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Estrutura da proteína da insulina

A estrutura da insulina é diferente entre a espécie de animais diferente. Contudo, essencialmente é uma corrente da proteína que seja similar de várias maneiras entre animais.

A insulina humana é a mais próxima na estrutura e na função com insulina (suíno) da vaca (bovina) ou do porco. A insulina bovina difere do ser humano em somente três resíduos do ácido aminado, e da insulina suíno em um.

A insulina de alguns invertebrado e mesmo peixes pode ser clìnica útil nos seres humanos enquanto possuem diversas similaridades.

Estrutura da insulina

A insulina normal que é biologicamente activa é monomeric ou existe como uma única molécula. Tem duas correntes longas do ácido aminado ou correntes do polipeptídeo. As correntes são A chain com 21 ácidos aminados e corrente B com 30 ácidos aminados.

Duas pontes de bissulfeto (resíduos A7 ao B7, e A20 a B19) conectam covalently as correntes, e acorrentam A contêm uma ponte de bissulfeto interna (resíduos A6 ao A11). Estas junções são similares em todos os formulários mamíferos da insulina.

Quando segregada a insulina junta-se em dois aos redutors do formulário e então em seis aos hexamers do formulário. Esta combinação ocorre na presença do zinco.

O peptide acorrenta então o formulário formulários dimensionais e tridimensionais de 2. Cada um destas 3 estruturas dimensionais tem três hélices e três pontes de bissulfeto conservadas. Esta é uma dobra básica. Esta dobra básica esta presente em todos os membros da família do peptide da insulina.

No núcleo ou no centro das moléculas são um hidrofóbica ou um “água-ódio” ou uma área do impermeabilizante. Estes conjunto de resíduos hidrofóbicas contribuem no centro à estabilidade da proteína. A estabilidade é emprestada igualmente pelas pontes de bissulfeto.

Cercando seu núcleo, o monómero tem duas superfícies nonpolar extensivas. Um delas é liso que é aromático e obtem enterrado quando há uma formação de dímero. A outra superfície é mais extensiva e desaparece quando um hexamer é formado. Isto é chamado a estrutura quaternário da insulina.

Estrutura na síntese

Nas beta pilhas do pâncreas, a molécula da insulina é produzida originalmente como uma única molécula (preproinsulin) compor de 110 ácidos aminados. Passa através do segundo estômago endoplasmic e 24 ácidos aminados (“o peptide de sinal”) são removidos pela acção de enzima de uma extremidade da corrente, saindo de um outro formulário (pro-insulina) atrás.

O proinsulin dobra-se e liga-se para dar à molécula sua estrutura final. Então o proinsulin passa nas vesículas brotadas fora do corpo de Golgi.

A secção média (“a corrente de C”) de 33 ácidos aminados é removida depois disso pela acção do convertase 1 e 2 do prohormone das enzimas, convertendo o na estrutura final com as 2 correntes, A e B. 2 ácidos aminados são removidos mais por um outro carboxypeptidase E. da enzima.

Fontes

  1. http://www.japi.org/july2007/suppliment/19.pdf
  2. http://www.uta.edu/biology/wilk/classnotes/endocrinology/Insulin.pdf
  3. http://www.biotopics.co.uk/as/insulinproteinstructure.html
  4. http://www.betacell.org/content/articleview/article_id/8/

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Last Updated: Jun 4, 2019

Dr. Ananya Mandal

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Dr. Ananya Mandal

Dr. Ananya Mandal is a doctor by profession, lecturer by vocation and a medical writer by passion. She specialized in Clinical Pharmacology after her bachelor's (MBBS). For her, health communication is not just writing complicated reviews for professionals but making medical knowledge understandable and available to the general public as well.

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