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Choix d'anticorps utilisant des échafaudages d'origami d'ADN

Les anticorps mammifères ont type deux armes qui peuvent gripper à deux différentes molécules d'antigène. Mais quelle est la distance optimale d'antigène, et la région antigène-gripper doublée améliore-t-il la concentration obligatoire d'anticorps ? Les chercheurs scandinaves ont récent mesuré les antigène-distances optimales pour différentes classes d'anticorps en présentant les configurations contrôlables d'antigène sur des échafaudages d'ADN-origami.

Saut à :

anticorpsCrédit d'image : ustas7777777/Shutterstock.com

La recherche a été publiée en janvier en nanotechnologie de nature de tourillon.

Les êtres humains ont différents types d'anticorps, tels que les immunoglobulines G (IgG) et le M (IgM). L'IgG est la classe d'anticorps qui est la plus abondante dans le sang, alors que l'IgM est habituellement la classe d'anticorps qui se produit d'abord après que le système immunitaire soit contesté par un antigène neuf. Tous ces anticorps sont caractérisés par un y ou une T-forme.

Ces formes sont le résultat d'une protéine dimère et réticulée (« réseau lourd ") qui est encore associée à un autre type de protéine (« réseau léger ") sur les armes flexibles de l'anticorps. La base d'anticorps est plutôt économisée dans la séquence des acides aminés, alors que les armes flexibles sont variables et préparent ainsi des anticorps spécifiques pour la liaison de différents antigènes, des médicaments efficaces d'anticorps de rendu de la protection immunisée.

Tandis que chaque anticorps de y ou en forme de t a déjà un site antigène-grippant de doublet, la région économisée de base d'anticorps peut totaliser avec d'autres molécules d'anticorps, par exemple dans un ensemble hexameric d'anticorps avec un total de 12 sites antigène-grippants.

C'est concevable que quand les anticorps-ensembles avec un plus grand numéro des accepteurs diffusent dans le flot de sang ils seront pour recueillir un antigène, ou multiple immédiatement. Est-ce que mais ceci renforce également la liaison des anticorps sur des surfaces modelées avec des antigènes multiples aux distances variées ?

La recherche précédente a prouvé que les anticorps mettent en boîte le genre de « promenade » sur les surfaces antigène-modelées, par le grippement alterné à et la dissociation des antigènes, permettant à chaque arme « de faire un pas » d'un site d'antigène à l'autre tant que les antigènes sont à une distance raisonnable. La force du l'unique contre le grippement de double-site n'est pas bonne comprise.

Récent, les chercheurs scandinaves de Stockholm et Oslo, abouti par professeur agrégé Björn Högberg, ont expliqué que les anticorps d'IgG et d'IgM grippent en effet plus intense quand deux antigènes sont présentés sur une surface tant que leur distance est en-dessous de 17 nanomètre.

Origami d'ADN

Les chercheurs ont établi les surfaces modelées avec l'origami d'ADN. Ils ont employé différents agencements des brins d'ADN, accueillant des extensions de l'offre spéciale ADN à l'emplacement connu où l'antigène a été joint ensuite. Cet emplacement connu était aux distances de entre 3 et 44 nanomètre, et pour la comparaison, une version avec seulement un accepteur unique était incluse. Les scientifiques ont formé les origamis sur des surfaces adaptées pour la spectroscopie extérieure de résonance (SPR) de plasmon, une technique qui est utilisée généralement pour mesurer la force d'interaction entre deux biomolécules, tels qu'un anticorps et un antigène SPR-surface-immobilisé.

Les chercheurs comparés la concentration obligatoire de l'anticorps différent tape à leurs antigènes, y compris des anticorps avec une affinité élevée ou inférieure connue au même antigène. Des caractéristiques obligatoires, ils ont construit un modèle mathématique pour associer la force obligatoire avec différents modes obligatoires, c.-à-d. unique contre le double grippement d'antigène.

Quand les anticorps grippent-ils le plus intense ?

Les scientifiques pourraient prouver que tout le plus intense attaché vérifié par anticorps à un couple lié par surface d'antigène à 16 distances de nanomètre. Intéressant, ils ont observé une forte diminution de force obligatoire seulement un 1 nanomètre plus interurbain, c.-à-d. 17 nanomètre, laissant entendre que l'antigène-distance la plus optimale était également près de la distance maximum que les anticorps de y ou en forme de t pourraient enjamber.

Cependant, la force obligatoire a diminué par étapes à de plus longues distances, laissant entendre que certains des anticorps avaient formé les ensembles multimeric. Quand les anticorps comparés de chercheurs avec l'affinité d'antigène de ciel et terre, la concentration obligatoire des anticorps de haut-affinité ont diminué plus lentement à de plus longues distances.

Pour des distances plus courtes en-dessous de 16 nanomètre, les profils obligatoires de force ont différé pour les anticorps, qui étaient le plus susceptibles un résultat de différentes souplesses d'anticorps.

Les chercheurs pourraient montrer ainsi à ce jeu de distances d'antigène un rôle dans la concentration obligatoire d'anticorps puisqu'à de petites distances un double mode obligatoire peut intensifier l'interaction. Ceci a pu devenir d'importance pour des analyses d'examen critique d'anticorps avec des antigènes liés par surface, pour le choix par exemple des anticorps thérapeutiques.

Connaître l'affinité d'anticorps aux choix d'antigènes liés par surface pourrait également aider à comprendre mieux comment notre réaction immunitaire aux intrus cellulaires, tels que les bactéries pathogènes, est exercée puisque des antigènes sur les surfaces bactériennes seraient présentés dans des surface-choix faits au hasard ou structurés.

Source

  • Shaw A et autres, grippant aux antigènes nanopatterned est dominé par la tolérance spatiale des anticorps. Nanotechnologie 2019, 14, 184-190 de nature ; DOI : 10.1038/s41565-018-0336-3.

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Last Updated: Nov 6, 2019

Dr. Christian Zerfaß

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Dr. Christian Zerfaß

Christian is an enthusiastic life scientist who wants to understand the world around us. He was awarded a Ph.D. in Protein Biochemistry from Johannes Gutenberg University in Mainz, Germany, in 2015, after which he moved to Warwick University in the UK to become a post-doctoral researcher in Synthetic Biology.

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    Zerfaß, Christian. (2019, November 06). Choix d'anticorps utilisant des échafaudages d'origami d'ADN. News-Medical. Retrieved on September 27, 2021 from https://www.news-medical.net/life-sciences/Constructing-Antigen-Patterns-with-DNA-Origami-for-Antibody-Selection.aspx.

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Comments

  1. cuppa science cuppa science Australia says:

    Very interesting article.

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