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Selezione dell'anticorpo facendo uso delle impalcature di origami del DNA

Gli anticorpi mammiferi hanno tipicamente due armi che possono legare a due diverse molecole dell'antigene. Ma che cosa è la distanza ottimale dell'antigene e la regione raddoppiata dell'antigene-associazione migliora la concentrazione obbligatoria dell'anticorpo? I ricercatori scandinavi recentemente hanno misurato le antigene-distanze ottimali per le classi differenti dell'anticorpo presentando i reticoli controllabili dell'antigene sulle impalcature di DNA-origami.

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anticorpiCredito di immagine: ustas7777777/Shutterstock.com

La ricerca è stata pubblicata a gennaio in nanotecnologia della natura del giornale.

Gli esseri umani hanno tipi differenti di anticorpi, quali le immunoglobuline G (IgG) e m. (IgM). IgG è la classe dell'anticorpo che è il più abbondante nel sangue, mentre IgM è solitamente la classe dell'anticorpo che in primo luogo accade dopo che il sistema immunitario è sfidato da un nuovo antigene. Tutti questi anticorpi sono caratterizzati da y o da una T-forma.

Queste forme sono il risultato di una proteina dimera e unita con legami atomici incrociati (“catena pesante ") che più ulteriormente è associata con un altro tipo di proteina (“catena leggera ") sulle armi flessibili dell'anticorpo. La base dell'anticorpo piuttosto è conservata nella sequenza aminoacidica, mentre le armi flessibili sono variabili e così preparano gli anticorpi specifici per il legame degli antigeni differenti, agenti degli anticorpi della rappresentazione efficaci della protezione immune.

Mentre ogni anticorpo a forma di t o di y già ha un sito dell'antigene-associazione del doppietto, la regione base conservata dell'anticorpo può cumulare con altre molecole dell'anticorpo, per esempio in un'installazione hexameric dell'anticorpo con complessivamente siti di 12 antigene-associazioni.

È concepibile che quando le anticorpo-installazioni con un più grande numero delle sedi del legame circolano nella circolazione sanguigna saranno più probabili catturare un antigene, o multiplo immediatamente. Ma questo egualmente rinforza il legame degli anticorpi alle superfici modellate con gli antigeni multipli alle varie distanze?

La ricerca precedente ha indicato che gli anticorpi inscatolano il genere “di passeggiata„ sulle superfici antigene-modellate, dall'associazione alternata a e dalla dissociazione dagli antigeni, permettendo ad ogni braccio “di fare un passo„ da un sito dell'antigene ad un altro finchè gli antigeni sono ad una distanza ragionevole. La resistenza dell'unico contro l'associazione del doppio sito non è buono capita.

Recentemente, i ricercatori scandinavi da Stoccolma ed Oslo, piombo dal professore associato Björn Högberg, hanno dimostrato che gli anticorpi di IgM e di IgG effettivamente legano più forte quando due antigeni sono presentati su una superficie finchè la loro distanza è inferiore a 17 nanometro.

Origami del DNA

I ricercatori hanno sviluppato le superfici modellate con gli origami del DNA. Hanno usato le disposizioni differenti dei fili del DNA, ospitanti gli allungamenti del DNA dello speciale alle posizioni conosciute dove l'antigene è stato fissato da allora in poi. Queste posizioni conosciute erano alle distanze tra compreso 3 e 44 nanometro e per il confronto, una versione con soltanto una singola sede del legame era inclusa. Gli scienziati hanno formato i origamis sulle superfici adatte a spettroscopia di superficie di risonanza (SPR) del plasmon, una tecnica che è comunemente usata misurare la resistenza di interazione fra due biomolecole, quali un anticorpo e un antigene SPR-superficie-vincolato.

I ricercatori hanno confrontato la resistenza obbligatoria dei tipi differenti dell'anticorpo ai loro antigeni, compreso gli anticorpi ad un'alta o affinità bassa conosciuta allo stesso antigene. Dai dati obbligatori, hanno costruito un modello matematico per associare la resistenza obbligatoria con differenti modi obbligatori, cioè unico contro l'associazione doppia dell'antigene.

Quando gli anticorpi legano il più forte?

Gli scienziati potrebbero indicare che tutto il più forte rilegato provato anticorpi ad una ad una coppia diretta a superficie dell'antigene a 16 distanze di nanometro. Interessante, hanno osservato una forte diminuzione nella resistenza obbligatoria soltanto un 1 nanometro ad più interurbano, cioè 17 nanometro, suggerenti che la antigene-distanza più ottimale era egualmente vicino alla distanza massima che gli anticorpi a forma di t o di y potrebbero misurare.

Tuttavia, la resistenza obbligatoria è diminuito per gradi alle distanze più lunghe, suggerenti che alcuni degli anticorpi avevano formato le installazioni multimeric. Quando i ricercatori hanno paragonato gli anticorpi ad affinità di minimo e massima dell'antigene, la resistenza obbligatoria degli anticorpi di alto-affinità è diminuito più lentamente alle distanze più lunghe.

Per le più brevi distanze inferiore a 16 nanometro, i profili obbligatori di resistenza hanno differito per gli anticorpi, che erano più probabili un risultato delle flessibilità differenti dell'anticorpo.

I ricercatori potrebbero così mostrare a quel gioco di distanze dell'antigene un ruolo nella concentrazione obbligatoria dell'anticorpo poiché alle piccole distanze un modo obbligatorio doppio può intensificare l'interazione. Ciò ha potuto essere di dell'importanza per le analisi della selezione dell'anticorpo con agli gli antigeni diretti a superficie, per la selezione per esempio degli anticorpi terapeutici.

Conoscere l'affinità dell'anticorpo alle schiere agli degli antigeni diretti a superficie potrebbe anche contribuire a capire meglio come la nostra risposta immunitaria agli intrusi cellulari, quali i batteri patogeni, è esercitata poiché gli antigeni sulle superfici batteriche sarebbero stati presentati nelle superficie-schiere casuali o strutturate.

Sorgente

  • Shaw et al., legando agli antigeni nanopatterned è dominato dalla tolleranza spaziale degli anticorpi. Nanotecnologia 2019, 14, 184-190 della natura; DOI: 10.1038/s41565-018-0336-3.

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Last Updated: Nov 6, 2019

Dr. Christian Zerfaß

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Dr. Christian Zerfaß

Christian is an enthusiastic life scientist who wants to understand the world around us. He was awarded a Ph.D. in Protein Biochemistry from Johannes Gutenberg University in Mainz, Germany, in 2015, after which he moved to Warwick University in the UK to become a post-doctoral researcher in Synthetic Biology.

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Comments

  1. cuppa science cuppa science Australia says:

    Very interesting article.

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