Péptido alfa Foldamers

Foldamers es moléculas de auto-organización artificiales. Pueden formar estructuras más de categoría alta y mostrar cooperativamente y heterogeneidad en series.

Haber: LuckyStep/Shutterstock.com

Tipos de foldamers

Foldamers puede ser oligoamides de los peptoids, aromáticos y alifáticos. Peptoides es polyglycines n-sustituidos era las cadenas laterales está presente en un átomo del nitrógeno. Tienen menos complejidad estructural que las haga más fáciles dirigir o diseñar.

Los oligoamides aromáticos tienen anillos aromáticos o heteroaromatic conectados por las ligazones de la amida, y forman las estructuras tridimensionales espirales. Los oligoamides alifáticos pueden generar el α, el β, el γ, o los péptidos del δ basados en la posición del grupo de amida que forma.

Características dominantes de foldamers alfa

A diferencia del otro peptidesm, los foldamers alfa del péptido se pueden sintetizar artificial y no requieren la fermentación bacteriana.

Las características dominantes de foldamers alfa son las siguientes: pueden formar las estructuras secundarias estables y tener una superficie molecular grande. Orientación de los grupos de la cadena lateral son importantes como inhibe el movimiento, creando una estructura con la libertad conformacional inferior que ata apretado las moléculas que obra recíprocamente con. Además, ofrece estabilidad y la protege contra la degradación proteolítica.

Usos de foldamers alfa

Usos antibacterianos

La búsqueda para las nuevas moléculas con las propiedades antibacterianas es un área para la investigación en curso con la subida de enfermedades resistentes a los antibióticos. Los péptidos antimicrobianos actúan rompiendo la integridad de membranas bacterianas y así, matando a las bacterias.

Estos péptidos son espirales y anfipáticos (caracterizado por las cadenas laterales polares y no polares en la superficie de la hélice). Cuando esta estructura integra hacia adentro a la membrana bacteriana, puede crear poros o los canales en la membrana que lleva a escaparse de contenidos intracelulares. Hasta fecha, no ha habido resistencia antibiótico denunciada hacia estos foldamers del péptido del α que es un resultado importante.

Foldamers penetrantes de la célula

Ciertos foldamers del péptido pueden penetrar la membrana celular y así, puede ser utilizado para entregar la quimioterapia, las proteínas y las pequeñas moléculas. Aunque no esté sin obstrucción en cuanto a cómo son los foldamers uptaken por la célula, diversos foldamers del péptido pueden tener diversas propiedades de la permeabilidad. Los foldamers alfa del péptido se han utilizado para entregar el siRNA que lleva hacia abajo a la regla de los genes apuntados.

Autophagy es un proceso donde se degradan las piezas innecesarias de la célula. Ciertos foldamers del péptido pueden penetrar dentro de la membrana celular y aumentar el índice de autophagy que pueda causar condiciones de la enfermedad.

Acciones recíprocas de modificación de la proteína-proteína

las acciones recíprocas de la Proteína-proteína regulan varios procesos biológicos y tienen usos medicinales y farmacológicos potenciales. La acción recíproca de proteínas con las proteínas implica superficies grandes y no se puede alterar usando las pequeñas moléculas.

Varias enfermedades, tales como inflamación y cáncer crónicos implican acciones recíprocas alteradas de la proteína-proteína. En estos casos, estructure los foldamers alfa relacionados del péptido han encontrado para modificar las acciones recíprocas de la proteína-proteína que pueden llevar más lejos a los usos farmacológicos.

Perspectivas

Los péptidos tradicionales experimentan la degradación proteolítica rápida y tienen semividas más cortas. También han reducido capacidad de cruzar las membranas celulares. Los foldamers alfa/beta son 100 veces más resistentes a la degradación proteolítica y así al superior a los péptidos convencionales para los diversos usos.

Fuentes:

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Last Updated: Feb 26, 2019

Dr. Surat P

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Dr. Surat P

Dr. Surat graduated with a Ph.D. in Cell Biology and Mechanobiology from the Tata Institute of Fundamental Research (Mumbai, India) in 2016. Prior to her Ph.D., Surat studied for a Bachelor of Science (B.Sc.) degree in Zoology, during which she was the recipient of an Indian Academy of Sciences Summer Fellowship to study the proteins involved in AIDs. She produces feature articles on a wide range of topics, such as medical ethics, data manipulation, pseudoscience and superstition, education, and human evolution. She is passionate about science communication and writes articles covering all areas of the life sciences.  

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