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Quelles sont des protéines de pointe ?

SARS-CoV-2 est le virus derrière la manifestation mondiale de la maladie COVID-19. Une des caractéristiques biologiques principales de SARS-CoV-2, ainsi que plusieurs autres virus, est la présence des protéines de pointe qui permettent à ces virus de pénétrer des cellules hôte et d'entraîner l'infection.

Virus SARS-CoV-2

Crédit d'image : MattLphotography/Shutterstock.com

Une synthèse de la structure de coronavirus

Coronaviruses (CoVs) comme le syndrome-CoV respiratoire (MERS) de Moyen-Orient, que des presque 2.500 personnes infectées d'ici fin 2019, ainsi que le syndrome-CoV-2 respiratoire aigu nouveau et (SARS) sévère sont enveloppé et les virus sphériques qui mesurent type entre 80 et 120 nanomètres (nm) dans la taille.

Le génome d'ARN des coronaviruses, qui, à une longueur moyenne du kb 29 est le plus long parmi tous les virus ARN, est composé de six à dix cadres de lecture ouverts (ORFs) qui sont responsables de coder le replicase et des protéines de structure pour le virus.

Chacune des composantes du génome viral est empaquetée dans un nucleocapsid hélicoïdal qui est entouré par un bilayer de lipide.

L'enveloppe virale des coronaviruses se compose type de trois protéines qui comprennent la protéine de membrane (m), la protéine d'enveloppe (e), et la protéine de pointe (s).

Structure de coronavirus

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Fonctionnements de protéine de pointe

La protéine de S est une protéine hautement glycosylée et grande de fusion de transmembrane du type I qui se compose de 1.160 à 1.400 acides aminés, selon le type de virus.

Par rapport aux protéines de M et d'E qui sont principalement impliquées dans l'ensemble de virus, les jeux de protéine de S un rôle essentiel en cellules hôte pénétrantes et infection de commencer.

Notamment, la présence des protéines de S sur les coronaviruses est ce qui provoque les protrusions pointe pointe trouvées sur leur surface.

Des protéines de S des coronaviruses peuvent être divisées en deux sous-unités fonctionnelles importantes, dont comprenez la sous-unité du N-terminal S1, qui des formes de la tête globulaire de la protéine de S, et région du C-terminal S2 qui forme la filature de la protéine et est directement encastrée dans l'enveloppe virale.

Sur l'interaction avec une cellule hôte potentielle, la sous-unité S1 décèlera et gripper aux récepteurs sur la cellule hôte, alors que la sous-unité S2, qui est la composante la plus économisée de la protéine de S, sera responsable de protéger par fusible l'enveloppe du virus avec la membrane de cellule hôte.

Comment la protéine de S permet à des coronaviruses de présenter des cellules

Une fois que la sous-unité S1 grippe aux récepteurs de cellule hôte, deux modifications conformationnelles importantes doivent se produire pour que la sous-unité S2 complète la fusion du virus à la membrane cellulaire. Les deux composantes de la sous-unité S2 qui sont impliquées dans la fusion de coronavirus comprennent les régions 1 (HR) et deux de répétition de heptad, autrement désigné sous le nom de HR1 et de HR2.  

La première conformation autrement désignée sous le nom du prehairpin, concerne la transformation d'un lieur non structuré dans la sous-unité S2 pour devenir hélicoïdale. La deuxième modification conformationnelle à se produire concerne l'inversion de la C-helice de cette sous-unité à la bobine, ayant pour résultat la formation d'un paquet de six-helice.

Une fois que ces conformations sont complétées, le peptide de fusion est ancré à la membrane de la cellule hôte pour permettre au virus de déménager plus étroitement vers la membrane cellulaire et de fournir éventuellement le nucleocapsid à la cellule cible.

Désignation d'objectifs des virus par l'intermédiaire de la protéine de S

Sans protéine de S, les virus comme le roman SARS-CoV-2 ne pourraient jamais agir l'un sur l'autre avec les cellules des hôtes potentiels comme des animaux et des êtres humains pour entraîner l'infection. Comme résultat, la protéine de S représente un objectif idéal pour des efforts vacciniques et antiviraux de recherches.

En plus de son rôle en cellules pénétrantes, la protéine de S des virus, en particulier le virus SARS-CoV-2, est un inducteur important des anticorps de neutralisation (attrape). NAbs sont des anticorps protecteurs qui sont naturellement produits par notre système immunitaire humoral.

Pour obtenir leur activité antivirale, attrape le grippage aux épitopes extérieurs des particules virales pour éviter leur entrée dans une cellule hôte. Certains de attrapent qui ont été recensés contre Radars à ouverture synthétique-CoV comprennent 80R, CR3014, et CR3022, qui visent particulièrement le domaine S1.

La sensibilité de la protéine de S de SARS-CoV-2 aux ces NAbs a abouti beaucoup de chercheurs à être intéressés à développer les agents normalisés qui peuvent bloquer le grippement et la fusion de la protéine de S de SARS-CoV-2 aux cellules hôte.

Bien qu'une étude récente ait constaté que la capacité de neutralisation de CR3022 contre le domaine obligatoire de la région SARS-CoV-2 (RBD) dans la sous-unité S1 est incertaine, une autre étude sur les deux Ebola et des virus de radar à ouverture synthétique a constaté qu'un cocktail NAbs a des capacités plus intenses de neutralisation par rapport à quand ces NAbs sont seul donné.

Cette information aboutit, pour cette raison, des chercheurs à croire qu'une combinaison des plusieurs NAbs efficace a le potentiel de viser SARS-CoV-2 et d'augmenter sa sensibilité à la neutralisation.

Références et davantage de relevé

  • Belouzard, S., millet, J.K., Licitra, B.N., et Whittaker, G.R. (2012). Mécanismes de l'entrée de cellules de Coronacirus assistée par la protéine virale de pointe. Virus 4(6) ; 1011-1033. doi : 10.3390/v4061011.
  • Wang, Q., Wong, G., Lu, G., Yan, J., et Gao, G.F. (2016). Protéine de pointe de MERS-CoV : Objectifs pour des vaccins et la thérapeutique. Recherche antivirale 133 ; 165-177. doi : 10.1016/j.antiviral.2016.07.015.
  • Zhou, G., et Zhao, Q. (2020). Points de vue sur les anticorps de neutralisation thérapeutiques contre le coronavirus nouveau SARS-CoV-2. Tourillon international des sciences biologiques 16(10) ; 1718-1723. doi : 10.7150/ijbs.45123.

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Last Updated: Jun 12, 2020

Benedette Cuffari

Written by

Benedette Cuffari

After completing her Bachelor of Science in Toxicology with two minors in Spanish and Chemistry in 2016, Benedette continued her studies to complete her Master of Science in Toxicology in May of 2018. During graduate school, Benedette investigated the dermatotoxicity of mechlorethamine and bendamustine, which are two nitrogen mustard alkylating agents that are currently used in anticancer therapy.

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