O termo “prião” é derivado das partículas infecciosas proteinacious e refere o micróbio patogénico que causa encefalopatias espongiformes transmissíveis (TSEs).
Abnormal (misfolded) prions - Medical microbiology animations
Funções
Esta partícula infecciosa pequena é um formulário decausa de uma proteína chamada proteína celular do prião (PrPc). PrPc é encontrado principalmente na superfície das pilhas no sistema nervoso central (CNS), mas é ficado situado igualmente em outros tecidos corporais. Embora o papel específico de PrPc não seja claro, os estudos sugerem que esta proteína jogue um papel protector nas pilhas e as ajude a responder à deficiência do oxigênio.
Um prião é compor de uma proteína anormalmente dobrada que cause circunstâncias neurodegenerative progressivas, com o dois de ser o mais notável encefalopatia espongiforme bovina (EBS ou doença das vacas loucas) vista no gado e nos rebanhos animais e doença de Creutzfeldt-Jakob (CJD) vista nos seres humanos.
Estas proteínas misfolded não multiplicam no organismo do anfitrião que contaminam. Em lugar de, afectam a estrutura do cérebro actuando como um molde, induzindo proteínas com dobradura normal para converter ao formulário anormal do prião.
Estes proteínas misfolded recentemente formadas, por sua vez, actuam como promovem moldes para a conversão de umas proteínas mais normais, conduzindo a uma acumulação exponencial de prião no tecido do CNS. Estas proteínas anormalmente dobradas formam as chapas que são pensadas para causar a “complicação” dos neurofibrils e para interferir com a função da sinapse.
Crédito de imagem: Estúdio de cristal do olho/Shutterstock.com
As pilhas de nervo eventualmente são danificadas e perdidas, que faz com que os vacuoles minúsculos formem no cérebro. Estes dão o cérebro a esponja-como a aparência sob o microscópio, daqui a doença espongiforme do termo elevarou.
Isto conduz aos danos cerebrais e os sintomas da doença do prião, que incluem a função danificada do cérebro, mudam na personalidade, a memória, e o comportamento, diminuição intelectual, e anomalias de movimento, particularmente ataxia. Estes sintomas geralmente tornam-se durante a idade adulta e agravam-se ao longo do tempo, eventualmente causando a morte dentro de diversos anos ou mesmo de alguns meses.
Características do prião
Os prião são menores do que vírus e podem somente ser vistos através de um microscópio de elétron quando agregaram e formaram um conjunto. Os prião são igualmente originais que não contêm o ácido nucleico, ao contrário das bactérias, dos fungos, dos vírus, e dos outros micróbios patogénicos.
Os prião são conseqüentemente resistentes aos procedimentos que destroem os micróbios patogénicos dividindo o ácido nucleico. Além disso, porque estas partículas são uma versão anormal de uma proteína normal que seja codificada já para no corpo, não provocam uma resposta imune do anfitrião, como outros micróbios patogénicos fazem.
A proteína normal do prião provavelmente é compo das bobinas flexíveis referidas como hélices alfa; contudo, no formulário anormalmente dobrado, estas hélices são esticadas para fora nas estruturas densa embaladas chamadas beta-folhas. As enzimas celulares referidas como proteases podem dividir a proteína normal; contudo, as proteínas do prião são infelizmente resistentes a esta e acumulam subseqüentemente no tecido de cérebro porque replicate.
Prião-como o comportamento pode igualmente ser visto em determinados tipos de fungos. Estes prião fungosos foram estudados extensivamente para fornecer indícios a respeito de como os prião afectam mamíferos, embora os prião fungosos não fossem prejudiciais a seu anfitrião.
Descoberta do prião
No final dos anos 60, a pesquisa mostrou que o agente que causa o TSE dos carneiros ou o scrapie era altamente resistente à desactivação pelo ultravioleta e pela radiação ionizante, ambo são as terapias que destruiriam geralmente todos os micróbios patogénicos que contivessem o ácido nucleico. Contudo, a natureza destas partículas era ainda obscura, que conduziram cientistas fazer as várias sugestões que incluem proteínas, fragmentos da membrana, vírus pequenos do ADN, e polisacáridos.
Alguns pesquisadores decidiram que o que quer que a natureza do agente era, não dependeu do ácido nucleico para reproduzir. Em 1982, Stanley B. Prusiner da Universidade da California em San Francisco publicou um artigo na ciência que descreve o processo de refinar o agente decausa e descreveu uma proteína.
Prusiner escreveu no artigo, “porque as propriedades novas do agente do scrapie o distinguem dos vírus, plasmídeo, e os viroids, “prião” de um termo novo foi propor denotar uma partícula infecciosa proteinaceous pequena que fosse resistente à inactivação pela maioria de procedimentos que alteram ácidos nucleicos.” A descoberta de Prusiner conduziu-lhe que está sendo concedido o prémio nobel em 1997.
Referências
- http://www.cdc.gov/biosafety/publications/bmbl5/BMBL5_sect_VIII_h.pdf
- www.nhs.uk/.../Introduction.aspx
- www.uclh.nhs.uk/.../PriondiseaseFAQ.aspx
- http://ghr.nlm.nih.gov/condition/prion-disease
- http://www.bseinfo.org/priondefinition.aspx
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