Mécanisme d'atpase

L'adénosine triphosphate (ATP) est une molécule principale qui lors de l'hydrolyse fournit l'énergie pour faciliter un grand choix de processus cellulaires qui sont essentiels pendant la durée.

La cellule utilise l'énergie de l'hydrolyse d'ATP afin de conduire beaucoup de processus cellulaires non-spontanés. L'énergie relâchée en brisant les obligations entre les groupes de phosphate peut être armée pour alimenter beaucoup de réactions de support de durée comme :

  • Synthèse des biomolécules tels que des protéines, des lipides, l'ADN et l'ARN.
  • Transport actif en pompant des ions contre un gradient de concentration.
  • Travail mécanique tel que la contraction musculaire, le réarrangement du cytosquelette et battre des cils.
Sous-unité gamma complexe de l'atpase F1, qui forme l'arbre central qui branche le moteur F0 rotatoire au faisceau F1 catalytique. rendu 3d. Crédit d'image : ibreakstock/Shutterstock
Sous-unité gamma complexe de l'atpase F1, qui forme l'arbre central qui branche le moteur F0 rotatoire au faisceau F1 catalytique. rendu 3d. Crédit d'image : ibreakstock/Shutterstock

Atpases

Bien que l'hydrolyse d'ATP soit une réaction favorable, l'ATP ne fait pas panne seule. C'est parce que l'énergie d'activation exigée pour l'hydrolyse de l'ATP est assez élevée que l'hydrolyse d'ATP n'a pas lieu sans enzyme ATPase appelée. Les paires solitaires d'électrons sur l'oxygène d'une molécule d'eau exécutent une crise nucléophile sur le groupe terminal de phosphate. Cependant, ces électrons ont une charge négative et sont fortement repoussés par les charges négatives sur la molécule de phosphate.

Les atpases aident surmontent cette répulsion en entourant la molécule d'ATP avec les ions positifs qui agissent l'un sur l'autre avec les ions chargés par négatif sur la molécule de phosphate, permettant à l'hydrolyse d'avoir lieu. Par conséquent, les atpases abaisse l'énergie d'activation exigée pour que la réaction se produise. La plupart des atpases influencent l'énergie relâchée de l'hydrolyse à l'un ou l'autre de phosphorylate une molécule ou changent la conformation de l'atpase et transportent des corps dissous contre le gradient de concentration.

Les différents types d'atpases sont comme suit :

F-Atpases

Atpases réversibles qui peuvent employer un gradient de proton pour synthétiser l'ATP ou pour produire un gradient de proton sur l'hydrolyse d'ATP. Elles sont trouvées dans les bactéries, les centrales (chloroplastes) et les eucaryotes (mitochondries).

V-Atpases

Situé dans l'appareillage, les endosomes, les lysosomes et les vacuoles de Golgi. Ils hydrolysent l'ATP et emploient l'énergie pour le trafic de protéine, le transport actif des métabolites et le desserrage de neurotransmetteur.

Un-Atpases

Atpases en outre réversibles et trouvé seulement dans les archéobactéries.

P-Atpases

Trouvé dans les bactéries et les eucaryotes et responsable du transport d'un grand choix d'ions contre le gradient de concentration utilisant l'énergie produite par l'hydrolyse d'ATP.

Structure d'atpase

La majeure partie de l'ATP est produite dans les mitochondries, qui comporte d'une membrane extérieure et intérieure. L'espace entre ces deux membranes est connu comme espace intermédiaire, alors que l'espace entouré par la membrane intérieure est connu comme modification. La membrane intérieure possède également de nombreux infoldings connus sous le nom de cristae, qui contient l'enzyme pour la synthèse d'ATP.

L'ATP est produit dans la modification par une synthase appelée des enzymes ATP. Il se compose de 2 parts :

  • F1
  • F0

La partie F1 est plac dans la modification qui sert de site catalytique à la synthèse ou à l'hydrolyse d'ATP. Considérant que la partie F0 demeure dans la membrane et sert de moteur et de glissière comme un rotor au transport de proton d'intermédiaire espacez à la modification.  La sous-unité F0 se compose de 10 c-sous-unités qui forment le moteur comme un rotor, une un-sous-unité qui agit comme une glissière de proton et une b-sous-unité qui s'étend de la membrane intérieure dans la modification pour stabiliser la sous-unité catalytique de F1 par son contact avec la sous-unité de d.

La partie F1 de l'enzyme sert d'essieu et de partie catalytique de la synthase d'ATP. L'essieu est composé d'un g et d'une sous-unité d'e qui sont branchés aux sous-unités de c et s'étendent dans la sous-unité catalytique qui comprend les 3 a et 3 sous-unités de b.

