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Células huesped para producir las proteínas recombinantes

Las proteínas recombinantes son generadas convencional transfecting la DNA recombinante en una célula huesped, el siguiente que las células huesped se cultiven y la DNA transfected transcrita y traducida. Diversas células huesped se pueden elegir para la producción recombinante de la proteína, la opción cuyo depende del tipo de proteína que necesite ser generada, de su actividad funcional y rendimiento indispensable.

Las proteínas recombinantes, tales como factores de coagulación (mostrados aquí) se pueden producir usando varias células huespedKateryna Kon | Shutterstock

Sistemas mamíferos

Los sistemas mamíferos son de uso frecuente expresar las proteínas mamíferas, puesto que representan un ambiente fisiológico relevante. Este sistema se utiliza para producir los anticuerpos humanos, las proteínas complejas, y otras proteínas que se utilicen en análisis célula-basados.

El sistema mamífero de la expresión se puede también utilizar para la expresión transitoria o estable de proteínas dentro de variedades de células. La expresión transitoria puede generar una gran cantidad de proteínas en el plazo de una a dos semanas, mientras que las variedades de células con la expresión estable se pueden utilizar sobre varios experimentos.

Los sistemas de la expresión transitoria utilizan culturas de suspensión y tienen la capacidad para producir rendimientos del gramo/litro. También, los sistemas mamíferos tienen un de alto nivel del plegamiento del natural y de las modificaciones poste-de translación comparados a otros sistemas.

Sistemas de la expresión del insecto

Las células del insecto son otra opción para generar las proteínas recombinantes. Las células del insecto ofrecen muchas ventajas, la ventaja principal cuyo es que el sistema se puede aumentar proporcionalmente y adaptar para la expresión del gran escala de las proteínas que son funcionalmente similares a las proteínas mamíferas.

Además, los sistemas de la expresión del insecto pueden generar rendimientos hasta 500ug/L. Sin embargo, las desventajas del sistema incluyen la longitud del proceso y cultivan las condiciones que son más desafiadoras en comparación con sistema procariótico.

El papel de levaduras y de hongos filamentosos

Saccharomyces Cerevisiae eran las primeras especies de la levadura que fueron utilizadas con el fin de hacer las proteínas recombinantes. Esta especie, junto con varias otras especies de la levadura, secreta la proteína recombinante nuevamente hacia adentro producida a los medios de cultivo. Las células de levadura pueden también realizar el plegamiento correcto y modificaciones poste-de translación de proteínas mamíferas en contraste con los sistemas procarióticos.

Una desventaja de este sistema es la diferencia en el glycosylation de las proteínas expresadas en células de levadura cuando está comparada a las células mamíferas. Los sistemas de la levadura se pueden utilizar para generar las proteínas que no requieren el glycosylation. La insulina es un ejemplo notable, por lo tanto los sistemas de la levadura se han utilizado extensivamente para producir esta proteína.

Los hongos filamentosos también se han utilizado para generar diversas clases de proteínas recombinantes. Los hongos pueden secretar hasta 30g/L de la proteína. Sin embargo, los hongos también producen las proteasas que limita su uso de generar las proteínas recombinantes.

Sistemas bacterianos

Las bacterias pueden ser cultivadas y ser crecidas fácilmente y bastante rápidamente, haciendo este sistema popular entre los investigadores. Las células bacterianas pueden también rendir niveles de la proteína recombinante.

La desventaja principal de este sistema es la expresión de proteínas no funcionales, pues las bacterias no las pandillas la maquinaria interna logran el plegamiento o las modificaciones poste-de translación de proteínas mamíferas. En algunos casos, estas proteínas pueden también llegar a ser insolubles, por lo tanto necesitando los desnaturalizadores duros y los procedimientos de la proteína-refolding para recuperar las proteínas recombinantes.

Sistemas sin células de la expresión

En sistemas sin células, la síntesis de la proteína se puede realizar in vitro usando los extractos de células enteras que sean compatibles con la traslación. Estos extractos de la célula contienen todas las moléculas y enzimas que son necesarias transcribir, traducen, y el poste-de translación modifica la proteína recombinante.

Con suplementos adicionales de cofactores, las proteínas del interés se pueden formar en cuestión de horas. Sin embargo, este sistema puede no ser aplicable para la producción del gran escala de proteínas recombinantes. Las ventajas de este sistema incluyen que las proteínas pueden ser sintetizadas sin cultivar de la célula; también, es posible expresar muchas proteínas juntas.

Síntesis química de la proteína

Este método se utiliza para la síntesis de las proteínas recombinantes que tienen los aminoácidos o proteínas artificiales que son tóxicos en naturaleza. Aunque este método ofrezca una manera de generar las proteínas puras, la cantidad del producto es limitada. También, el método puede ser costoso para cadenas más largas de polipéptidos.

Fuentes

Last Updated: Mar 27, 2019

Dr. Surat P

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Dr. Surat P

Dr. Surat graduated with a Ph.D. in Cell Biology and Mechanobiology from the Tata Institute of Fundamental Research (Mumbai, India) in 2016. Prior to her Ph.D., Surat studied for a Bachelor of Science (B.Sc.) degree in Zoology, during which she was the recipient of an Indian Academy of Sciences Summer Fellowship to study the proteins involved in AIDs. She produces feature articles on a wide range of topics, such as medical ethics, data manipulation, pseudoscience and superstition, education, and human evolution. She is passionate about science communication and writes articles covering all areas of the life sciences.  

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