Endocytosis Clathrin-mediado

En endocytosis clathrin-mediado, la membrana celular invaginates para tomar los metabilitos, hormonas, y las proteínas de la célula alisan en las vesículas intracelulares.

Por Sakurra

Sakurra | Shutterstock

Las células emplean varios caminos para la admisión de la proteína y del lípido de la superficie de la célula. Estos caminos incluyen micropinocytosis, fagocitosis, y endocytosis clathrin-mediado o caveolin-mediado.

el endocytosis Clathrin-mediado está implicado en la rotación de las proteínas de la membrana de plasma, de la absorción de las lipoproteínas de baja densidad, y del endocytosis de varios factores de incremento. Muchos virus, tales como gripe y shigella, pueden también secuestrar endocytosis clathrin-mediado para ganar el asiento de la célula.

Lanzamiento de la formación clathrin-revestida (CCP) del hueco

La cubierta del clathrin se comprende del triskelion, una molécula que consista en tres copias de las cadenas clathrin-pesadas conectadas por dominios trímeros.

El CCP puede ser dividido en varios segmentos: tramo próximo, tramo distal, tobillo, y codo. En tejidos neuronales, cada cadena pesada del clathrin se asocia a dos cadenas livianas del clathrin en una índice del 1:1.

La cadena liviana del clathrin puede romper el contacto con la cadena pesada del clathrin para prevenir al montaje indeseado en el citoplasma. Además, la microscopia electrónica de vesículas clathrin-revestidas muestra que las cadenas livianas del clathrin están colocadas cerca del cytosol. Esto que coloca puede perfeccionar su acción recíproca con los elementos reguladores presentes en el citoplasma.

Papel del clathrin y de AP-2

Inicialmente, las proteínas del triskelion forman un andamio y reclutan varias proteínas clathrin-asociadas en la membrana celular. Pues el triskelion sí mismo no ata a la membrana, requiere factores estabilizar su asociación con la membrana.

Un tal adaptador es AP-2, que consiste en el α, subunidades del adaptin β2, μ2, y σ2. Cuando se agota AP-2, la asociación de la clathrin-membrana también disminuye; así, AP-2 aparece tener un papel en el reclutamiento del clathrin.

La INDICACIÓN DE ECO2 ata a las subunidades AP-2 y desempeña un papel en su reclutamiento. La formación2 de la INDICACIÓN DE ECO es regulada por las cinasas del lípido que convierten la INDICACIÓN DE ECO a la INDICACIÓN DE ECO2.

Sitios de la nucleación para CCPs

Una pregunta importante en endocytosis clathrin-mediado es si CCPs se presenta en sitios predeterminados o estocásticos. En la terminal presináptica del nervio, aparecen ser los sitios calientes donde los huecos emergen a regímenes más altos.

Una proteína del andamio en estos apuroses de la membrana es la proteína dynamin-asociada 160-kDa (DAP160). En Drosophila, DAP160 rodea la zona activa y contiene AP-2. En caso de que se abrogue la función DAP160, las vesículas sinápticas no pueden formar.

Fosforilación

Varias cinasas y fosfatasas están implicadas en la regla del endocytosis clathrin-mediado. La fosforilación puede servir como regulador positivo o negativo. Por ejemplo, la cinasa adaptador-asociada 1 (AAK1) puede fosforilato la subunidad μ2 de AP-2, que después experimenta un cambio conformacional y ata a PIP2 y a otras proteínas obligatorias del cargamento.

Semejantemente, la cinasa de la tirosina se ha mostrado a las cadenas pesadas del clathrin del fosforilato y regula positivo endocytosis clathrin-mediado. La cinasa II (CKII) de la caseína es un ejemplo de una cinasa que regule negativo endocytosis clathrin-mediado vía la fosforilación. Calcineurin, una fosfatasa2+ Ca-activada de la proteína, también regula las vesículas sinápticas.

Curvatura de la membrana

Después de la nucleación, la membrana cambia la conformación de un bilayer plano para desarrollar curvatura. Un método por el cual la curvatura es lograda está a través de las hélices anfipáticas del uso para crear asimetría en el bilayer.

Las vesículas de COPII y los dominios de la BARRA también están implicados en inducir curvatura de la membrana. El dominio de la BARRA se comprende de un creciente positivo-cargado, alargado a través de una superficie cóncava. La carga positiva lleva a las acciones recíprocas electroestáticas con la membrana que inducen curvatura.

Escisión

Dynamin es una molécula crítica implicada en el florecimiento de la vesícula. Consiste en un dominio de GTPase, dominio del pH, dominio del determinante de GTPase (GED), y dominio ProLine-rico (PRD). El dominio del pH ata PARA PIP2 , mientras que el dominio de PRD ata a las proteínas del dominio SH3. Dynamin utiliza la hidrólisis de GTP para generar una fuerza que se tuerce que lleve a la escisión de la vesícula.

Fuentes:

[Lectura adicional: endocytosis, transmisión de señales de la célula]

Last Updated: Dec 3, 2018

Dr. Surat P

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Dr. Surat P

Dr. Surat graduated with a Ph.D. in Cell Biology and Mechanobiology from the Tata Institute of Fundamental Research (Mumbai, India) in 2016. Prior to her Ph.D., Surat studied for a Bachelor of Science (B.Sc.) degree in Zoology, during which she was the recipient of an Indian Academy of Sciences Summer Fellowship to study the proteins involved in AIDs. She produces feature articles on a wide range of topics, such as medical ethics, data manipulation, pseudoscience and superstition, education, and human evolution. She is passionate about science communication and writes articles covering all areas of the life sciences.  

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