Mecanismo de la ATpasa

El trifosfato de adenosina (ATP) es una molécula dominante que sobre la hidrólisis ofrece energía para facilitar una variedad de procesos celulares que sean esenciales para la vida.

La célula utiliza la energía de la hidrólisis del ATP para impulsar muchos procesos celulares no-espontáneos. La energía liberada rompiendo las ligazones entre los grupos del fosfato se puede aprovechar para aprovisionar de combustible muchas reacciones de mantenimiento de la vida por ejemplo:

  • Síntesis de biomoléculas tales como proteínas, lípidos, DNA y ARN.
  • Transporte activo bombeando los iones contra un gradiente de concentración.
  • Trabajo mecánico tal como contracción del músculo, cambio del citoesqueleto y batir de cilios.
Subunidad gamma compleja de la ATpasa F1, que forma el árbol central que conecta el motor rotativo F0 con la base catalítica F1. representación 3d. Haber de imagen: ibreakstock/Shutterstock
Subunidad gamma compleja de la ATpasa F1, que forma el árbol central que conecta el motor rotativo F0 con la base catalítica F1. representación 3d. Haber de imagen: ibreakstock/Shutterstock

ATpasas

Aunque la hidrólisis del ATP sea una reacción favorable, el ATP no hace avería en sus los propio. Esto es porque la energía de activación requerida para la hidrólisis del ATP es arriba bastante que la hidrólisis del ATP no ocurre sin una enzima llamada ATPase. Los pares solitarios de electrones en el oxígeno de una molécula de agua realizan un ataque nucleofílico contra el grupo terminal del fosfato. Sin embargo, estos electrones tienen una carga negativa y son repelidos fuertemente por las cargas negativas en la molécula del fosfato.

Las ATpasas ayudan vencen esta repulsión rodeando la molécula del ATP con los iones positivos que obran recíprocamente con los iones cargados negativa en la molécula del fosfato, permitiendo que la hidrólisis ocurra. Por lo tanto, las ATpasas bajan la energía de activación requerida para que la reacción ocurra. La mayoría de las ATpasas leverage la energía liberada de la hidrólisis a cualquier fosforilato una molécula o cambian la conformación de la ATpasa y transportan los solutos contra el gradiente de concentración.

Los diversos tipos de ATpasas son como sigue:

F-ATpasas

ATpasas reversibles que pueden utilizar un gradiente del protón para sintetizar el ATP o para crear un gradiente del protón sobre la hidrólisis del ATP. Se encuentran en bacterias, instalaciones (cloroplastos) y eucariotas (mitocondrias).

V-ATpasas

Situado en el aparato, los endosomes, los lisosomas y las vacuolas de Golgi. Ellos hidrolizan el ATP y utilizan la energía para la proteína que trafican, el transporte activo de metabilitos y la baja del neurotransmisor.

Uno-ATpasas

ATpasas también reversibles y encontrado solamente en Archaea.

P-ATpasas

Encontrado en bacterias y eucariotas y responsable del transporte de una variedad de iones contra el gradiente de concentración usando la energía generada por hidrólisis del ATP.

Estructura de la ATpasa

La mayor parte del ATP se produce en las mitocondrias, que comprende de una membrana exterior e interna. El espacio entre estas dos membranas se conoce como el espacio intermedio, mientras que el espacio rodeado por la membrana interna se conoce como la matriz. La membrana interna también posee los infoldings numerosos conocidos como cristae, que contiene la enzima para la síntesis del ATP.

El ATP es generado dentro de la matriz por una enzima llamada synthase del ATP. Consiste en 2 porciones:

  • F1
  • F0

La porción F1 se establece en la matriz que sirve como el sitio catalítico para la síntesis o la hidrólisis del ATP. Considerando que la parte F0 reside en la membrana y sirve como a rotor-como el motor y el canal para el transporte del protón de intermedio espacie a la matriz.  La subunidad F0 consiste en 10 c-subunidades que formen rotor-como el motor, una uno-subunidad que actúe como un canal del protón y una b-subunidad que extienda de la membrana interna en la matriz para estabilizar la subunidad catalítica de F1 a través de su contacto con la subunidad de d.

La porción F1 de la enzima sirve como el eje y la parte catalítica del synthase del ATP. El eje se comprende de un g y de una subunidad de e que se conecten con las subunidades de la c y extiendan hacia arriba en la subunidad catalítica que consiste en las 3 a y 3 subunidades de b.

Mecanismo de la ATpasa

El hexamer a3b3 de la ATpasa F1 se arregla alterno alrededor de la g-subunidad con las b-subunidades que son catalítico activas. Cuando la g-subunidad gira el hexamer a3b3 es llevado a cabo en el lugar por d y las subunidades de b. La rotación de la g-subunidad en relación con el hexamer fijo a3b3 hace cada b-subunidad completar un ciclo a través de tres diversos estados conformacionales es decir está (vacío), el bTP (ATP limitado) y el bDP (ADP limitado).

