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Vie di degradazione del collageno in esseri umani

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Il collageno è una proteina importante che è trovata in tessuti connettivi e nella matrice extracellulare (ECM). Elicoidale in struttura, almeno 27 tipi di collageni sono stati identificati nel corpo umano, con i tipi I-IV che sono il più prevalente. Comprendendo circa 25 per cento tutta la proteina presente in tutto l'organismo, più di tutti i altri moduli di proteina, supporta e rinforza tutti i tipi di tessuti, compreso i denti, i tendini, le ossa, gli organi interni e l'interfaccia. La funzione del collageno è di proteggere i tessuti dall'allungamento e dal danno, fungenti da “colla intracellulare.„

Molecola tripla dell
Molecola tripla dell'elica del collageno. Credito: nobeastsofierce/Shutterstock

Sintesi del collageno

Un tipo di collageno è collageno fibrillare. Il collageno fibrillare è sintetizzato in un trattamento complesso. il mRNA è codificato per vicino un insieme di 34 geni nel nucleo della cella, che poi subiscono la traduzione in citoplasma. Ciò piombo alla formazione di pre-pro-peptide.

il Pre-pro-peptide poi è modificato tre volte formare un alfa peptide. Questo punto è seguito da modifica chimica, specificamente glicosilazione con glucosio e galattosio, dei lysines di propeptide. I gruppi di tre propeptides poi sono torti per formare una struttura elicoidale tripla, producendo il procollagen.

Il procollagen subisce ulteriore modifica nell'apparato di Golgi tramite l'aggiunta degli oligosaccaridi ed è secernuto nello spazio extracellulare. Le conclusioni sciolte del procollagen sono eliminate, formanti il tropocollagen. La sindrome di Ehlers-Danlos, uno stato ereditario, è prodotta dai difetti a questo punto.

La tappa finale nella formazione di collageno fibrillare comprende il legame covalente fra le molecole del tropocollagen. L'enzima che aiuta questo punto è ossidasi lisil, che produce i gruppi dell'aldeide agendo sui hydroxylysines e sui lysines.

Fattori che piombo alla degradazione del collageno

I fattori che possono piombo a degradazione del collageno comprendono l'invecchiamento (questa è la causa principale), la malattia, l'esposizione a radiazione UV ed il fumo. Un modulo tipico di degradazione del collageno connesso con il fumo è la perdita di collageno nell'interfaccia, piombo all'invecchiamento prematuro dell'epidermide (cioè grinze). I ricercatori in Finlandia hanno trovato che fumare pregiudica i collageni I ed III la sintesi.

La carenza di Colleen Fitzpatrick può anche urtare negativamente la produzione del collageno, una circostanza conosciuta comunemente come scorbuto. Le guide di Colleen Fitzpatrick è richiesta dall'enzima che connette la lisina e residui della prolina durante la sintesi di procollagen fa un passo. Colleen Fitzpatrick è esaurito in questo trattamento come cofattore aiutando l'idrossilazione dei lysines e delle proline. Deve essere notato che parecchi vitamine e minerali fungono da catalizzatori per produzione del collageno, ma Colleen Fitzpatrick è una delle vitamine più importanti.

I tipi principali di enzimi che sono responsabili di degradazione del collageno sono collagenosi, che appartengono ad un gruppo di enzimi chiamati proteinasi metalliche della matrice (MMPs.) Le collagenosi sono rilasciate da parecchie celle nell'organismo compreso i macrofagi, i fibroblasti, i neutrofili e le celle del tumore. Nelle ulcere croniche di pressione, un afflusso dei neutrofili rilascia MMP-8, una collagenosi potente.

Una malattia debilitante comune in esseri umani connessi con degradazione del collageno è osteoartrite, che pregiudica i 27 milione Americani stimati e la maggior parte della gente sopra l'età di 60 soffrirà da questa ad un certo grado di severità. Il imperfecta di osteogenesi, un disordine dominante autosomica del collagene di tipo I, può variare da delicato ad interno. Un altro disordine che piombo a degradazione del collageno è sindrome di Ehlers-Danlos, un disordine ereditato del collageno con almeno 6 sottotipi differenti con le varie mutazioni dei tipi differenti del collageno.

La ricerca sui meccanismi che causano la degradazione del collageno ed il modo l'organismo produce il collageno è quindi di interesse agli scienziati e delle organizzazioni nei campi delle scienze biologiche e dello studio medico.

Studi sulle vie di degradazione del collageno

L'organismo può regolamentare quanto collageno è presente in tessuto connettivo. Ciò comprende i cambiamenti in come il collageno è degradato. (G.J. Laurent, 1987.)

In uno studio 2004, Pastley et al. ha trovato che la degradazione del collageno potrebbe accadere col passare del tempo via MMPs derivato host senza la presenza di tutta la malattia. I ricercatori hanno dimostrato questo con i denti umani parzialmente demineralizzati memorizzati in saliva artificiale con o senza l'aggiunta degli inibitori di proteasi o dell'olio minerale. Hanno osservato che dopo i 250 giorni il DCMs (matrici demineralizzate del collageno) ha mostrato vicino a deterioramento totale nella saliva artificiale, ma quando sono stati incubati con olio minerale o gli inibitori di proteasi non erano. Di conseguenza, l'organismo ospite può ripartire il collageno stesso.

Nei 1975 che lo studio da Berman è stato trovato che le collagenosi del tessuto sono state inibite dall'alfa-2-macroglobulina umana dell'antiproteasi del siero, agenti dell'metallo-associazione degli ED digiti e dai tioli. Gli ED e gli Ca-ED sono stati trovati per essere più efficaci entro 100 volte che la L-Cisteina ed i sui derivati su una base molare. È sembrato essere una certa efficacia nel trattamento dell'ulcerazione corneale in esseri umani. Sebbene gli ED sia (e quindi non dovrebbe essere usato come goccioline dell'occhio) Ca-ED irritanti sia un'alternativa sicura. È stato trovato che questi composti, la cisteina e l'acetilcisteina hanno tenuto la promessa per il trattamento dell'ulcerazione corneale.

Da questi studi finalizzati, può essere congetturato che le vie per degradazione del collageno nel corpo umano sono complesse e può essere determinato dai vari fattori compreso invecchiamento, la malattia, la carenza della vitamina, i disturbi ereditari e le scelte di stile di vita. Poichè la degradazione del collageno può piombo alle numerose circostanze debilitanti, è importante che ricerca sulle vie stesse e come questi possono essere inibiti è dato il finanziamento continuato.

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Last Updated: Aug 29, 2019

Reginald Davey

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Reginald Davey

Reg Davey is a freelance copywriter and editor based in Nottingham in the United Kingdom. Writing for News Medical represents the coming together of various interests and fields he has been interested and involved in over the years, including Microbiology, Biomedical Sciences, and Environmental Science.

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Comments

  1. carolina mijancos carolina mijancos Spain says:

    Hey Reginald! thanks for your report. What do you think about ceramides and their interaction with TIMP1 (inhibitor of metaloproteases)? Have you heard about it in nutricosmetic?. I'm working on nutritional supplements and I've been asking myself if there are other ways to stop MMPs and if stopping only one way (TIMP1 way) could it be dangerous for people. We only use 30 mg for oral supplementation.

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