Mecanismo da ATPase

O triphosphate de adenosina (ATP) é uma molécula chave que em cima da hidrólise forneça a energia para facilitar uma variedade de processos celulares que são essenciais para a vida.

A pilha utiliza a energia da hidrólise do ATP a fim conduzir muitos processos celulares não-espontâneos. A energia liberada quebrando as ligações entre os grupos do fosfato pode ser aproveitada para abastecer muitas reacções de sustentação da vida como:

  • Síntese das biomoléculas tais como proteínas, lipidos, ADN e RNA.
  • Transporte activo bombeando íons contra um inclinação de concentração.
  • Trabalho mecânico tal como a contracção do músculo, o rearranjo do cytoskeleton e bater das pestanas.
Subunidade complexa da gama da ATPase F1, que forma o eixo central que conecta o motor F0 giratório ao núcleo F1 catalítico. rendição 3d. Crédito de imagem: ibreakstock/Shutterstock
Subunidade complexa da gama da ATPase F1, que forma o eixo central que conecta o motor F0 giratório ao núcleo F1 catalítico. rendição 3d. Crédito de imagem: ibreakstock/Shutterstock

ATPase

Embora a hidrólise do ATP seja uma reacção favorável, o ATP não faz divisão no seus próprios. Isto é porque a energia de activação exigida para a hidrólise do ATP é altamente bastante que a hidrólise do ATP não ocorre sem uma enzima chamada ATPase. Os pares solitários de elétrons no oxigênio de uma molécula de água executam um ataque nucleophilic no grupo terminal do fosfato. Contudo, estes elétrons têm uma carga negativa e são repelidos fortemente pelas cargas negativas na molécula do fosfato.

As ATPase ajudam superam esta repulsa cercando a molécula do ATP com íons positivos que interagem com os íons cobrados negativo na molécula do fosfato, permitindo que a hidrólise ocorra. Daqui, as ATPase abaixam a energia de activação exigida para que a reacção ocorra. A maioria de ATPase leverage a energia liberada da hidrólise a um ou outro phosphorylate uma molécula ou mudam a conformação da ATPase e transportam solutes contra o inclinação de concentração.

Os tipos diferentes de ATPase são como segue:

F-ATPase

ATPase reversíveis que podem usar um inclinação do protão para sintetizar o ATP ou criar um inclinação do protão em cima da hidrólise do ATP. São encontrados nas bactérias, nas plantas (cloroplastos) e nos eukaryotes (mitocôndria).

V-ATPase

Localizado no instrumento, nos endosomes, nos lisosomas e nos vacuoles de Golgi. Hydrolyze o ATP e usam a energia para a proteína que traficam, o transporte activo dos metabolitos e a liberação do neurotransmissor.

Um-ATPase

ATPase também reversíveis e encontrado somente em Archaea.

P-ATPase

Encontrado nas bactérias e nos eukaryotes e responsável para o transporte de uma variedade de íons contra o inclinação de concentração usando a energia gerada pela hidrólise do ATP.

Estrutura da ATPase

A maioria do ATP é produzido nas mitocôndria, que compreende de uma membrana exterior e interna. O espaço entre estas duas membranas está sabido como o espaço intermediário, quando o espaço cercado pela membrana interna for sabido como a matriz. A membrana interna igualmente possui os infoldings numerosos conhecidos como cristae, que contem a enzima para a síntese do ATP.

O ATP é gerado dentro da matriz por uma enzima chamada sintase do ATP. Consiste em 2 porções:

  • F1
  • F0

A parcela F1 é ficada na matriz que serve como o local catalítico para a síntese ou a hidrólise do ATP. Considerando que a parte F0 reside na membrana e serve como a rotor-como o motor e o canal para o transporte do protão de intermediário espace à matriz.  A subunidade F0 consiste em 10 c-subunidades que forma rotor-como o motor, uma um-subunidade que actua como um canal do protão e uma b-subunidade que estende da membrana interna na matriz para estabilizar a subunidade catalítica do F1 através de seu contacto com a subunidade de d.

A parcela F1 da enzima serve como o eixo e a parte catalítica da sintase do ATP. O eixo é compreendido de um g e de uma subunidade de e que são conectados às subunidades do c e estendem acima na subunidade catalítica que consiste nos 3 a e em 3 subunidades de b.

