Endocytosis Clathrin-negociado

No endocytosis clathrin-negociado, a membrana de pilha invaginates para pegar metabolitos, hormonas, e as proteínas da pilha surgem nas vesículas intracelulares.

Por Sakurra

Sakurra | Shutterstock

As pilhas empregam diversos caminhos para a entrada da proteína e do lipido da superfície da pilha. Estes caminhos incluem o micropinocytosis, a fagocitose, e o endocytosis clathrin-negociado ou caveolin-negociado.

o endocytosis Clathrin-negociado é envolvido no retorno de proteínas da membrana de plasma, de tomada das lipoproteína de baixa densidade, e de endocytosis de diversos factores de crescimento. Muitos vírus, tais como a gripe e o shigella, podem igualmente sequestrar o endocytosis clathrin-negociado para ganhar a entrada da pilha.

Iniciação de formação clathrin-revestida (CCP) do poço

O revestimento do clathrin é compreendido do triskelion, uma molécula que consista em três cópias das correntes clathrin-pesadas ligadas por domínios trimeric.

O CCP pode ser dividido em diversos segmentos: pé proximal, pé longe do ponto de origem, tornozelo, e joelho. Em tecidos neuronal, cada corrente pesada do clathrin é associada com as duas correntes claras do clathrin em uma relação do 1:1.

A corrente clara do clathrin pode interromper o contacto com a corrente pesada do clathrin para impedir conjunto indesejável no citoplasma. Além disso, a microscopia de elétron das vesículas clathrin-revestidas mostra que as correntes claras do clathrin estão posicionadas perto do cytosol. Isto que posiciona pode melhorar sua interacção com os elementos reguladores actuais no citoplasma.

Papel do clathrin e do AP-2

Inicialmente, as proteínas do triskelion formam um andaime e recrutam diversas proteínas clathrin-associadas na membrana de pilha. Porque o triskelion próprio não liga à membrana, exige factores estabilizar sua associação com a membrana.

Um tal adaptador é AP-2, que consiste no α, nas subunidades do adaptin β2, μ2, e σ2. Quando AP-2 é esgotado, a associação da clathrin-membrana igualmente diminui; assim, AP-2 parece ter um papel no recrutamento do clathrin.

A SEMENTE2 liga às subunidades AP-2 e joga um papel em seu recrutamento. A formação2 da SEMENTE é regulada pelas quinase do lipido que convertem a SEMENTE à SEMENTE2.

Locais da nucleação para CCPs

Uma pergunta importante no endocytosis clathrin-negociado é se CCPs elevara em locais predeterminados ou estocásticos. No terminal presynaptic do nervo, parece estar os hot spot onde os poços emergem em umas taxas mais altas.

Uma proteína do andaime nestes pontos quentes da membrana é a proteína 160-kDa dynamin-associada (DAP160). Na drosófila, DAP160 cerca a zona activa e contem AP-2. Nos casos onde a função DAP160 é revogada, as vesículas synaptic não formam.

Fosforilação

Diversas quinase e fosfatase são envolvidas no regulamento do endocytosis clathrin-negociado. A fosforilação pode servir como um regulador positivo ou negativo. Por exemplo, a quinase adaptador-associada 1 (AAK1) pode phosphorylate a subunidade μ2 de AP-2, que então se submete a uma mudança conformational e se liga a PIP2 e a outras proteínas obrigatórias da carga.

Similarmente, a quinase da tirosina foi mostrada às correntes pesadas do clathrin do phosphorylate e regula positivamente o endocytosis clathrin-negociado. A quinase II da caseína (CKII) é um exemplo de uma quinase que regule negativamente o endocytosis clathrin-negociado através da fosforilação. Calcineurin, uma fosfatase2+ Ca-ativada da proteína, igualmente regula as vesículas synaptic.

Curvatura da membrana

Depois da nucleação, a membrana muda a conformação de um bilayer liso para desenvolver a curvatura. Um método por que a curvatura é conseguida é através das hélices amphipathic do uso para criar a assimetria no bilayer.

As vesículas de COPII e os domínios da BARRA são envolvidos igualmente em induzir a curvatura da membrana. O domínio da BARRA é compreendido de um crescente positivo-cobrado, alongado através de uma superfície côncava. A carga positiva conduz às interacções electrostáticas com a membrana que induzem a curvatura.

Scission

Dynamin é uma molécula crítica envolvida na brotamento da vesícula. Consiste em um domínio de GTPase, no domínio do PH, no effector de GTPase domínio (GED), e domínio proline-rico (PRD). O domínio do PH liga à SEMENTE2 , visto que o domínio de PRD liga às proteínas do domínio SH3. Dynamin usa a hidrólise de GTP para gerar uma força de torção que conduza ao scission da vesícula.

Fontes:

[Leitura adicional: endocytosis, sinalização da pilha]

Last Updated: Dec 3, 2018

Dr. Surat P

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Dr. Surat P

Dr. Surat graduated with a Ph.D. in Cell Biology and Mechanobiology from the Tata Institute of Fundamental Research (Mumbai, India) in 2016. Prior to her Ph.D., Surat studied for a Bachelor of Science (B.Sc.) degree in Zoology, during which she was the recipient of an Indian Academy of Sciences Summer Fellowship to study the proteins involved in AIDs. She produces feature articles on a wide range of topics, such as medical ethics, data manipulation, pseudoscience and superstition, education, and human evolution. She is passionate about science communication and writes articles covering all areas of the life sciences.  

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