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Che cosa sono proteine della punta?

Il coronavirus 2 (SARS-CoV-2) di sindrome respiratorio acuto severo è il virus dietro lo scoppio mondiale di malattia COVID-19. Una delle caratteristiche biologiche chiave di SARS-CoV-2 come pure parecchi altri virus, sono la presenza di proteine della punta che permettono che questi virus penetrino le cellule ospiti e causino l'infezione.

Virus SARS-CoV-2

Credito di immagine: MattLphotography/Shutterstock.com

Una generalità della struttura di coronavirus

Coronaviruses (CoVs) come la sindrome-CoV respiratoria (MERS) di Medio Oriente, che aveva infettato quasi 2.500 persone da ora alla fine del 2019 come pure lo syndrome-CoV-2 respiratorio acuto severo (SARS) novello, è avvolto e virus sferici che misurano tipicamente fra 80 e 120 nanometri (nm) nella dimensione.

Il genoma del RNA dei coronaviruses, che, ad una lunghezza mediana di 29 KB è il più lungo fra tutti i virus a RNA, è compreso sei - dieci telai di lettura aperti (ORFs) che sono responsabili della codifica sia il replicase che delle proteine strutturali per il virus.

Ciascuna delle componenti del genoma virale è imballata in un nucleocapsid elicoidale che è circondato da un doppio strato lipidico.

La busta virale dei coronaviruses si compone tipicamente di tre proteine che includono la proteina della membrana (m), la proteina di rivestimento (E) e la proteina della punta (s).

Struttura di Coronavirus

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Funzioni della proteina della punta

La proteina di S è un tipo altamente glicosilato e grande proteina di fusione del transmembrane di I che si compone di 1.160 - 1.400 amminoacidi, secondo il tipo di virus.

Rispetto alle proteine di E e di m. che soprattutto sono comprese in installazione del virus, i giochi della proteina di S un ruolo cruciale in cellule ospiti penetranti ed infezione di inizio.

Considerevolmente, la presenza di proteine di S sui coronaviruses è che cosa provoca le sporgenze a forma di punta trovate sulla loro superficie.

Le proteine di S dei coronaviruses possono essere divise in due sottounità funzionali importanti, che comprendono l'sottounità dello S1 del N-terminale, che forma la testa globulare della proteina di S e nella regione del C-terminale S2 che forma il gambo della proteina e direttamente è incassata nella busta virale.

Sopra interazione con una cellula ospite potenziale, l'sottounità S1 riconoscerà e legare ai ricevitori sulla cellula ospite, mentre l'sottounità S2, che è la componente conservata della proteina di S, sarà responsabile della fusione della busta del virus con la membrana cellulare ospite.

Come la proteina di S permette che i coronaviruses entrino nelle celle

Una volta che l'sottounità S1 lega per ospitare i recettori cellulari, due cambiamenti conformazionali importanti devono accadere affinchè l'sottounità S2 completino la fusione del virus alla membrana cellulare. Le due componenti dell'sottounità S2 che sono comprese nella fusione di coronavirus comprendono le regioni di ripetizione (HR) del heptad una e due, altrimenti riferito a come HR1 e HR2.  

La prima conformazione citata altrimenti come pre-forcella, comprende la trasformazione di un linker non strutturato all'interno dell'sottounità S2 per diventare elicoidale. Il secondo cambiamento conformazionale da accadere comprende l'inversione dell'C-elica di questo sottounità alla spirale, con conseguente formazione di gruppo dell'sei-elica.

Una volta che queste conformazioni sono completate, il peptide di fusione è ancorato alla membrana della cellula ospite per permettere che il virus avanzi più vicino verso la membrana cellulare e finalmente consegni il nucleocapsid alla cellula bersaglio.

Ottimizzazione dei virus via la proteina di S

Senza la proteina di S, i virus come il romanzo SARS-CoV-2 non potrebbero interagire con le celle dei host potenziali come gli animali e gli esseri umani per causare l'infezione. Di conseguenza, la proteina di S rappresenta un obiettivo ideale per gli sforzi vaccino ed antivirali della ricerca.

Oltre al suo ruolo in celle penetranti, la proteina dei virus, specialmente di S il virus SARS-CoV-2, è un induttore importante degli anticorpi di neutralizzazione (acchiappa). NAbs è anticorpi protettivi che sono prodotti naturalmente dal nostro sistema immunitario umorale.

Per suscitare la loro attività antivirale, acchiappa la legatura agli epitopi di superficie delle particelle virali per impedire la loro entrata in una cellula ospite. Alcuni dei acchiappano che sono stati identificati contro SAR-CoV includono 80R, CR3014 e CR3022, che specificamente mirano al dominio S1.

La sensibilità della proteina di S di SARS-CoV-2 ai questi NAbs piombo molti ricercatori essere interessato a sviluppare gli agenti standardizzati che possono bloccare l'associazione e la fusione della proteina di S di SARS-CoV-2 alle cellule ospiti.

Sebbene uno studio recente abbia trovato che la capacità di neutralizzazione di CR3022 contro il dominio obbligatorio di regione SARS-CoV-2 (RBD) all'interno dell'sottounità S1 è incerta, un altro studio sia su Ebola che sui virus di SAR ha trovato che un cocktail NAbs ha più forti capacità di neutralizzazione rispetto a quando questo NAbs è dato da solo.

Questi informazioni, quindi, piombo i ricercatori credere che una combinazione di parecchi NAbs potente abbia il potenziale di mirare a SARS-CoV-2 ed aumentare la sua sensibilità a neutralizzazione.

Riferimenti

  • Belouzard, S., miglio, J.K., Licitra, B.N., & Whittaker, G.R. (2012). Meccanismi dell'entrata delle cellule di Coronacirus mediata dalla proteina virale della punta. Virus 4(6); 1011-1033. doi: 10.3390/v4061011.
  • Wang, Q., Wong, G., LU, G., Yan, J., & Gao, G.F. (2016). Proteina della punta di MERS-CoV: Obiettivi per i vaccini e la terapeutica. Ricerca antivirale 133; 165-177. doi: 10.1016/j.antiviral.2016.07.015.
  • Zhou, G., & Zhao, Q. (2020). Prospettive sugli anticorpi di neutralizzazione terapeutici contro il Coronavirus novello SARS-CoV-2. Giornale internazionale delle scienze biologiche 16(10); 1718-1723. doi: 10.7150/ijbs.45123.

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Last Updated: Feb 24, 2021

Benedette Cuffari

Written by

Benedette Cuffari

After completing her Bachelor of Science in Toxicology with two minors in Spanish and Chemistry in 2016, Benedette continued her studies to complete her Master of Science in Toxicology in May of 2018. During graduate school, Benedette investigated the dermatotoxicity of mechlorethamine and bendamustine; two nitrogen mustard alkylating agents that are used in anticancer therapy.

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Comments

  1. Rolf Kenneth Myhre Rolf Kenneth Myhre Norway says:

    Thanks a lot, Cuffari!

    My (non-professional) question: Is it only the mutant versions of the S-protein (and not the other proteins) that are relevant to the virus' infectiousness and vax-effiency; while mutant versions of another protein are relevant to the virus' virulence? If so, which protein is that?

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