Mecanismo da ATPase

O hexamer a3b3 da ATPase F1 é arranjado alternadamente em torno da g-subunidade com as b-subunidades que são catalìtica activas. Quando a g-subunidade gira o hexamer a3b3 está mantido no lugar por d e pelas subunidades de b. A rotação da g-subunidade relativo ao hexamer a3b3 fixo faz com que cada b-subunidade dê um ciclo através de três estados conformational diferentes a saber está (vazio), o bTP (ATP limitado) e o bDP (ADP limitado).

Dois esquemas alternativos foram propor para o ciclo hydrolytic na ATPase F1. No primeiro esquema, o ATP liga à estar-subunidade tendo por resultado uma mudança conformational da subunidade. Isto produz uma rotação sentido horário da g-subunidade por 120o. Isto causa a bDP-subunidade no “abre” a conformação que conduz à liberação do ADP e do pi. As mudanças Conformational são transmitidas igualmente à bTP-subunidade que promove a hidrólise de ATP encadernado no ADP e no pi.

No passo seguinte, o ATP liga à bDP-subunidade (agora vazia) e através da rotação dos resultados de g-subunidade na liberação do ADP e do pi da bTP-subunidade e na hidrólise do ATP na estar-subunidade. No passo final, o ATP liga (agora) a bTP-subunidade vazia, o ADP e o pi são liberados da estar-subunidade e da hidrólise do ATP na bDP-subunidade. Neste esquema, as mudanças conformational induzidas são um resultado do emperramento do ATP e não hidrólise do ATP. Também, o ATP encadernado favorece “uma conformação fechado ao contrário de ADP encadernado e o pi que favorece “abre a” conformação.

No segundo esquema, a hidrólise do ATP é directamente responsável para as mudanças conformational induzidas na b-subunidade. O ATP que liga à estar-subunidade causa uma mudança conformational pequena na bDP-subunidade tendo por resultado a hidrólise do ATP neste local. A hidrólise conduz a uma grande mudança conformational na bDP-subunidade que libera o ADP dos produtos e o pi. A g-subunidade gira 120o no sentido horário em conseqüência da mudança da conformação na bDP-subunidade que faz com que a subunidade ATP-estar adote uma conformação “fechado”. No passo seguinte, o ATP liga à bDP-subunidade vazia do now que promovem a hidrólise e a liberação do ADP e ao pi da subunidade do bTP. Finalmente, o ATP liga (agora a subunidade) do bTP vazio que causa a liberação do ADP e do pi da estar-subunidade que traz o sistema de volta a seu estado original.

A diferença principal entre os dois esquemas é que o ATP que liga à estar-subunidade promove a hidrólise da bTP-subunidade no primeiros esquema e bDP-subunidade no segundo esquema. Também, no primeiro esquema, dois locais catalíticos são ocupados pelo ADP e por um pelo ATP. Ao contrário, dois locais catalíticos são ocupados pelo ATP e por um pelo ADP no segundo esquema.

Fontes

  • Modelo estrutural de Leslie AGW e de caminhante JE “de F1-ATPase e as implicações da catálise giratória. Biol Sci do transporte R Soc Lond B de Philos. 2000 abril de 2009; 355(1396): 465-471.
  • Biochem de J da sintase de Okuno D, de Iino R e de Noji H “rotação e estrutura F0F1-ATP”. 2011 junho; 149(6): 655-64.

[Leitura adicional: Triphosphate de adenosina]

Last Updated: Feb 26, 2019

Dr. Supriya Subramanian

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Dr. Supriya Subramanian

Dr. Supriya's passion for scientific writing began with her Bachelor’s of Science (B.Sc.) degree in Medical Laboratory Technology at the Postgraduate Institute of Medical Education and Research (PGIMER), India. She went on to study a Ph.D. in protein biology and then spent two years as a post-doctoral researcher studying membrane transport. She has hands-on experience of fluorescent microscopy, siRNA knockdown and tissue biology. Now a freelance writer, Supriya approaches her articles with a focus on cell physiology, molecular biology, membrane biochemistry, and biophysics.

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