Rilevazione dell'allergene dell'alimento: ELISA contro spettrometria di massa

Gli otto alimenti principali collegati alle allergie sono arachide e frutta a guscio, latte, uovo, soia, grano, pesce e crostacei. Tali allergeni possono essere individuati facendo uso di vari metodi, tuttavia, questo articolo confronta ELISA a spettrometria di massa.

Gli allergeni dellTassaneeT | Shutterstock

Mentre gli alimenti che contenente agli gli otto ingredienti superiori devono essere contrassegnati in paesi sicuri, questo è richiesto soltanto se questi si aggiungono intenzionalmente. Di conseguenza, questo significa che le tracce in grado di venire da altri prodotti alimentari che sono preparati nella stessa fabbrica possono essere presenti in alimenti che sono fatti senza questi ingredienti, per esempio dovuto le superfici comuni. Di conseguenza, c'è un'esigenza di rilevazione dell'allergene dell'alimento.

Perché è importante provare l'alimento ad allergeni?

I produttori collocano “possono contenere…„ le note informative ed uno studio hanno trovato che 43% di cioccolato con un contrassegno consultivo indicato le tracce di arachidi. Tuttavia, lo stesso studio egualmente ha indicato che 25% di cioccolato senza un contrassegno consultivo sono stati trovati per contenere le arachidi.

Uno studio differente ha trovato che 75% dei prodotti con un contrassegno consultivo indicato le tracce di latte, mentre alcuni altri prodotti senza un contrassegno consultivo (o con “la latteria liberi„ il contrassegno) egualmente hanno mostrato le tracce di latte. Ciò indica che, mentre questi contrassegni consultivi sono accurati in alcuni casi, ci sono altri casi dove questi sono inutili.  

Sovra-contrassegnando con le note informative ha il potenziale di creare uno scenario con cui questi sono trascurati. Quindi, il contrassegno più accurato sarebbe preferito, che proverrebbe dalla quantificazione accurata degli allergeni.

Come la prova per gli allergeni dell'alimento è fatta?

Nell'analisi Enzima-Collegata dell'immunosorbente (ELISAs), gli anticorpi, un enzima ed il suo substrato sono usati per individuare le proteine trovate in alimento che può essere allergeni qualche gente; cioè proteine trovate in arachidi. Ci sono le variazioni nei metodi ELISA che differiscono nel numero degli anticorpi usati ed in se la proteina bersaglio “è catturata„ in primo luogo oppure no.

Una volta che gli anticorpi si sono aggiunti alla reazione e sono stati permessi legare, il substrato per l'enzima collegato all'ultimo anticorpo si aggiunge. Ciò provoca un cambiamento che può essere misurato e queste misure possono essere usate per quantificare la quantità di proteina bersaglio presente nell'alimento.

La spettrometria di massa è una tecnica che misura le masse differenti delle molecole all'interno di un campione, compreso le proteine. Queste molecole inizialmente sono vaporizzate e poi è colpita dagli elettroni. Ciò dà ogni molecola o i frammenti delle molecole una tassa; se gli elettroni sono persi dalla molecola, la molecola diventa positivamente - fatto pagare, mentre l'aggiunta di un elettrone alla molecola provocherà una carica negativa.

Questi ioni poi sono ordinati dalla tassa e dalla dimensione secondo quanto velocemente viaggiano ed anche da cui sono deviati quando un campo magnetico è applicato. La spettrometria di massa può anche essere accoppiata alla cromatografia, quale cromatografia a fase mobile liquida (LC-MS).

Una grande differenza fra ELISA e spettrometria di massa è che ELISA individua la presenza di proteine, mentre la spettrometria di massa individua la presenza di peptidi, che sono frammenti derivati dalle proteine. ELISA è limitato alla rilevazione di una proteina, mentre i peptidi multipli possono essere individuati tramite spettrometria di massa.

Che cosa sono i vantaggi e gli svantaggi di ogni metodo?

È stato riferito che ELISA è sensibile ed ha la capacità di individuare gli allergeni ai livelli di ~0,1 - 5mg chilogrammo-1. È difficile, tuttavia, sapere la al che quantità la proteina si trasforma in in un allergene, dovuto le differenze nelle diverse reazioni. Un altro vantaggio di ELISA è che è relativamente di facile impiego e ci sono standard disponibili facilmente e strumenti di convalida.

Uno svantaggio di ELISA è che, se la proteina bersaglio è stata alterata (forse riscaldando), quindi gli anticorpi usati possono più non potere riconoscere la proteina bersaglio. Ciò provoca un falso negativo, in grado di avere conseguenze pericolose per il consumatore. Per contro, se la proteina bersaglio è simile ad altre proteine trovate in alimento, un ELISA potrebbe riferire un risultato del falso positivo poichè l'allergene non è assente.

Le differenze nel preparare l'alimento per le prove possono anche pregiudicare il ELISA e così i risultati finali. Altri svantaggi comprendono il fatto che gli anticorpi differenti e gli standard possono essere usati per la stessa proteina bersaglio, che può piombo ai risultati differenti.

Come già accennato, la spettrometria di massa può individuare i peptidi multipli dell'obiettivo immediatamente, mentre conserva lo stesso livello di sensibilità di ELISA. Tuttavia, ci possono essere alcuni livelli di presupposto quando quantifica i peptidi dai dati di spettrometria di massa, quindi questo potrebbe essere uno svantaggio. Un altro vantaggio è che la struttura delle proteine non è importante, poichè la spettrometria di massa esamina i sui peptidi.

Lo svantaggio principale di spettrometria di massa è che se il prodotto base è altamente complesso, quindi la sensibilità può realmente essere urtata. Ciò potrebbe potenzialmente essere sormontata in primo luogo eliminando le proteine ed i peptidi dominanti per cercare altre proteine che non sono come dominanti.

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Last Updated: Mar 26, 2019

Dr. Maho Yokoyama

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Dr. Maho Yokoyama

Dr. Maho Yokoyama is a researcher and science writer. She was awarded her Ph.D. from the University of Bath, UK, following a thesis in the field of Microbiology, where she applied functional genomics to Staphylococcus aureus . During her doctoral studies, Maho collaborated with other academics on several papers and even published some of her own work in peer-reviewed scientific journals. She also presented her work at academic conferences around the world.

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