Detecção do alérgeno do alimento: ELISA contra a espectrometria em massa

Os oito alimentos principais ligados às alergias são amendoim e porca da árvore, leite, ovo, soja, trigo, peixes e marisco. Tais alérgenos podem ser detectados usar uma variedade de métodos, contudo, este artigo compara ELISA à espectrometria em massa.

Os alérgenos do alimento podem ser detectados usar a espectrometria em massa ou o ELISATassaneeT | Shutterstock

Quando os alimentos que contêm os oito ingredientes acima precisarem de ser etiquetados em determinados países, este está exigido somente se estes são adicionados intencionalmente. Conseqüentemente, isto significa que os traços que poderiam ter vindo de outros alimentos que estão sendo preparados na mesma fábrica podem estam presente nos alimentos que são feitos sem estes ingredientes, por exemplo devido às superfícies compartilhadas. Conseqüentemente, há uma necessidade para a detecção do alérgeno do alimento.

Por que é importante testar o alimento para alérgenos?

Os fabricantes colocam “podem conter…” as observações consultivas e um estudo encontraram que 43% do chocolate com uma etiqueta consultiva mostrada traços de amendoins. Contudo, o mesmo estudo igualmente mostrou que 25% do chocolate sem uma etiqueta consultiva estiveram encontrados para conter amendoins.

Um estudo diferente encontrou que 75% dos produtos com uma etiqueta consultiva mostrada traços de leite, quando alguns outros produtos sem uma etiqueta consultiva (ou com a “leiteria livre” a etiqueta) igualmente mostraram traços de leite. Isto mostra que, quando estas etiquetas consultivas forem exactas em alguns casos, há outros casos onde estes são desnecessários.  

Sobre-etiquetar com observações consultivas tem o potencial criar uma encenação por meio de que estes são ignorados. Daqui, uma rotulagem mais exacta seria preferida, que proviesse da quantificação exacta dos alérgenos.

Como o teste para alérgenos do alimento é feito?

No ensaio Enzima-Ligado da imunoabsorção (ELISAs), os anticorpos, uma enzima, e sua carcaça são usados para detectar as proteínas encontradas no alimento que pode ser alérgenos alguns povos; isto é proteínas encontradas nos amendoins. Há umas variações nos métodos de ELISA que diferem no número de anticorpos usados e em se a proteína do alvo “está capturada” primeiramente ou não.

Uma vez que os anticorpos foram adicionados à reacção e permitidos ligar, a carcaça para a enzima ligada ao último anticorpo está adicionada. Isto conduz a uma mudança que possa ser medida, e estas medidas podem ser usadas para determinar a quantidade de proteína do alvo actual no alimento.

A espectrometria em massa é uma técnica que meça as massas diferentes das moléculas dentro de uma amostra, incluindo proteínas. Estas moléculas são vaporizadas inicialmente e batidas então por elétrons. Isto dá cada molécula ou fragmentos das moléculas uma carga; se os elétrons são perdidos da molécula, a molécula torna-se positivamente - cobrado, quando a adição de um elétron à molécula conduzirá a uma carga negativa.

Estes íons são classificados então pela carga e pelo tamanho de acordo com como rapidamente viajam, e também quanto estão deflexionados quando um campo magnético for aplicado. A espectrometria em massa pode igualmente ser acoplada à cromatografia, tal como a cromatografia líquida (LC-MS).

Uma diferença grande entre ELISA e a espectrometria em massa é que ELISA detecta a presença de proteínas, quando a espectrometria em massa detectar a presença de peptides, que são fragmentos derivados das proteínas. ELISA está limitado à detecção de uma proteína, quando os peptides múltiplos puderem ser detectados pela espectrometria em massa.

Que são as vantagens e as desvantagens de cada método?

Relatou-se que ELISA é sensível, e tem a capacidade para detectar alérgenos a níveis de ~0,1 - 5mg quilograma-1. É difícil, contudo, saber no que quantidade a proteína se transforma um alérgeno, devido às diferenças em reacções individuais. Uma outra vantagem de ELISA é que é relativamente fácil de usar e há prontamente - padrões disponíveis e ferramentas da validação.

Uma desvantagem de ELISA é que, se a proteína do alvo estêve alterada (talvez aquecendo), a seguir os anticorpos usados podem já não poder reconhecer a proteína do alvo. Isto conduz a um negativo falso, que poderia ter conseqüências perigosas para o consumidor. Inversamente, se a proteína do alvo é similar a outras proteínas encontradas no alimento, um ELISA poderia relatar um resultado de falso positivo porque o alérgeno não está actual.

As diferenças em preparar o alimento para testar podem igualmente afectar o ELISA e assim os resultados finais. Outras desvantagens incluem o facto de que os anticorpos diferentes e os padrões podem ser usados para a mesma proteína do alvo, que pode conduzir aos resultados diferentes.

Como mencionado antes, a espectrometria em massa pode detectar peptides múltiplos do alvo imediatamente, ao reter o mesmo nível de sensibilidade que ELISA. Contudo, pode haver alguns níveis de suposição ao determinar peptides dos dados da espectrometria em massa, conseqüentemente esta poderia ser uma desvantagem. Uma outra vantagem é que a estrutura das proteínas não é importante, porque a espectrometria em massa olha seus peptides.

A desvantagem principal da espectrometria em massa é que se o material começar é altamente complexo, a seguir a sensibilidade pode realmente ser impactada. Isto poderia potencial ser superado primeiramente removendo as proteínas e os peptides dominantes a fim procurar outras proteínas que não são como dominantes.

Fontes

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Last Updated: Mar 26, 2019

Dr. Maho Yokoyama

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Dr. Maho Yokoyama

Dr. Maho Yokoyama is a researcher and science writer. She was awarded her Ph.D. from the University of Bath, UK, following a thesis in the field of Microbiology, where she applied functional genomics to Staphylococcus aureus . During her doctoral studies, Maho collaborated with other academics on several papers and even published some of her own work in peer-reviewed scientific journals. She also presented her work at academic conferences around the world.

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