Detección del alergénico de la comida: ELISA comparado con la espectrometría de masa

Las ocho comidas mayores conectadas a las alergias son cacahuete y tuerca del árbol, leche, huevo, soja, trigo, pescados y crustáceos. Tales alergénicos se pueden descubrir usando una variedad de métodos, sin embargo, este artículo compara a ELISA a la espectrometría de masa.

Los alergénicos de la comida se pueden descubrir usando la espectrometría de masa o ELISATassaneeT | Shutterstock

Mientras que las comidas que contienen los ocho ingredientes antedichos necesitan etiqueta en ciertos países, esto se requiere solamente si éstos se agregan intencionalmente. Por lo tanto, esto significa que los trazos que habrían podido venir de otros alimentos que eran preparados en el mismo fábrica pueden estar presentes en las comidas que se hacen sin estos ingredientes, e.g debido a las superficies compartidas. Por lo tanto, hay una necesidad de la detección del alergénico de la comida.

¿Por qué es importante probar la comida para los alergénicos?

Los fabricantes colocan “pueden contener…” las advertencias consultivas y un estudio encontraron que el 43% de chocolate con una escritura de la etiqueta consultiva mostrada trazos de cacahuetes. Sin embargo, el mismo estudio también mostró que los 25% de chocolate sin una escritura de la etiqueta consultiva fueron encontrados para contener los cacahuetes.

Un diverso estudio encontró que el 75% de productos con una escritura de la etiqueta consultiva mostrada trazos de la leche, mientras que algunos otros productos sin una escritura de la etiqueta consultiva (o con la “lechería libere” la escritura de la etiqueta) también mostraron trazos de la leche. Esto muestra que, mientras que estas escrituras de la etiqueta consultivas son exactas a veces, hay otros casos donde están innecesarios éstos.  

la Sobre-etiqueta con las advertencias consultivas tiene el potencial de crear un decorado por el que se ignoren éstos. Por lo tanto, una etiqueta más exacta sería preferida, que provendría la cuantificación exacta de alergénicos.

¿Cómo la prueba para los alergénicos de la comida se hace?

En el análisis Enzima-Conectado del inmunosorbente (ELISAs), los anticuerpos, una enzima, y su substrato se utilizan para descubrir las proteínas encontradas en la comida que puede ser alergénicos algunas personas; es decir proteínas encontradas en cacahuetes. Hay variaciones en los métodos de ELISA que difieren en el número de anticuerpos usados y si la proteína del objetivo “está capturada” primero o no.

Una vez que los anticuerpos se han agregado a la reacción y se han permitido atar, el substrato para la enzima conectada al anticuerpo pasado se agrega. Esto da lugar a un cambio que pueda ser medido, y estas mediciones se pueden utilizar para cuantificar la cantidad de proteína del objetivo presente en la comida.

La espectrometría de masa es una técnica que mide las diversas masas de moléculas dentro de una muestra, incluyendo las proteínas. Estas moléculas son vaporizadas inicialmente y después pegadas por los electrones. Esto da cada molécula o fragmentos de moléculas una carga; si los electrones se pierden de la molécula, la molécula se convierte positivo - cargado, mientras que la adición de un electrón a la molécula dará lugar a una carga negativa.

Estos iones entonces clasificación por la carga y la talla según cómo rápidamente viajan, y también por cuánto son desviados cuando un campo magnético es aplicado. La espectrometría de masa se puede también acoplar a la cromatografía, tal como cromatografía líquida (LC-MS).

Una diferencia grande entre ELISA y la espectrometría de masa es que ELISA descubre la presencia de proteínas, mientras que la espectrometría de masa descubre la presencia de péptidos, que son fragmentos derivados de las proteínas. Limitan a ELISA a la detección de una proteína, mientras que los péptidos múltiples se pueden descubrir por la espectrometría de masa.

¿Cuáles son las ventajas y las desventajas de cada método?

Se ha denunciado que ELISA es sensible, y tiene la capacidad de descubrir los alergénicos en los niveles de ~0,1 - 5mg kilogramo-1. Es difícil, sin embargo, saber en qué cantidad se convierte en un alergénico la proteína, debido a las diferencias en reacciones individuales. Otra ventaja de ELISA es que es relativamente fácil de utilizar y hay patrones fácilmente disponibles y herramientas de la validación.

Una desventaja de ELISA es que, si se ha alterado la proteína del objetivo (quizás calentando), después los anticuerpos usados pueden no más poder reconocer la proteína del objetivo. Esto da lugar a un falso negativo, que podría tener consecuencias peligrosas para el consumidor. Inversamente, si la proteína del objetivo es similar a otras proteínas encontradas en comida, un ELISA podría denunciar un resultado positivo falso pues el alergénico no está presente.

Las diferencias en la preparación de la comida para probar pueden también afectar al ELISA y así a los resultados finales. Otras desventajas incluyen el hecho de que diversos anticuerpos y los patrones se pueden utilizar para la misma proteína del objetivo, que puede llevar a diversos resultados.

Como se mencionó antes, la espectrometría de masa puede descubrir los péptidos de objetivos múltiples inmediatamente, mientras que conserva el mismo nivel de sensibilidad que ELISA. Sin embargo, puede haber algunos niveles de suposición al cuantificar los péptidos de datos de la espectrometría de masa, por lo tanto esto podría ser una desventaja. Otra ventaja es que la estructura de proteínas no es importante, pues la espectrometría de masa observa sus péptidos.

La desventaja principal de la espectrometría de masa es que si la materia prima es altamente compleja, después la sensibilidad puede ser afectada real. Esto podría potencialmente ser vencida primero quitando las proteínas y los péptidos dominantes para buscar otras proteínas que no están como dominantes.

Fuentes

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Last Updated: Mar 26, 2019

Dr. Maho Yokoyama

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Dr. Maho Yokoyama

Dr. Maho Yokoyama is a researcher and science writer. She was awarded her Ph.D. from the University of Bath, UK, following a thesis in the field of Microbiology, where she applied functional genomics to Staphylococcus aureus . During her doctoral studies, Maho collaborated with other academics on several papers and even published some of her own work in peer-reviewed scientific journals. She also presented her work at academic conferences around the world.

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