Meccanismo dell'atpasi

L'adenosintrifosfato (ATP) è una molecola chiave che sopra idrolisi fornisce l'energia per facilitare vari trattamenti cellulari che sono essenziali per vita.

La cella utilizza l'energia di idrolisi del trifosfato di adenosina per determinare molti trattamenti cellulari non spontanei. L'energia rilasciata rompendo le obbligazioni fra i gruppi del fosfato può essere sfruttata per rifornire molte reazioni di combustibile sostenenti di vita come:

  • Sintesi delle biomolecole quali le proteine, i lipidi, il DNA ed il RNA.
  • Trasporto attivo pompando gli ioni contro un gradiente di concentrazione.
  • Lavoro meccanico come la contrazione del muscolo, la riorganizzazione del citoscheletro e battere delle ciglia.
Sottounità complesso di gamma dell
Sottounità complesso di gamma dell'atpasi F1, che forma l'asta cilindrica centrale che connette il motore rotativo F0 alla memoria catalitica F1. rappresentazione 3d. Credito di immagine: ibreakstock/Shutterstock

Atpasi

Sebbene l'idrolisi del trifosfato di adenosina sia una reazione favorevole, il trifosfato di adenosina non fa ripartizione da sè. Ciò è perché l'energia di attivazione richiesta per l'idrolisi del trifosfato di adenosina è abbastanza su che l'idrolisi del trifosfato di adenosina non abbia luogo senza un enzima chiamato ATPase. Le paia sole degli elettroni sull'ossigeno di una molecola di acqua realizzano un attacco nucleofilo al gruppo terminale del fosfato. Tuttavia, questi elettroni hanno una carica negativa e forte sono respinti dalle cariche negative sulla molecola del fosfato.

Le atpasi aiutano sormontano questa repulsione circondando la molecola del trifosfato di adenosina con gli ioni positivi che interagiscono con gli ioni caricati quantità negativa sulla molecola del fosfato, permettendo che l'idrolisi abbia luogo. Quindi, le atpasi abbassa l'energia di attivazione richiesta affinchè la reazione accadano. La maggior parte delle atpasi fanno leva l'energia rilasciata da idrolisi a qualsiasi phosphorylate una molecola o cambiano la conformazione dell'atpasi e trasportano i soluti contro il gradiente di concentrazione.

I tipi differenti di atpasi sono come segue:

F-Atpasi

Atpasi reversibili che possono usare un gradiente del protone per sintetizzare il trifosfato di adenosina o creare un gradiente del protone sopra idrolisi del trifosfato di adenosina. Sono trovate in batteri, in impianti (cloroplasti) ed in eucarioti (mitocondri).

V-Atpasi

Situato in apparato di Golgi, nei endosomes, nei lisosomi ed in vacuoli. Essi idrolizzano il trifosfato di adenosina ed usano l'energia per proteina che trafficano, il trasporto attivo dei metaboliti e la versione del neurotrasmettitore.

Un-Atpasi

Atpasi inoltre reversibili e trovato soltanto in Archaea.

P-Atpasi

Trovato in batteri ed in eucarioti e responsabile di trasporto di vari ioni contro il gradiente di concentrazione facendo uso dell'energia generata tramite idrolisi del trifosfato di adenosina.

Struttura dell'atpasi

La maggior parte del trifosfato di adenosina è prodotto nei mitocondri, che comprende una membrana esterna ed interna. Lo spazio fra queste due membrane è conosciuto come lo spazio intermedio, mentre lo spazio circondato dalla membrana interna è conosciuto come la matrice. La membrana interna egualmente possiede i numerosi infoldings conosciuti come i cristae, che contiene l'enzima per la sintesi del trifosfato di adenosina.

Il trifosfato di adenosina è generato all'interno della matrice da un enzima chiamato sintasi del trifosfato di adenosina. Consiste di 2 parti:

  • F1
  • F0

La parte F1 è posizionata nella matrice che servisce da sito catalitico per la sintesi o l'idrolisi del trifosfato di adenosina. Considerando che la parte F0 risiede nella membrana e servisce da motore e canale del tipo di rotore per il trasporto del protone da intermedio spazi alla matrice.  L'sottounità F0 consiste di 10 c-sottounità che formano il motore del tipo di rotore, un un-sottounità che gli atti come un protone incanalano e di un b-sottounità che si estende dalla membrana interna nella matrice per stabilizzare l'sottounità catalitico di F1 attraverso il suo contatto con l'sottounità di d.

La parte F1 dell'enzima servisce da asse e parte catalitica della sintasi del trifosfato di adenosina. L'asse è compreso un g ed un sottounità di e che sono connessi agli sottounità di c ed estendono su nell'sottounità catalitico che consiste delle 3 a e di 3 sottounità di b.