Dos esquemas alternativos se han propuesto para el ciclo hidrolítico en la ATpasa F1. En el primer esquema, el ATP ata a la ser-subunidad dando por resultado un cambio conformacional de la subunidad. Esto produce una rotación dextrógira de la g-subunidad por 120o. Esto causa la bDP-subunidad en “abre” la conformación que lleva a la baja del ADP y del pi. Los cambios conformacionales también se transmiten a la bTP-subunidad que asciende la hidrólisis del ATP encuadernado en el ADP y el pi.

En el paso siguiente, el ATP ata a la bDP-subunidad (ahora vacía) y vía la rotación de los resultados de la g-subunidad en la baja del ADP y del pi de la bTP-subunidad e hidrólisis del ATP en la ser-subunidad. En el paso final, el ATP ata (ahora) la bTP-subunidad vacía, el ADP y el pi se libera de la ser-subunidad y de la hidrólisis del ATP en la bDP-subunidad. En este esquema, los cambios conformacionales inducidos son un resultado del atascamiento del ATP y no hidrólisis del ATP. También, el ATP encuadernado favorece “cerró la conformación en comparación con el ADP encuadernado y los pi que favorecen “abren la” conformación.

En el segundo esquema, la hidrólisis del ATP es directamente responsable de los cambios conformacionales inducidos en la b-subunidad. El ATP que ata a la ser-subunidad causa un pequeño cambio conformacional en bDP-subunidad dando por resultado la hidrólisis del ATP en este sitio. La hidrólisis lleva a un cambio conformacional grande en la bDP-subunidad que libera el ADP y el pi de los productos. La g-subunidad gira 120o hacia la derecha como resultado del cambio de la conformación en la bDP-subunidad que hace la subunidad del ATP-ser adoptar “cerró” la conformación. En el paso siguiente, el ATP ata a la bDP-subunidad vacía del now que asciende la hidrólisis y la baja del ADP y del pi de la subunidad del bTP. Finalmente, el ATP ata (ahora la subunidad) del bTP vacío que causa la baja del ADP y del pi de la ser-subunidad que trae el sistema de nuevo a su estado original.

La diferencia principal entre los dos esquemas es que el ATP que ata a la ser-subunidad asciende la hidrólisis de la bTP-subunidad en el primer esquema y de la bDP-subunidad en el segundo esquema. También, en el primer esquema, dos sitios catalíticos son ocupados por el ADP y uno por el ATP. En cambio, dos sitios catalíticos son ocupados por el ATP y uno por el ADP en el segundo esquema.

Fuentes

  • Modelo estructural de Leslie AGW y del caminante JE “de F1-ATPase y las implicaciones de la catálisis rotativa. Biol Sci del transporte R Soc Lond B de Philos. 2000 abril de 2009; 355(1396): 465-471.
  • Bioquímica de J del synthase de Okuno D, de Iino R y de Noji H “rotación y estructura F0F1-ATP”. El 2011 de junio; 149(6): 655-64.

[Lectura adicional: Trifosfato de adenosina]

Last Updated: Feb 26, 2019

Dr. Supriya Subramanian

Written by

Dr. Supriya Subramanian

Dr. Supriya's passion for scientific writing began with her Bachelor’s of Science (B.Sc.) degree in Medical Laboratory Technology at the Postgraduate Institute of Medical Education and Research (PGIMER), India. She went on to study a Ph.D. in protein biology and then spent two years as a post-doctoral researcher studying membrane transport. She has hands-on experience of fluorescent microscopy, siRNA knockdown and tissue biology. Now a freelance writer, Supriya approaches her articles with a focus on cell physiology, molecular biology, membrane biochemistry, and biophysics.

Citations

Please use one of the following formats to cite this article in your essay, paper or report:

  • APA

    Subramanian, Supriya. (2019, February 26). Mecanismo de la ATpasa. News-Medical. Retrieved on June 20, 2019 from https://www.news-medical.net/life-sciences/Mechanism-of-ATPase.aspx.

  • MLA

    Subramanian, Supriya. "Mecanismo de la ATpasa". News-Medical. 20 June 2019. <https://www.news-medical.net/life-sciences/Mechanism-of-ATPase.aspx>.

  • Chicago

    Subramanian, Supriya. "Mecanismo de la ATpasa". News-Medical. https://www.news-medical.net/life-sciences/Mechanism-of-ATPase.aspx. (accessed June 20, 2019).

  • Harvard

    Subramanian, Supriya. 2019. Mecanismo de la ATpasa. News-Medical, viewed 20 June 2019, https://www.news-medical.net/life-sciences/Mechanism-of-ATPase.aspx.

Comments

The opinions expressed here are the views of the writer and do not necessarily reflect the views and opinions of News-Medical.Net.
Post a new comment
Post