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Selección del anticuerpo usando andamios de la papiroflexia de la DNA

Los anticuerpos mamíferos tienen típicamente dos armas que puedan atar a dos moléculas individuales del antígeno. ¿Pero cuál es la distancia óptima del antígeno, y la región el antígeno-atar duplicada perfecciona fuerza obligatoria del anticuerpo? Los investigadores escandinavos han medido recientemente las antígeno-distancias óptimas para diversas clases del anticuerpo presentando configuraciones controlables del antígeno en andamios de la DNA-papiroflexia.

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anticuerposHaber de imagen: ustas7777777/Shutterstock.com

La investigación se ha publicado en enero en la nanotecnología de la naturaleza del gorrón.

Los seres humanos tienen diversos tipos de anticuerpos, tales como las inmunoglobulinas G (IgG) y M (IgM). IgG es la clase del anticuerpo que es la más abundante de sangre, mientras que IgM es generalmente la clase del anticuerpo que primero ocurre después de que el sistema inmune sea desafiado por un nuevo antígeno. Todos estos anticuerpos son caracterizados por una y o una T-forma.

Estas formas son el resultado de una proteína dimérica, reticulada (“cadena pesada ") que se asocie más a fondo a otro tipo de proteína (“cadena liviana ") en las armas flexibles del anticuerpo. La base del anticuerpo se conserva bastante en serie de aminoácido, mientras que las armas flexibles son variables y así hacen los anticuerpos específicos para el atascamiento de diversos antígenos, los agentes efectivos de los anticuerpos de la representación de la protección inmune.

Mientras que cada anticuerpo de la y o T-dado forma tiene ya un sitio antígeno-obligatorio del doblete, la región conservada de la base del anticuerpo puede agregar con otras moléculas del anticuerpo, e.g en un montaje hexameric del anticuerpo con un total de 12 sitios antígeno-obligatorios.

Es concebible que cuando los anticuerpo-montajes con un número más grande de puntos de enlace circulan en la corriente de la sangre serán más probables coger un antígeno, o múltiplo inmediatamente. ¿Pero esto también fortalece el atascamiento de anticuerpos a las superficies modeladas con los antígenos múltiples en las diversas distancias?

La investigación anterior ha mostrado que los anticuerpos pueden clase de “paseo” en superficies antígeno-modeladas, por el atascamiento alterno a y la disociación de los antígenos, permitiendo a cada arma “caminar” a partir de un sitio del antígeno a otro mientras los antígenos estén en una distancia razonable. La fuerza del único comparado con el atascamiento del doble-sitio no está bien entendida.

Recientemente, los investigadores escandinavos de Estocolmo y Oslo, llevada por el profesor adjunto Björn Högberg, han demostrado que los anticuerpos de IgG y de IgM atan de hecho más fuerte cuando dos antígenos se presentan en una superficie mientras su distancia esté abajo de 17 nanómetro.

Papiroflexia de la DNA

Los investigadores construyeron superficies modeladas con papiroflexia de la DNA. Utilizaron diversas ordenaciones de los cabos de la DNA, recibiendo alargamientos especiales de la DNA en las situaciones conocidas en donde el antígeno fue sujetado después de eso. Estas situaciones conocidas estaban en las distancias de entre 3 y 44 nanómetro, y para la comparación, una versión con solamente un único punto de enlace era incluida. Los científicos formaron los origamis en las superficies convenientes para la espectroscopia superficial de la resonancia (SPR) del plasmón, una técnica que es de uso general medir la fuerza de la acción recíproca entre dos biomoléculas, tales como un anticuerpo y un antígeno SPR-superficie-inmovilizado.

Los investigadores compararon la fuerza obligatoria de diversos tipos del anticuerpo a sus antígenos, incluyendo los anticuerpos con una afinidad alta o inferior sabida al mismo antígeno. De los datos obligatorios, construyeron un modelo matemático para asociar la fuerza obligatoria a diversas maneras obligatorias, es decir único comparado con el atascamiento doble del antígeno.

¿Cuándo los anticuerpos atan el más fuerte?

Los científicos podrían mostrar que todo el la más fuerte encuadernado probada los anticuerpos a un par de fuerzas del antígeno del superficie-salto en 16 distancias del nanómetro. Interesante, observaron una disminución afilada de la fuerza obligatoria en solamente un 1 nanómetro más de larga distancia, es decir 17 nanómetro, haciendo alusión que la antígeno-distancia más óptima estaba también cerca de la distancia máxima que los anticuerpos de la y o T-dado forma podrían atravesar.

Sin embargo, la fuerza obligatoria disminuyó por etapas en distancias más largas, haciendo alusión que algunos de los anticuerpos habían formado a los montajes multimeric. Cuando los investigadores compararon los anticuerpos con afinidad del antígeno del cielo y tierra, la fuerza obligatoria de los anticuerpos de la alto-afinidad disminuyó más despacio en distancias más largas.

Para distancias más cortas abajo de 16 nanómetro, los perfiles obligatorios de la fuerza difirieron para los anticuerpos, que eran más probable un resultado de diversas adaptabilidades del anticuerpo.

Los investigadores podrían así mostrar a ese juego de las distancias del antígeno un papel en fuerza obligatoria del anticuerpo puesto que en las pequeñas distancias una manera obligatoria doble puede intensificar la acción recíproca. Esto podía pasar con la importancia para los análisis de la investigación del anticuerpo con los antígenos del superficie-salto, para la selección e.g de anticuerpos terapéuticos.

Conocer la afinidad del anticuerpo a las matrices de antígenos del superficie-salto podría también ayudar a entender mejor cómo nuestra inmunorespuesta a los intrusos celulares, tales como bacterias patógenas, se ejerce puesto que los antígenos en superficies bacterianas serían presentados en superficie-matrices al azar o estructuradas.

Fuente

  • La tolerancia espacial de anticuerpos domina a Shaw A y otros, atando a los antígenos nanopatterned. Nanotecnología 2019, 14, 184-190 de la naturaleza; DOI: 10.1038/s41565-018-0336-3.

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Last Updated: Nov 6, 2019

Dr. Christian Zerfaß

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Dr. Christian Zerfaß

Christian is an enthusiastic life scientist who wants to understand the world around us. He was awarded a Ph.D. in Protein Biochemistry from Johannes Gutenberg University in Mainz, Germany, in 2015, after which he moved to Warwick University in the UK to become a post-doctoral researcher in Synthetic Biology.

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Comments

  1. cuppa science cuppa science Australia says:

    Very interesting article.

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