Alpha peptide Foldamers

Foldamers sont les molécules à organisation autonome artificielles. Elles peuvent former les structures évoluées et montrer coopératif et l'hétérogénéité dans les séquences.

Crédit : LuckyStep/Shutterstock.com

Types de foldamers

Foldamers peut être les oligoamides de peptoids, aromatiques et aliphatiques. Peptoides sont des polyglycines n-substitués étaient les chaînes latérales sont présent sur un atome d'azote. Elles ont moins de complexité structurelle qui les facilite pour concevoir ou concevoir.

Les oligoamides aromatiques ont les sonneries aromatiques ou heteroaromatic jointes par des obligations d'amide, et ils forment les structures en trois dimensions hélicoïdales. Les oligoamides aliphatiques peuvent produire du α, du β, du γ, ou des peptides de δ basés sur la position du groupe amide qui forme.

Fonctionnalités clé d'alpha foldamers

À la différence de l'autre peptidesm, d'alpha foldamers de peptide peuvent être synthétisés artificiellement et n'exigent pas la fermentation bactérienne.

Les fonctionnalités clé d'alpha foldamers sont les suivantes : elles peuvent former les structures secondaires stables et avoir une grande surface moléculaire. Elles orientation des groupes de chaîne latérale est importante car elle empêche le mouvement, produisant une structure avec la liberté conformationnelle inférieure qui grippe fortement les molécules qu'elle agit l'un sur l'autre avec. De plus, elle fournit la stabilité et se protège contre la dégradation protéolytique.

Applications d'alpha foldamers

Applications antibactériennes

La recherche des molécules neuves avec les propriétés antibactériennes est un endroit pour la recherche actuelle avec l'augmentation des maladies résistant aux antibiotiques. Les peptides antimicrobiens agissent en perturbant l'intégrité des membranes bactériennes et ainsi, détruisant les bactéries.

Ces peptides sont hélicoïdaux et amphipathiques (caractérisé par les chaînes latérales polaires et non polaires sur la surface de l'helice). Quand cette structure intègre dedans à la membrane bactérienne, elle peut produire des pores ou des glissières sur la membrane menant à la fuite des teneurs intracellulaires. Jusqu'à la date, il n'y a eu aucune résistance aux antibiotiques rapportée vers ces foldamers de peptide de α qui est un effet significatif.

Foldamers pénétrants de cellules

Certains foldamers de peptide peuvent pénétrer la membrane cellulaire et ainsi, peut être employé pour livrer la chimiothérapeutique, les protéines et les petites molécules. Bien qu'il ne soit pas clair pour la façon dont les foldamers sont uptaken par la cellule, les différents foldamers de peptide peuvent avoir différentes propriétés de perméabilité. D'alpha foldamers de peptide ont été employés pour fournir le siRNA qui mène vers le bas au règlement des gènes visés.

Autophagy est un procédé où des pièces inutiles de cellules sont dégradées. Certains foldamers de peptide peuvent pénétrer à l'intérieur de la membrane cellulaire et augmenter le régime d'autophagy qui peut entraîner des états de la maladie.

Interactions protéine-protéine de modification

Les interactions protéine-protéine régissent plusieurs procédés biologiques et ont des applications médicinales et pharmacologiques potentielles. L'interaction des protéines avec des protéines concerne de grandes surfaces et ne peut pas être modifiée utilisant des petites molécules.

Plusieurs maladies, telles que l'inflammation chronique et le cancer concernent des interactions protéine-protéine modifiées. En pareil cas, structurez les alpha foldamers dépendants de peptide ont trouvé pour modifier les interactions protéine-protéine qui peuvent plus plus loin mener aux applications pharmacologiques.

Points de vue

Les peptides traditionnels subissent la dégradation protéolytique rapide et ont des demi vies plus courtes. Ils ont également la capacité réduite de croiser des membranes cellulaires. Alpha/bêtas foldamers sont 100 fois plus résistants à la dégradation protéolytique et ainsi au supérieur aux peptides conventionnels pour différentes applications.

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Last Updated: Feb 26, 2019

Dr. Surat P

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Dr. Surat P

Dr. Surat graduated with a Ph.D. in Cell Biology and Mechanobiology from the Tata Institute of Fundamental Research (Mumbai, India) in 2016. Prior to her Ph.D., Surat studied for a Bachelor of Science (B.Sc.) degree in Zoology, during which she was the recipient of an Indian Academy of Sciences Summer Fellowship to study the proteins involved in AIDs. She produces feature articles on a wide range of topics, such as medical ethics, data manipulation, pseudoscience and superstition, education, and human evolution. She is passionate about science communication and writes articles covering all areas of the life sciences.  

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