Le terme « prion » est dérivé de la particule infectieuse proteinacious et se rapporte à l'agent pathogène qui entraîne des encéphalopathies spongiformes transmissibles (TSEs).
Cette petite particule infectieuse est une forme de pathogène d'une protéine cellulaire appelée de prion de protéine (PrPc). PrPc est principalement trouvé sur la surface des cellules dans le système nerveux central, mais il est également situé en d'autres tissus corporels. Bien que le rôle spécifique de PrPc ne soit pas clair, les études proposent que cette protéine joue un rôle protecteur en cellules et les aide pour répondre au déficit de l'oxygène.
Un prion se compose de protéine anormalement pliée qui entraîne des conditions neurodegenerative graduelles, avec deux d'être le plus notable maladie de la vache folle (ESB ou maladie de la vache folle) vue dans les bétail et le bétail et maladie de Creutzfeldt-Jakob (CJD) vue chez l'homme. Ces protéines SIG-pliées ne se multiplient pas dans l'organisme d'hôte qu'elles infectent. Au lieu de cela, elles affectent la structure cérébrale en agissant en tant que matrice, induisant des protéines avec le pliage normal pour convertir en forme anormale de prion.
Ces protéines SIG-pliées récemment formées, à leur tour, agissent en tant que promeuvent des matrices pour la conversion des protéines plus normales, menant à une accumulation exponentielle de prions dans le tissu du système nerveux central. Ces protéines anormalement pliées forment les plaques qui sont pensées pour entraîner le « enchevêtrement » des neurofibrils et pour nuire le fonctionnement de synapse. Les cellules nerveuses sont éventuellement endommagées et détruites, qui fait former les vacuoles minuscules dans le cerveau. Celles-ci donnent au cerveau une apparence comme une éponge sous le microscope, par conséquent la maladie spongiforme de condition a surgi.
Ceci mène au dommage au cerveau et aux sympt40mes de la maladie de prion, qui comprennent la fonction cérébrale nuie ; changements de personnalité, de mémoire et de comportement ; anomalies intellectuelles de déclin et de mouvement, en particulier ataxie. Ces sympt40mes habituellement se développent pendant l'âge adulte et empirent au fil du temps, éventuellement entraînant la mort dans plusieurs années ou même quelques mois.
Caractéristiques de prion
Les prions sont si petits qu'ils soient encore plus petits que des virus et peuvent seulement être vus par un microscope électronique quand ils ont totalisé et ont formé un boîtier. Les prions sont également seuls du fait ils ne contiennent pas l'acide nucléique, à la différence des bactéries, des champignons, des virus et d'autres agents pathogènes. Les prions sont pour cette raison résistants aux procédures qui détruisent des agents pathogènes en décomposant l'acide nucléique. En outre, parce que ces particules sont une version anormale d'une protéine normale qui est déjà codée pour dans le fuselage, elles ne déclenchent pas une réaction immunitaire d'hôte, comme le font d'autres agents pathogènes.
La protéine normale de prion vraisemblablement se compose des bobines flexibles désignées sous le nom d'alpha helices, mais sous la forme anormalement pliée, ces helices sont étirées à l'extérieur dans feuilles appelées en masse bourrées de structures de bêtas. Les enzymes cellulaires désignées sous le nom des protéases peuvent décomposer la protéine normale, mais les protéines de prion sont résistantes à ceci et s'accumulent par la suite dans le tissu cérébral car elles reproduisent.
le comportement comme un prion peut également être vu dans quelques types de champignons. Ces prions fongiques ont été étudiés considérable pour fournir des indices pour la façon dont les prions affectent des mammifères, bien que les prions fongiques ne soient pas nuisibles à leur hôte.
Découverte de prion
Dans le late1960, la recherche a prouvé que l'agent qui entraîne l'EST de moutons ou la tremblante ovine était de haute résistance à l'neutralisation par ultra violet et rayonnement ionisant, les traitements qui détruiraient habituellement tous les agents pathogènes qui ont contenu l'acide nucléique. Cependant, la nature de ces particules était encore peu claire et les scientifiques ont effectué des suggestions variées comprenant des protéines, des éclats de membrane, de petits virus d'ADN et des polysaccharides.
Quelques chercheurs ont décidé que celui qui la nature de l'agent ait été, il n'a pas dépendu de l'acide nucléique pour se reproduire. En 1982, Stanley B. Prusiner de l'Université de Californie à San Francisco, publié un article en la Science expliquant la purification de la tremblante ovine entraînant l'agent et lui a décrit une protéine. Prusiner a écrit dans l'article : « parce que les propriétés nouvelles de l'agent de la tremblante ovine le discernent des virus, des plasmides, et des viroids, « le prion » d'un terme neuf était proposé pour indiquer une petite particule infectieuse protéineuse qui est résistante à l'inactivation par la plupart des procédures qui modifient les acides nucléiques. » La découverte de Prusiner a mené à lui étant attribué le prix Nobel en 1997.
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