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Aminoácidos y series de la proteína

Cada proteína o péptido consiste en una serie lineal de aminoácidos. La estructura primaria de la proteína comienza convencional en el extremo de la amino-terminal (n) y continúa hasta el extremo de la carboxilo-terminal (c). La estructura de una proteína se puede ordenar o deducir directamente de la serie de la DNA.

La serie de aminoácido de una proteína o de un péptido es información útil para entender la proteína o el péptido, para determinarlo en una muestra y para categorizar sus modificaciones poste-de translación. El proceso de determinar la serie de aminoácido se conoce como secuencia de la proteína.

Notación

La serie de una proteína notated generalmente como cadena de cartas, según la pedido de los aminoácidos de la amino-terminal a la carboxilo-terminal de la proteína. Una clave única o de la tres-carta se puede utilizar para representar cada aminoácido en la serie.

Hay 20 aminoácidos que ocurren naturalmente en la naturaleza, que se puede representar por tres o una única clave de la carta como sigue:

  • Alanina (Ala, A)
  • Arginina (Arg, R)
  • Asparragina (Asn, N)
  • Ácido aspártico (ASP, D)
  • Cisteína (Cys, C)
  • Ácido glutámico (Glu, E)
  • Glutamina (Gln, Q)
  • Glicocola (Gly, G)
  • Histidina (la suya, H)
  • Isoleucina (Ile, I)
  • Leucina (leu, L)
  • Lisina (Lys, K)
  • Metionina (encontrada, M)
  • Fenilalanina (Phe, F)
  • ProLine (favorable, P)
  • Serina (Ser, S)
  • Treonina (Thr, T)
  • Triptófano (Trp, W)
  • Tirosina (Tyr, Y)
  • Valina (Val, V)

Métodos de secuencia de la proteína

Hay dos métodos principales usados para encontrar las series de aminoácido de proteínas. La espectrometría de masa es el hoy funcionando del método más común debido a su facilidad de empleo. La degradación de Edman usando un sequenator de la proteína es el segundo método, que es el más útil si el N-término de una proteína necesita ser caracterizado.

Es útil saber qué aminoácido está en el N-término de la proteína para ordenar de los fragmentos del péptido en la cadena entera y reducir el impacto de las impurezas que ocurren común en la primera ronda de la degradación de Edman. El N-término se puede determinar cerca:

  1. Usando un reactivo para etiqueta el aminoácido en el extremo de la proteína.
  2. Hidrolización de la proteína
  3. Usando la cromatografía y otros métodos de comparación para determinar la proteína marcada.

Hay menos métodos que se pueden utilizar prácticamente para determinar el C-término de la proteína. Sin embargo, un método que puede ser utilizado implica el agregar de carboxipeptidasas a una solución de la proteína y el recoger de muestras regulares. El trazado de la concentración de aminoácidos contra tiempo puede ayudar a determinar el aminoácido en el C-término.

La degradación de Edman permite que la serie de aminoácidos en la proteína sea descubierta con los secuenciadores de Edman, que pueden actualmente ordenar los péptidos hasta cerca de 50 aminoácidos de largo. Esto implica varios pasos:

  1. Utilice a un reductor para romper cualquier puente de disulfuro en la proteína.
  2. Separe las cadenas de la proteína compleja y purifiqúelas.
  3. Determine los aminoácidos de la composición y de la terminal de cada cadena.
  4. Rompa cada cadena en los pequeños fragmentos (menos de 50 aminoácidos en cada uno)
  5. Separe los fragmentos y purifiqúelos.
  6. Utilice los fragmentos para determinar serie de aminoácido.
  7. Los pasos precedentes se deben relanzar con una diversa configuración del fragmento para poder reconstruir la serie total de la proteína con desvíos mínimos.

Composición y análisis de aminoácido

La composición desordenada de un aminoácido es a menudo información útil al tentativa determinar la serie pedida de la proteína. Esto es porque puede ayudar a determinar desvíos y a interpretar resultados ambiguos.  Además, la frecuencia de aminoácidos puede también ayudar a decidir sobre la proteasa que es más apropiada para la digestión de la proteína.

Hay dos pasos principales para determinar la frecuencia de aminoácidos en un proceso conocido como análisis del aminoácido. En primer lugar, la hidrólisis de una cantidad sabida de la proteína debe romperla hacia arriba en los monómeros del aminoácido. Éstos se pueden después separar y cuantificar usando diversos métodos.

La hidrólisis es realizada típicamente calentando una muestra de la proteína a 100°C excesivo en ácido clorhídrico durante un largo período de tiempo (por lo menos 24 horas), dando un plazo de más hora para las proteínas con los grupos hidrofóbicos abultados. Pues hay un riesgo de degradación de la proteína en estas condiciones, determinado para la cisteína, glutamina, serina, treonina, triptófano, y tirosina, se recomienda para utilizar varias muestras y para calentarlas por diversas épocas. Una vez que están hidrolizados, los aminoácidos se pueden separar y determinar con técnicas tales como cromatografía de intercambio iónico o CLAR reversa de la fase.

Referencias

  1. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK22342/
  2. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK22571/
  3. https://www.youtube.com/watch?v=iACY379o1X4

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Last Updated: Feb 26, 2019

Yolanda Smith

Written by

Yolanda Smith

Yolanda graduated with a Bachelor of Pharmacy at the University of South Australia and has experience working in both Australia and Italy. She is passionate about how medicine, diet and lifestyle affect our health and enjoys helping people understand this. In her spare time she loves to explore the world and learn about new cultures and languages.

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