Meccanismo dell'atpasi

Il hexamer a3b3 dell'atpasi F1 è sistemato alternatamente intorno all'g-sottounità con gli b-sottounità che sono cataliticamente attivi. Quando l'g-sottounità gira il hexamer a3b3 è giudicato sul posto dalla d e dagli sottounità di b. La rotazione dell'g-sottounità riguardante il hexamer fisso a3b3 induce ogni b-sottounità a ciclare attraverso tre stati conformazionali differenti cioè è (vuoto), bTP (trifosfato di adenosina limitato) e bDP (ADP limitato).

Due schemi alternativi sono stati proposti per il ciclo idrolitico in atpasi F1. Nel primo schema, il trifosfato di adenosina lega all'essere-sottounità con conseguente cambiamento conformazionale dell'sottounità. Ciò produce una rotazione in senso orario dell'g-sottounità da 120o. Ciò causa l'bDP-sottounità nell'“apre„ la conformazione che piombo alla versione dell'ADP e del pi. I cambiamenti conformazionali egualmente sono trasmessi all'bTP-sottounità che promuove l'idrolisi del trifosfato di adenosina rilegato nell'ADP e nel pi.

Al punto seguente, il trifosfato di adenosina lega all'bDP-sottounità (ora vuoto) e via rotazione dei risultati dell'g-sottounità in versione dell'ADP e del pi dall'bTP-sottounità ed idrolisi del trifosfato di adenosina nell'essere-sottounità. Alla tappa finale, il trifosfato di adenosina lega (ora) l'bTP-sottounità vuoto, l'ADP ed il pi è rilasciato dall'essere-sottounità e dall'idrolisi del trifosfato di adenosina nell'bDP-sottounità. In questo schema, i cambiamenti conformazionali indotti sono un risultato dell'associazione del trifosfato di adenosina e non idrolisi del trifosfato di adenosina. Inoltre, il trifosfato di adenosina rilegato favorisce “una conformazione chiusa rispetto all'ADP rilegato ed i pi che favoriscono “aprono„ la conformazione.

Nel secondo schema, l'idrolisi del trifosfato di adenosina è direttamente responsabile dei cambiamenti conformazionali indotti nell'b-sottounità. Il trifosfato di adenosina che lega all'essere-sottounità causa un piccolo cambiamento conformazionale nell'bDP-sottounità con conseguente idrolisi del trifosfato di adenosina a questo sito. L'idrolisi piombo ad un grande cambiamento conformazionale nell'bDP-sottounità che rilascia l'ADP ed il pi dei prodotti. L'g-sottounità gira 120o in senso orario come conseguenza del cambiamento di conformazione nell'bDP-sottounità che induce l'sottounità di Trifosfato di adenosina-essere ad adottare una conformazione “chiusa„. Al punto seguente, il trifosfato di adenosina lega all'bDP-sottounità vuoto di now che promuove l'idrolisi e la versione dell'ADP e del pi dall'sottounità del bTP. Per concludere, il trifosfato di adenosina lega (ora l'sottounità) del bTP vuoto che causa la versione dell'ADP e del pi dall'essere-sottounità che porta il sistema di nuovo al suo stato originale.

La differenza principale fra i due schemi è che il trifosfato di adenosina che lega all'essere-sottounità promuove l'idrolisi dell'bTP-sottounità nel primo schema e dell'bDP-sottounità nel secondo schema. Inoltre, nel primo schema, due siti catalitici sono occupati dall'ADP e da uno dal trifosfato di adenosina. Al contrario, due siti catalitici sono occupati dal trifosfato di adenosina e da uno tramite l'ADP nel secondo schema.

Sorgenti

  • Modello strutturale di Leslie AGW e del camminatore JE “di F1-ATPase e le implicazioni della catalisi rotatoria. Biol Sci del trasporto R Soc Lond B di Philos. 2000 aprile 2009; 355(1396): 465-471.
  • Biochimica di J della sintasi di Okuno D, di Iino R e di Noji H “rotazione e struttura F0F1-ATP„. 2011 giugno; 149(6): 655-64.

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Last Updated: Feb 26, 2019

Dr. Supriya Subramanian

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Dr. Supriya Subramanian

Dr. Supriya's passion for scientific writing began with her Bachelor’s of Science (B.Sc.) degree in Medical Laboratory Technology at the Postgraduate Institute of Medical Education and Research (PGIMER), India. She went on to study a Ph.D. in protein biology and then spent two years as a post-doctoral researcher studying membrane transport. She has hands-on experience of fluorescent microscopy, siRNA knockdown and tissue biology. Now a freelance writer, Supriya approaches her articles with a focus on cell physiology, molecular biology, membrane biochemistry, and biophysics.

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