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¿Cuáles son proteínas del pico?

El coronavirus 2 (SARS-CoV-2) de la neumonía asiática es el virus detrás del brote mundial de la enfermedad COVID-19. Una de las características biológicas dominantes de SARS-CoV-2, así como varios otros virus, es la presencia de proteínas del pico que permitan que estos virus penetren las células huesped y causen la infección.

Virus SARS-CoV-2

Haber de imagen: MattLphotography/Shutterstock.com

Una reseña de la estructura del coronavirus

Coronaviruses (CoVs) como el síndrome-CoV respiratorio (MERS) de Oriente Medio, que infectó a casi 2.500 individuos a finales de 2019, así como los syndrome-CoV-2 respiratorios agudos nuevos, (SARS) severos se envuelven y los virus esféricos que miden típicamente entre 80 y 120 nanómetros (nm) de tamaño.

El genoma del ARN de coronaviruses, que, en un largo mediano del kb 29 es el más largo entre todos los virus del ARN, se comprende de seis a diez bastidores de lectura abiertos (ORFs) que sean responsables de codificar el replicase y las proteínas estructurales para el virus.

Cada uno de los componentes del genoma viral se empaqueta en un nucleocapsid espiral que sea rodeado por un bilayer del lípido.

El envolvente viral de coronaviruses se compone típicamente de tres proteínas que incluyan la proteína de la membrana (m), la proteína de envolvente (e), y la proteína del pico (s).

Estructura de Coronavirus

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Funciones de la proteína del pico

La proteína de S es un tipo altamente glycosylated y grande proteína de la fusión de la transmembrana de I que se compone de 1.160 a 1.400 aminoácidos, dependiendo del tipo de virus.

Con respecto a las proteínas de M y de E que están implicadas sobre todo en el montaje del virus, los juegos de la proteína de S un papel crucial en células huesped penetrantes e infección de la iniciación.

Notablemente, la presencia de proteínas de S en los coronaviruses es qué da lugar a las partes sobresalientes pico-dadas forma encontradas en su superficie.

Las proteínas de S de coronaviruses se pueden dividir en dos subunidades funcionales importantes, que incluyen la subunidad de la N-terminal S1, que forma el jefe globular de la proteína de S, y la región de la C-terminal S2 que forma el tallo de la proteína y se embute directamente en el envolvente viral.

Sobre la acción recíproca con una célula huesped potencial, la subunidad S1 reconocerá y atar a los receptores en la célula huesped, mientras que la subunidad S2, que es el componente conservado de la proteína de S, será responsable de fundir el envolvente del virus con la membrana de la célula huesped.

Cómo la proteína de S permite que los coronaviruses incorporen las células

Una vez que la subunidad S1 ata a los receptores de la célula huesped, dos cambios conformacionales importantes deben ocurrir para que la subunidad S2 termine la fusión del virus a la membrana celular. Los dos componentes de la subunidad S2 que están implicados en la fusión del coronavirus incluyen las regiones 1 (HR) y dos de la repetición de la setena, si no designado HR1 y HR2.  

La primera conformación designada de otra manera la pre-horquilla, implica la transformación de una máquina para hacer chorizos no estructurada dentro de la subunidad S2 para llegar a ser espiral. El segundo cambio conformacional a ocurrir implica la inversión de la C-hélice de esta subunidad a la bobina, dando por resultado la formación de un manojo de la seis-hélice.

Una vez que se terminan estas conformaciones, el péptido de la fusión se ancla a la membrana de la célula huesped para permitir que el virus se mueva más cerca hacia la membrana celular y entregue eventual el nucleocapsid a la célula de objetivo.

Alcance de virus vía la proteína de S

Sin la proteína de S, los virus como la novela SARS-CoV-2 nunca podrían obrar recíprocamente con las células de ordenadores principal potenciales como los animales y los seres humanos para causar la infección. Como consecuencia, la proteína de S representa un objetivo ideal para los esfuerzos vaccíneos y antivirus de la investigación.

Además de su papel en células penetrantes, la proteína de virus, determinado de S el virus SARS-CoV-2, es un inductor importante de anticuerpos de neutralización (agarra). NAbs es los anticuerpos protectores que son producidos naturalmente por nuestro sistema inmune humoral.

Para sacar su actividad antivirus, agarra lazo a los epitopos superficiales de partículas virales para prevenir su asiento en una célula huesped. Algunos de los agarran que se han determinado contra los SARS-CoV incluyen 80R, CR3014, y CR3022, que apuntan específicamente el dominio S1.

La sensibilidad de la proteína de S de SARS-CoV-2 a estos NAbs ha llevado a muchos investigadores a estar interesada en desarrollar los agentes estandardizados que pueden cegar el atascamiento y la fusión de la proteína de S de SARS-CoV-2 a las células huesped.

Aunque un estudio reciente haya encontrado que la capacidad de la neutralización de CR3022 contra el dominio obligatorio de la región SARS-CoV-2 (RBD) dentro de la subunidad S1 es incierta, otro estudio en Ebola y virus del SARS ha encontrado que un cóctel NAbs tiene capacidades más fuertes de la neutralización con respecto a cuando este NAbs se da solamente.

Esta información, por lo tanto, lleva a investigadores a creer que una combinación de varios NAbs potente tiene el potencial de apuntar SARS-CoV-2 y de aumentar su sensibilidad a la neutralización.

Referencias y lectura adicional

  • Belouzard, S., mijo, J.K., Licitra, B.N., y Whittaker, G.R. (2012). Mecanismos del asiento de la célula de Coronacirus mediado por la proteína viral del pico. Virus 4(6); 1011-1033. doi: 10.3390/v4061011.
  • Wang, Q., Wong, G., Lu, G., Yan, J., y Gao, G.F. (2016). Proteína del pico de MERS-CoV: Objetivos para las vacunas y la terapéutica. Investigación antivirus 133; 165-177. doi: 10.1016/j.antiviral.2016.07.015.
  • Zhou, G., y Zhao, Q. (2020). Perspectivas en los anticuerpos de neutralización terapéuticos contra el Coronavirus nuevo SARS-CoV-2. Gorrón internacional de ciencias biológicas 16(10); 1718-1723. doi: 10.7150/ijbs.45123.

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Last Updated: Jan 20, 2021

Benedette Cuffari

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Benedette Cuffari

After completing her Bachelor of Science in Toxicology with two minors in Spanish and Chemistry in 2016, Benedette continued her studies to complete her Master of Science in Toxicology in May of 2018. During graduate school, Benedette investigated the dermatotoxicity of mechlorethamine and bendamustine, which are two nitrogen mustard alkylating agents that are currently used in anticancer therapy.

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