Mécanisme d'atpase

Le hexamer a3b3 de l'atpase F1 sont arrangés alterne autour de la g-sous-unité avec les b-sous-unités étant catalytiquement actives. Quand la g-sous-unité tourne le hexamer a3b3 est jugé en place par d et les sous-unités de b. La rotation de la g-sous-unité relativement au hexamer a3b3 fixe fait faire un cycle chaque b-sous-unité par trois conditions conformationnelles différentes notamment est (vide), le bTP (ATP lié) et le bDP (ADP lié).

Deux plans alternatifs ont été proposés pour le cycle hydrolytique dans l'atpase F1. Dans le premier plan, l'ATP grippe à l'être-sous-unité ayant pour résultat une modification conformationnelle de la sous-unité. Ceci produit une rotation dans le sens horaire de la g-sous-unité par 120o. Ceci entraîne la bDP-sous-unité dans « ouvrent » la conformation menant au desserrage de l'ADP et du pi. Des modifications conformationnelles sont également transmises à la bTP-sous-unité introduisant l'hydrolyse de l'ATP attaché dans l'ADP et le pi.

Dans la prochaine opération, l'ATP grippe à la bDP-sous-unité (maintenant vide) et par l'intermédiaire de la rotation des résultats de g-sous-unité en desserrage d'ADP et de pi de la bTP-sous-unité et hydrolyse d'ATP dans l'être-sous-unité. Dans l'opération finale, l'ATP grippe (maintenant) la bTP-sous-unité vide, l'ADP et le pi est relâché de l'être-sous-unité et de l'hydrolyse de l'ATP dans la bDP-sous-unité. Dans ce plan, les modifications conformationnelles induites sont un résultat du grippement d'ATP et pas hydrolyse d'ATP. En outre, l'ATP attaché favorise « a clôturé la conformation par opposition à l'ADP attaché et pi qui favorisent « ouvrent la » conformation.

Dans le deuxième plan, l'hydrolyse d'ATP est directement responsable des changements conformationnels induits de la b-sous-unité. L'ATP grippant à l'être-sous-unité entraîne un petit changement conformationnel de bDP-sous-unité ayant pour résultat l'hydrolyse de l'ATP à ce site. L'hydrolyse mène à un grand changement conformationnel de la bDP-sous-unité relâchant l'ADP et le pi de produits. La g-sous-unité tourne 120o dans le sens horaire en raison du changement de conformation de la bDP-sous-unité faisant adopter la sous-unité d'ATP-être « a clôturé » la conformation. Dans la prochaine opération, l'ATP grippe à la bDP-sous-unité vide de now introduisant l'hydrolyse et le desserrage de l'ADP et du pi de la sous-unité de bTP. En conclusion, l'ATP grippe (maintenant la sous-unité) de bTP vide entraînant le desserrage de l'ADP et du pi de l'être-sous-unité portant le système de nouveau à sa condition originelle.

La différence majeure entre les deux plans est que l'ATP grippant à l'être-sous-unité introduit l'hydrolyse de la bTP-sous-unité dans le premiers plan et bDP-sous-unité dans le deuxième plan. En outre, dans le premier plan, deux sites catalytiques sont occupés par ADP et un par ATP. En revanche, deux sites catalytiques sont occupés par ATP et un par ADP dans le deuxième plan.

Sources

  • Modèle structurel de Leslie AGW et du déambulateur JE « de F1-ATPase et les implications de la catalyse rotatoire. Biol Sci du transport R Soc Lond B de Philos. 2000 en avril 2009 ; 355(1396) : 465-471.
  • Biochimie de J F0F1-ATP de synthase d'Okuno D, d'Iino R et de Noji H « rotation et structure ». 2011 juin ; 149(6) : 655-64.

[Davantage de relevé : Adénosine triphosphate]

Last Updated: Feb 26, 2019

Dr. Supriya Subramanian

Written by

Dr. Supriya Subramanian

Dr. Supriya's passion for scientific writing began with her Bachelor’s of Science (B.Sc.) degree in Medical Laboratory Technology at the Postgraduate Institute of Medical Education and Research (PGIMER), India. She went on to study a Ph.D. in protein biology and then spent two years as a post-doctoral researcher studying membrane transport. She has hands-on experience of fluorescent microscopy, siRNA knockdown and tissue biology. Now a freelance writer, Supriya approaches her articles with a focus on cell physiology, molecular biology, membrane biochemistry, and biophysics.

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