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Sviluppo di Nanobody

Nanobodies è proteine terapeutiche derivate dai domini della catena pesante di IgG dei camelids. Per capire il significato dei nanobodies, è utile capire gli anticorpi convenzionali.

Credito di immagine: vitstudio/Shutterstock

Anticorpi convenzionali

Gli anticorpi convenzionali sono proteine formate da due catene pesanti e da due catene leggere. Ogni catena contribuisce ad un sito dell'antigene-associazione.

La sede del legame dell'obiettivo di un anticorpo convenzionale ha domini variabili associati non-covalente: VH per la componente della catena pesante e VL per la componente della catena leggera. Tre cicli del peptide al suggerimento di ogni V-dominio mediano la specificità dell'obiettivo della molecola.

Nanobodies contro gli anticorpi convenzionali

Gli anticorpi di Camelid IgG hanno un V-dominio altamente solubile dell'antigene-associazione, conosciuto come VHH, o nanobody, dovuto la sua dimensione nell'intervallo di nanometro. Nanobodies ha un lato idrofilo che corrisponde alla catena leggera di un dominio dell'anticorpo di VH.

Poiché i nanobodies non legano le catene leggere, non sono complicati dalla solubilità ed i problemi dell'aggregazione hanno trovato nei domini di VH degli anticorpi convenzionali. Egualmente mancano del dominio CH1 di un anticorpo convenzionale, che connette alla catena leggera ed interagisce con il dominio di VH.

Scoperta dei nanobodies

Hamers-Casterman ed altri in primo luogo hanno scoperto che i camelids producono gli anticorpi funzionali privi delle catene leggere. gli anticorpi del Unico dominio egualmente sono stati trovati in pesce cartilagineo. Tuttavia, gli anticorpi dai cammelli sono stati favoriti per lo sviluppo di Biotech perché sono più facili da trattare.

Nanobodies presenta una serie di vantaggi dovuto la loro struttura del unico dominio. Le librerie create dai camelids immunizzati hanno diversità funzionale completa, contrariamente alla diversità diminuita delle librerie convenzionali dell'anticorpo.

Quindi, i nanobodies dell'antigene-associazione di alto-affinità possono essere isolati schermando un numero limitato dei cloni dalle librerie immuni senza selezione priore facendo uso delle tecnologie di visualizzazione.

Vantaggi dei nanobodies

La struttura del unico dominio egualmente permette alla manipolazione molecolare. Nanobodies può essere costruito nei formati multivalent per aumentare l'affinità o per produrre gli anticorpi bispecific. Nanobodies egualmente si pensa che sia più adatto a produzione unicellulare di una miscela degli anticorpi (anticorpi di oligoclonal) perché eliminano il mispairing del dominio.

Nanobodies è funzionale a 90°C, contrariamente agli anticorpi convenzionali. Questa stabilità aumentata è attribuita al maggior hydrophilicity della regione di interfaccia di VL. Nanobodies può anche riconoscere i siti antigenici insoliti quali i siti ad enzimi attivi e può essere usato così come inibitori di enzimi.

La maggior stabilità dei nanobodies li rende molto versatili in termini di applicazioni potenziali. Per esempio, sono state studiate in sciampi per impedire la forfora, come cattura dei reagenti per depurazione di immunoaffinity e come biosensori.

Applicazioni di Nanobody

Nanobodies ha promessa nel campo di immunoterapia orale perché sono stabili ad un intervallo dei livelli di pH e possono legare il loro obiettivo in presenza delle alte concentrazioni di agenti che interrompono i legami idrogeni in acqua.

Altri esempi delle domande terapeutiche di nanobodies comprendono la malattia del sonno, la diarrea infantile, le intercapedini dentarie e la sepsi.

Da quando i nanobodies sono stati scoperti nel 1993, il campo sta avanzando rapido. Nanobodies può essere prodotto economicamente in microrganismi ed è altamente stabile. Possono essere espressi nei formati multivalent o come fusioni degli enzimi, permettendo un approccio pronto per l'uso allo sviluppo. Nanobodies è esente da molte delle complicazioni e gli effetti secondari hanno trovato con gli anticorpi convenzionali.

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Last Updated: Feb 26, 2019

Dr. Catherine Shaffer

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Dr. Catherine Shaffer

Catherine Shaffer is a freelance science and health writer from Michigan. She has written for a wide variety of trade and consumer publications on life sciences topics, particularly in the area of drug discovery and development. She holds a Ph.D. in Biological Chemistry and began her career as a laboratory researcher before transitioning to science writing. She also writes and publishes fiction, and in her free time enjoys yoga, biking, and taking care of her pets.

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