Os Monolayers Interfacial da proteína são fortes bastante guardarar uma pilha

As pilhas humanas aderem às matrizes extracelulares, tais como superfícies alteradas do prato de cultura celular, e esticam em formas específicas rastejando ao longo do apoio contínuo. Mas como forte uma superfície precisa de ser de modo que as pilhas não deslizem?

Os cientistas de Japão têm mostrado recentemente que um monolayer da proteína depositado em uma relação do líquido-líquido entre a água e um solvente do perfluorocarbon é forte bastante para que as células estaminais mesenchymal humanas (hMSCs) adiram e espalhem para fora.

Pilhas epiteliaisKateryna Kon | Shutterstock

As pilhas humanas são cercadas naturalmente pelas matrizes extracelulares a que ligam através das proteínas da membrana de pilha. Em nossos corpos, um componente extracelular comum da matriz é colagénio, uma proteína fibrosa essa forma os conjuntos com outras correntes do colagénio.

As pilhas ligam aos componentes específicos da matriz extracelular através das proteínas membrana-ancoradas tais como o integrin conexões desse estábulo dos formulários. No lado citoplasmática, isto é o interior da pilha, integrins pode conectar aos componentes do cytoskeleton, tais como as fibras do actínio que espalham durante todo o citoplasma e estabilizam formas da pilha.

Assim, o esqueleto interior pode ser ancorado aos andaimes estáveis, extracelulares, e a pilha pode mover-se avante ou espalhar sobre o andaime. Isto é necessário para que as pilhas adotem sua forma específica da pilha, tal como uma forma prolongada no caso das pilhas de músculo.

Em culturas celulares do laboratório, as pilhas humanas são crescidas geralmente em uma superfície estável do sólido que seja alterada com ancoragem de moléculas, por exemplo polylysine, ou em 3 culturas dimensionais do hydrogel onde as pilhas podem conectar às fibras poliméricos que compor a rede do gel.

Há um grande interesse da pesquisa em 3 culturas celulares dimensionais porque são mais representativos dos tecidos naturais, onde as pilhas são cercadas pela matriz extracelular e por outras pilhas. Contudo, a rigidez das fibras do gel-polímero precisa de ser aperfeiçoada de modo que possam levar a tensão de uma pilha ancorada que pretenda se esticar em sua forma desejada.

Os pesquisadores de Japão, conduzido pelo professor Katsuhiko Ariga, têm mostrado recentemente que um monolayer da proteína depositado em uma relação entre um perfluorocarbon e um líquido aquoso pode ser forte bastante para que as pilhas adiram e estiquem, levantando possibilidades novas para aperfeiçoar materiais para a cultura celular.

Posicionando âncoras em uma relação do Líquido-líquido

Os pesquisadores testaram dois solventes diferentes do perfluorocarbon com solubilidade de maré baixa, para formar uma relação com um media de cultura celular aquoso. O primeiro era o perfluorodecalin mais viscoso (PFD) e o segundo o menos-viscoso, nitrogênio-contendo o perfluorotributylamine (PFTBA).

Os líquidos do perfluorocarbon foram cobertos com as soluções aquosas da proteína, e as proteínas formaram espontâneamente monolayers na relação. Testando com a proteína BSA (albumina de soro bovino), os investigador mostraram que um monolayer mais forte da proteína formou na relação de PFTBA.

Subseqüentemente, prepararam monolayers do fibronectin da proteína, que pode servir como uma âncora para células estaminais mesenchymal humanas (hMSC) ligando com seu integrin da proteína da membrana.

Os cientistas usaram a microscopia para avaliar o emperramento das pilhas ao monolayer da proteína e para determinar quanto as pilhas podem esticar medindo sua área de superfície.

Paralelamente, analisaram a rigidez do monolayer da proteína por AFM (microscopia atômica da força) e o proteína-dobramento no monolayer por ATR-FTIR (reflexão total atenuada - Fourier-transforme a espectroscopia infravermelha).

Os Monolayers desnaturados da proteína podem guardarar uma pilha

Quando o composto PFTBA do perfluorocarbon foi usado, os monolayers fortes da proteína formados, e ATR-FTIR mostraram que estes estiveram compor de proteínas desnaturadas. Desde que a desnaturação da proteína abaixa frequentemente a água-solubilidade da proteína, as redes podem formar pelo colapso hidrofóbica.

Os pesquisadores poderiam mostrar que os hMSCs poderiam bem aderir a estas camadas e adotariam uma forma esticada, demonstrando que os monolayers poderiam suportar a tensão aplicada por uma pilha quando esticar.

Os monolayers no perfluorocarbon PFD entrementes eram mais flexíveis, e o alargamento da desnaturação da proteína era mais baixo. Porque as proteínas nestes monolayers poderiam difundir mais facilmente, não serviram como uma âncora forte, e conseqüentemente, os hMSCs permaneceram em uma forma arredondada um pouco do que esticando ao longo da superfície do monolayer.

Esta pesquisa poderia ajudar a compreender melhor como as pilhas respondem às superfícies com rigidez diferente, como os autores do estudo demonstraram que a flexibilidade dos monolayers da proteína pode razoavelmente bem ser alterada mudando os líquidos deformação.

Porque os autores do estudo destacam mais, o conhecimento que os monolayers da proteína enlatam pilhas dos apoios para adotar sua forma natural poderia conduzir aos hydrogels melhorados da cultura celular. Independentemente da molécula deformação, poder-se-ia considerar para anexar monolayers estáveis da proteína de modo que as pilhas aderidas não deslizassem quando aplicam uma tensão.

Quando não for testado no estudo actual se as pilhas aderidas aos monolayers interfacial da proteína poderiam crescer e se dividir, seria benéfico para os estudos futuros saber se umas experiências mais a longo prazo com culturas celulares crescentes são possíveis também.

Source

Jia X e outros, modulação de células estaminais Mesenchymal Mechanosensing nas relações fluidas por Monolayers Auto-Montados costurados da proteína. 2019 pequeno, 15 (5), 1804640; DOI: 10.1002/smll.201804640.

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Last Updated: Sep 25, 2019

Christian Zerfaß, Ph.D.

Written by

Christian Zerfaß, Ph.D.

Christian is an enthusiastic life scientist who wants to understand the world around us. He was awarded a Ph.D. in Protein Biochemistry from Johannes Gutenberg University in Mainz, Germany, in 2015, after which he moved to Warwick University in the UK to become a post-doctoral researcher in Synthetic Biology.

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