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Selecção do anticorpo usando andaimes do origâmi do ADN

Os anticorpos mamíferos têm tipicamente dois braços que podem ligar a duas moléculas individuais do antígeno. Mas que está a uma distância óptima do antígeno, e a região antígeno-ligar dobrada melhora força obrigatória do anticorpo? Os pesquisadores escandinavos têm medido recentemente as antígeno-distâncias óptimas para classes diferentes do anticorpo apresentando testes padrões verificáveis do antígeno em andaimes do ADN-origâmi.

Faixa clara a:

anticorposCrédito de imagem: ustas7777777/Shutterstock.com

A pesquisa foi publicada em janeiro na nanotecnologia da natureza do jornal.

Os seres humanos têm tipos diferentes de anticorpos, tais como as imunoglobulina G (IgG) e M (IgM). IgG é a classe do anticorpo que é a mais abundante no sangue, quando IgM for geralmente a classe do anticorpo que ocorre primeiramente depois que o sistema imunitário é desafiado por um antígeno novo. Todos estes anticorpos são caracterizados por um y ou por uma T-forma.

Estas formas são o resultado de uma proteína dimeric, ligada (“corrente pesada ") que seja associada mais com um outro tipo de proteína (“corrente clara ") nos braços flexíveis do anticorpo. A base do anticorpo é conservada um pouco na seqüência de ácido aminado, quando os braços flexíveis forem variáveis e fizerem assim anticorpos específicos para o emperramento de antígenos diferentes, agentes eficazes dos anticorpos da rendição da protecção imune.

Quando cada anticorpo do y ou T-dado forma já tiver um local antígeno-obrigatório da parelha, a região conservada da base do anticorpo pode agregar com outras moléculas do anticorpo, por exemplo em um conjunto hexameric do anticorpo com um total de 12 locais antígeno-obrigatórios.

É concebível que quando os anticorpo-conjuntos com um número maior de locais obrigatórios circulam no córrego do sangue serão mais prováveis travar um antígeno, ou múltiplo imediatamente. Mas isto igualmente reforça o emperramento dos anticorpos às superfícies modeladas com os antígenos múltiplos em várias distâncias?

A pesquisa precedente mostrou que os anticorpos enlatam o tipo da “caminhada” em superfícies antígeno-modeladas, pelo emperramento alternado a e pela dissociação dos antígenos, permitindo cada braço “de pisar” de um local do antígeno a outro enquanto os antígenos estão em uma distância razoável. A força do único contra o emperramento do dobro-local não é boa compreendida.

Recentemente, os pesquisadores escandinavos de Éstocolmo e Oslo, conduzido pelo professor adjunto Björn Högberg, demonstraram que os anticorpos de IgG e de IgM ligam certamente mais forte quando dois antígenos estão apresentados em uma superfície enquanto sua distância está abaixo de 17 nanômetro.

Origâmi do ADN

Os pesquisadores construíram superfícies modeladas com origâmi do ADN. Usaram o regime diferente de costas do ADN, hospedando estiramentos especiais do ADN nos lugar conhecidos onde o antígeno foi anexado depois disso. Estes lugar conhecidos estavam em distâncias entre de 3 e de 44 nanômetro, e para a comparação, uma versão com somente um único local obrigatório era incluída. Os cientistas formaram os origamis nas superfícies apropriadas para a espectroscopia de superfície da ressonância (SPR) do plasmon, uma técnica que fosse de uso geral medir a força da interacção entre duas biomoléculas, tais como um anticorpo e um antígeno SPR-superfície-imobilizado.

Os investigador compararam a força obrigatória de tipos diferentes do anticorpo a seus antígenos, incluindo anticorpos com uma afinidade alta ou baixa conhecida ao mesmo antígeno. Dos dados obrigatórios, construíram um modelo matemático para associar a força obrigatória com os modos obrigatórios diferentes, isto é único contra o emperramento duplo do antígeno.

Quando os anticorpos ligam o mais forte?

Os cientistas poderiam mostrar que todo o o mais forte encadernado testado anticorpos a um par do antígeno do superfície-limite em 16 distâncias do nanômetro. Interessante, observaram uma diminuição afiada em força obrigatória somente um 1 nanômetro em mais interurbano, isto é 17 nanômetro, sugerindo que a antígeno-distância a mais óptima estava igualmente perto da distância máxima que os anticorpos do y ou T-dado forma poderiam medir.

Contudo, a força obrigatória diminuiu por etapas em umas distâncias mais longas, sugerindo que alguns dos anticorpos tinham formado os conjuntos multimeric. Quando os investigador compararam anticorpos com a afinidade do antígeno do alto e baixo, a força obrigatória de anticorpos da alto-afinidade diminuiu mais lentamente em umas distâncias mais longas.

Para umas distâncias mais curtos abaixo de 16 nanômetro, os perfis obrigatórios da força diferiram para os anticorpos, que eram mais provável um resultado de flexibilidades diferentes do anticorpo.

Os pesquisadores poderiam assim mostrar a esse jogo das distâncias do antígeno um papel em força obrigatória do anticorpo desde que em distâncias pequenas um modo obrigatório duplo pode intensificar a interacção. Isto podia acontecer com a importância para ensaios da selecção do anticorpo com antígenos do superfície-limite, para a selecção por exemplo de anticorpos terapêuticos.

Conhecer a afinidade do anticorpo às disposições de antígenos do superfície-limite poderia igualmente ajudar a compreender melhor como nossa resposta imune aos intrusos celulares, tais como as bactérias patogénicos, é exercida desde que os antígenos em superfícies bacterianas seriam apresentados em superfície-disposições aleatórias ou estruturadas.

Source

  • Shaw A e outros, ligando aos antígenos nanopatterned é dominado pela tolerância espacial dos anticorpos. Nanotecnologia 2019 da natureza, 14, 184-190; DOI: 10.1038/s41565-018-0336-3.

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Last Updated: Nov 6, 2019

Dr. Christian Zerfaß

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Dr. Christian Zerfaß

Christian is an enthusiastic life scientist who wants to understand the world around us. He was awarded a Ph.D. in Protein Biochemistry from Johannes Gutenberg University in Mainz, Germany, in 2015, after which he moved to Warwick University in the UK to become a post-doctoral researcher in Synthetic Biology.

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Comments

  1. cuppa science cuppa science Australia says:

    Very interesting article.

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