal is a doctor by profession, lecturer by vocation and a medical writer by passion. She specialized in Clinical Pharmacology after her bachelor's (MBBS). For her, health communication is not just writing complicated reviews for professionals but making medical knowledge understandable and available to the general public as well.

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