O termo “prião” é derivado da partícula infecciosa proteinacious e refere o micróbio patogénico que causa encefalopatias espongiformes transmissíveis (TSEs).
Esta partícula infecciosa pequena é um formulário decausa de uma proteína chamada proteína celular do prião (PrPc). PrPc é encontrado principalmente na superfície das pilhas no sistema nervoso central, mas é ficado situado igualmente em outros tecidos corporais. Embora o papel específico de PrPc não seja claro, os estudos sugerem que esta proteína jogue um papel protector nas pilhas e as ajude a responder à deficiência do oxigênio.
Um prião é compor da proteína anormalmente dobrada que causa circunstâncias neurodegenerative progressivas, com o dois de ser o mais notável encefalopatia espongiforme bovina (EBS ou doença das vacas loucas) vista no gado e nos rebanhos animais e doença de Creutzfeldt-Jakob (CJD) vista nos seres humanos. Estas proteínas mis-dobradas não multiplicam no organismo do anfitrião que contaminam. Em lugar de, afectam a estrutura do cérebro actuando como um molde, induzindo proteínas com dobradura normal para converter ao formulário anormal do prião.
Estes proteínas mis-dobradas recentemente formadas, por sua vez, actuam como promovem moldes para a conversão de umas proteínas mais normais, conduzindo a uma acumulação exponencial de prião no tecido do sistema nervoso central. Estas proteínas anormalmente dobradas formam as chapas que são pensadas para causar a “complicação” dos neurofibrils e para interferir com a função da sinapse. As pilhas de nervo eventualmente são danificadas e perdidas, que faz com que os vacuoles minúsculos formem no cérebro. Estes dão o cérebro a esponja-como a aparência sob o microscópio, daqui a doença espongiforme do termo elevarou.
Isto conduz aos danos cerebrais e aos sintomas da doença do prião, que incluem a função danificada do cérebro; mudanças na personalidade, na memória e no comportamento; anomalias intelectuais da diminuição e de movimento, particularmente ataxia. Estes sintomas geralmente tornam-se durante a idade adulta e agravam-se ao longo do tempo, eventualmente causando a morte dentro de diversos anos ou mesmo de alguns meses.
Características do prião
Os prião são tão pequenos que são mesmo menores do que vírus e podem somente ser vistos através de um microscópio de elétron quando agregaram e formaram um conjunto. Os prião são igualmente originais que não contêm o ácido nucleico, ao contrário das bactérias, dos fungos, dos vírus e dos outros micróbios patogénicos. Os prião são conseqüentemente resistentes aos procedimentos que destroem os micróbios patogénicos dividindo o ácido nucleico. Além disso, porque estas partículas são uma versão anormal de uma proteína normal que seja codificada já para no corpo, não provocam uma resposta imune do anfitrião, como outros micróbios patogénicos fazem.
A proteína normal do prião provavelmente é compo das bobinas flexíveis referidas como hélices alfa, mas no formulário anormalmente dobrado, estas hélices são esticadas para fora nas estruturas densa embaladas chamadas beta folhas. As enzimas celulares referidas como os proteases podem dividir a proteína normal, mas as proteínas do prião são resistentes a esta e acumulam subseqüentemente no tecido de cérebro porque replicate.
Prião-como o comportamento pode igualmente ser visto em alguns tipos de fungos. Estes prião fungosos foram estudados extensivamente para fornecer indícios a respeito de como os prião afectam mamíferos, embora os prião fungosos não fossem prejudiciais a seu anfitrião.
Descoberta do prião
No late1960, a pesquisa mostrou que o agente que causa o TSE dos carneiros ou o scrapie era altamente resistente à desactivação pelo ultravioleta e pela radiação ionizante, as terapias que destruiriam geralmente todos os micróbios patogénicos que contivessem o ácido nucleico. Contudo, a natureza destas partículas era ainda obscura e os cientistas fizeram as várias sugestões que incluem proteínas, fragmentos da membrana, vírus pequenos do ADN e polisacáridos.
Alguns pesquisadores decidiram que o que quer que a natureza do agente era, não dependeu do ácido nucleico para reproduzir. Em 1982, Stanley B. Prusiner da Universidade da California em San Francisco, publicado um artigo na ciência que demonstra a purificação do scrapie que causa o agente e o descreveu uma proteína. Prusiner escreveu no artigo: “porque as propriedades novas do agente do scrapie o distinguem dos vírus, dos plasmídeo, e dos viroids, “o prião” de um termo novo foi propor denotar uma partícula infecciosa proteinaceous pequena que fosse resistente à inactivação pela maioria de procedimentos que alteram ácidos nucleicos.” A descoberta de Prusiner conduziu-lhe que está sendo concedido o prémio nobel em 1997.
Fontes
- http://www.cdc.gov/biosafety/publications/bmbl5/BMBL5_sect_VIII_h.pdf
- www.nhs.uk/.../Introduction.aspx
- www.uclh.nhs.uk/.../PriondiseaseFAQ.aspx
- http://ghr.nlm.nih.gov/condition/prion-disease
- http://www.bseinfo.org/priondefinition.aspx
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