Dépistage d'allergène alimentaire : ELISA contre la spectrométrie de masse

Les huit nourritures principales liées aux allergies sont arachide et noix, lait, oeuf, soja, blé, poissons et fruits de mer. De tels allergènes peuvent être trouvés suivre un grand choix de méthodes, cependant, cet article compare l'ELISA à la spectrométrie de masse.

Des allergènes alimentaires peuvent être trouvés utilisant la spectrométrie de masse ou lTassaneeT | Shutterstock

Tandis que des nourritures contenant les huit ingrédients ci-dessus doivent être marquées dans certains pays, ceci est seulement exigé si ceux-ci sont ajoutés intentionnellement. Par conséquent, ceci signifie que les traces qui pourraient être venues d'autres produits alimentaires étant préparés dans la même usine peuvent être présentes en nourritures qui sont effectuées sans ces ingrédients, par exemple en raison des surfaces partagées. En conséquence, il y a un besoin de dépistage d'allergène alimentaire.

Pourquoi est-il important d'examiner la nourriture pour des allergènes ?

Les constructeurs mettent « peuvent contenir… » les notices consultatives et une étude ont constaté que 43% de chocolat avec un panneau indicateur montré des traces des arachides. Cependant, la même étude a également prouvé que 25% de chocolat sans panneau indicateur se sont avérés pour contenir des arachides.

Une étude différente a constaté que 75% de produits avec un panneau indicateur montré des traces de lait, alors que quelques autres produits sans panneau indicateur (ou avec la « laiterie libérez » la marque) montraient également des traces de lait. Ceci prouve que, alors que ces panneaux indicateurs sont précis parfois, il y a d'autres cas où ce sont inutiles.  

le Sur-marquage avec les notices consultatives a le potentiel de produire un scénario par lequel ceux-ci soient ignorés. Par conséquent, un marquage plus précis serait préféré, qui proviendrait de la quantification précise des allergènes.

Comment le contrôle pour des allergènes alimentaires est-il allé ?

Dans la méthode ELISA (ELISA), des anticorps, une enzyme, et son substrat sont employés pour trouver des protéines trouvées en nourriture qui peut être des allergènes à certains ; c.-à-d. protéines trouvées en arachides. Il y a des variations des techniques ELISA qui diffèrent dans le nombre d'anticorps utilisés et de si la protéine cible « est captée » d'abord ou pas.

Une fois que les anticorps ont été ajoutés à la réaction et permis de gripper, le substrat pour l'enzyme liée au dernier anticorps est ajouté. Ceci a comme conséquence une modification qui peut être mesurée, et ces mesures peuvent être employées pour mesurer la quantité de protéine cible actuelle dans la nourriture.

La spectrométrie de masse est une technique qui mesure les différentes masses des molécules dans un échantillon, y compris des protéines. Ces molécules sont au commencement vaporisées et sont alors heurtées par des électrons. Ceci donne chaque molécule ou éclats des molécules une charge ; si des électrons sont détruits de la molécule, la molécule est franchement - chargé, alors que l'ajout d'un électron à la molécule aura comme conséquence une charge négative.

Ces ions sont alors triés par la charge et classent selon la façon dont rapidement ils se déplacent, et aussi par combien ils sont guidés quand un champ magnétique est appliqué. La spectrométrie de masse peut également être accouplée à la chromatographie, telle que la chromatographie liquide (LC-MS).

Une différence importante entre l'ELISA et la spectrométrie de masse est que l'ELISA trouve la présence des protéines, alors que la spectrométrie de masse trouve la présence des peptides, qui sont des éclats dérivés des protéines. L'ELISA est limité au dépistage d'une protéine, alors que des peptides multiples peuvent être trouvés par spectrométrie de masse.

Quels sont les avantages et les désavantages de chaque méthode ?

Il a été rapporté que l'ELISA soit sensible, et a la capacité de trouver des allergènes aux niveaux de ~0,1 - 5mg kilogramme-1. Il est difficile, cependant, pour savoir quelle quantité la protéine devient un allergène, en raison des différences dans différentes réactions. Un autre avantage d'ELISA est qu'il est relativement facile à utiliser et il y a des normes facilement disponibles et des outils de validation.

Un désavantage d'ELISA est que, si la protéine cible a été modifiée (peut-être par la chauffage), alors les anticorps utilisés peuvent plus ne pouvoir identifier la protéine cible. Ceci a comme conséquence un faux négatif, qui pourrait avoir des conséquences dangereuses pour le consommateur. Réciproquement, si la protéine cible est assimilée à d'autres protéines trouvées en nourriture, un ELISA pourrait enregistrer un résultat faussement positif car l'allergène n'est pas présent.

Les différences en préparant la nourriture pour vérifier peuvent également affecter l'ELISA et ainsi les résultats finaux. D'autres désavantages comprennent le fait que différents anticorps et normes peuvent être employés pour la même protéine cible, qui peut mener à différents résultats.

Comme indiqué précédemment, la spectrométrie de masse peut trouver les peptides multicible immédiatement, tout en maintenant le même niveau de la sensibilité que l'ELISA. Cependant, il peut y avoir quelques niveaux de supposition en mesurant des peptides des caractéristiques de spectrométrie de masse, pour cette raison ceci pourrait être un désavantage. Un autre avantage est que la structure des protéines n'est pas importante, car la spectrométrie de masse regarde ses peptides.

Le désavantage principal de la spectrométrie de masse est que si le produit de départ est hautement complexe, alors la sensibilité peut être influencée réellement. Ceci pourrait potentiellement être surmonté en éliminant d'abord les protéines et les peptides dominants afin de rechercher d'autres protéines qui ne sont pas comme dominantes.

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Last Updated: Mar 26, 2019

Dr. Maho Yokoyama

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Dr. Maho Yokoyama

Dr. Maho Yokoyama is a researcher and science writer. She was awarded her Ph.D. from the University of Bath, UK, following a thesis in the field of Microbiology, where she applied functional genomics to Staphylococcus aureus . During her doctoral studies, Maho collaborated with other academics on several papers and even published some of her own work in peer-reviewed scientific journals. She also presented her work at academic conferences around the world.

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