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Voies de dégradation de collagène chez l'homme

Saut à :

Le collagène est une protéine importante qui est trouvée dans les tissus conjonctifs et la matrice extracellulaire (ECM). Hélicoïdal en structure, au moins 27 types de collagène ont été recensés au corps humain, avec les types I-IV étant les plus répandus. Comportant approximativement 25 pour cent de toute la protéine actuelle dans tout le fuselage, davantage que toutes autres formes de protéine, il supporte et renforce tous les types de tissu, y compris des dents, des tendons, des os, des organes internes et la peau. Le fonctionnement du collagène est de protéger des tissus contre l'étirement et les dégâts, agissant en tant que « colle intracellulaire. »

Molécule triple d
Molécule triple d'helice de collagène. Crédit : nobeastsofierce/Shutterstock

Synthèse de collagène

Un type de collagène est collagène fibrillaire. Le collagène fibrillaire est synthétisé dans un procédé complexe. l'ARNm est codé pour par un ensemble de 34 gènes au noyau de la cellule, qui subissent alors la traduction dans le cytoplasme. Ceci mène à la formation du pré-pro-peptide.

le Pré-pro-peptide est alors modifié trois fois de former un alpha peptide. Cette opération est suivie de modification chimique, particulièrement glycosylation avec du glucose et galactose, des lysines de propeptide. Des groupes de trois propeptides sont alors déformés pour former une structure hélicoïdale triple, produisant le procollagen.

Le procollagen subit davantage de modification dans l'appareillage de Golgi par l'ajout des oligosaccharides et est sécrété dans l'espace extracellulaire. Des fins desserrées du procollagen sont retirées, formant le tropocollagène. Le syndrome d'Ehlers-Danlos, un état héréditaire, est produit par des défectuosités dans cette opération.

L'opération finale dans la formation du collagène fibrillaire concerne l'adhérence covalente entre les molécules du tropocollagène. L'enzyme qui facilite cette opération est l'oxydase lysylique, qui produit des groupes d'aldéhyde par l'action sur les hydroxylysines et les lysines.

Facteurs menant à la dégradation de collagène

Les facteurs qui peuvent mener à la dégradation de collagène comprennent le vieillissement (c'est la cause principale), la maladie, l'exposition au rayonnement UV et le fumage. Un type particulier de dégradation de collagène lié au fumage est la perte de collagène dans la peau, menant au vieillissement prématuré de l'épiderme (c.-à-d. rides). Les chercheurs en Finlande ont constaté que le fumage affecte le collagène I et III synthèse.

Le déficit en vitamine C peut également négativement influencer la production de collagène, une condition couramment connue sous le nom de scorbut. Des aides de vitamine C est exigées par l'enzyme qui branche la lysine et des résidus de proline pendant la synthèse de procollagen font un pas. La vitamine C est employée dans ce procédé comme cofacteur en facilitant l'hydroxylation des lysines et des prolines. Il doit noter que plusieurs vitamines et minerais agissent en tant que catalyseurs pour la production de collagène, mais la vitamine C est l'une des vitamines les plus importantes.

Les types principaux d'enzymes qui sont responsables de la dégradation de collagène sont des collagènases, qui appartiennent à un groupe de métalloprotéinases appelées de modification d'enzymes (MMPs.) Des collagènases sont relâchées par plusieurs cellules dans le fuselage comprenant des macrophages, des fibroblastes, des neutrophiles et des cellules tumorales. Dans les ulcères continuels de pression, un afflux des neutrophiles relâche MMP-8, une collagènase efficace.

Une maladie débilitante courante chez l'homme liés à la dégradation de collagène est une ostéoarthrite, qui affecte 27 millions d'Américains environ, et la plupart des gens au-dessus de l'âge de 60 souffriront de ceci à un certain degré de gravité. L'imperfecta d'ostéogenèse, un trouble dominant autosomique de collagène de type I, peut s'échelonner de doux à fatal. Un autre trouble qui mène à la dégradation de collagène est le syndrome d'Ehlers-Danlos, un trouble hérité de collagène avec au moins 6 sous-types différents avec des mutations variées de différents types de collagène.

La recherche sur les mécanismes qui entraînent la dégradation de collagène et la voie le fuselage produit le collagène sont pour cette raison d'intérêt aux scientifiques et des organismes dans les domaines des sciences de la vie et de l'étude médicale.

Études sur des voies de dégradation de collagène

Le fuselage peut régler combien collagène coûte présent en tissu conjonctif. Ceci concerne des changements de la façon dont le collagène est dégradé. (G.J. Laurent, 1987.)

Dans une étude 2004, Pastley a et autres constaté que la dégradation de collagène pourrait se produire au fil du temps par l'intermédiaire de MMPs dérivé par hôte sans présence de n'importe quelle maladie. Les chercheurs ont expliqué ceci avec les dents humaines partiellement déminéralisées enregistrées en salive artificielle avec ou sans l'ajout des inhibiteurs de la protéase ou de l'huile minérale. Ils ont observé qu'après 250 jours le DCMs (modifications déminéralisées de collagène) a montré près de la détérioration totale dans la salive artificielle, mais quand ils ont été incubés avec de l'huile minérale ou des inhibiteurs de la protéase ils n'étaient pas. Par conséquent, le fuselage d'hôte peut décomposer le collagène lui-même.

Dans une étude 1975 par Berman on l'a constaté que des collagènases de tissu ont été empêchées par l'alpha-1-macroglobuline d'antiprotéase de sérum humain, métal-grippant des agents du type d'EDTA, et par des thiols. L'EDTA et le Ca-EDTA se sont avérés plus efficaces par 100 fois que la L-Cystéine et ses dérivés sur une base molaire. Il a semblé y avoir de l'efficacité dans la demande de règlement de l'ulcération cornéenne chez l'homme. Bien que l'EDTA soit (et ne devrait pas pour cette raison être employé comme gouttelettes d'oeil) Ca-EDTA irritant soit une alternative sûre. On l'a constaté que ces composés, cystéine et acétylcystéine ont retenu la promesse pour la demande de règlement de l'ulcération cornéenne.

De ces études de cas, il peut conjecturer que les voies pour la dégradation de collagène au corps humain sont complexes et peut être provoqué par des facteurs variés comprenant le vieillissement, la maladie, le manque de vitamine, les affections héréditaires et les choix de mode de vie. Car la dégradation de collagène peut mener à de nombreuses conditions débilitantes, il est important que la recherche sur les voies elles-mêmes et comment ceux-ci peuvent être empêchés est le financement prolongé donné.

Sources

Further Reading

Last Updated: Aug 29, 2019

Reginald Davey

Written by

Reginald Davey

Reg Davey is a freelance copywriter and editor based in Nottingham in the United Kingdom. Writing for News Medical represents the coming together of various interests and fields he has been interested and involved in over the years, including Microbiology, Biomedical Sciences, and Environmental Science.

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Comments

  1. carolina mijancos carolina mijancos Spain says:

    Hey Reginald! thanks for your report. What do you think about ceramides and their interaction with TIMP1 (inhibitor of metaloproteases)? Have you heard about it in nutricosmetic?. I'm working on nutritional supplements and I've been asking myself if there are other ways to stop MMPs and if stopping only one way (TIMP1 way) could it be dangerous for people. We only use 30 mg for oral supplementation.

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