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Phosphoproteomics dans la recherche

Phosphoproteomics est un outil important en sciences de la vie, laissant pour l'étude des changements de réglementation avec la variation des conditions et du temps. Le bilan courant de la phosphorylation de protéine dans la recherche a été facilité par le développement de la spectrométrie de masse de protéine (MS). Phosphoproteomics active le dépistage et la quantification des protéines importantes contenant un groupe de phosphate comme modification goujon-de translation. L'altération conséquente à la structure des protéines, au fonctionnement et aux interactions s'est avérée responsable du mécanisme fondamental des maladies, produisant les objectifs importants pour la recherche.

Découvertes tôt par Phosphoproteomics

L'emploi traditionnel du phosphoproteomics était pour l'étude des systèmes de signalisation et l'identification des substrats pour des kinases. La transduction de signal intracellulaire est modérée par la phosphorylation des molécules variées de signalisation par des enzymes de kinase. Groupes de phosphate de transport de kinases d'ATP aux molécules-cible. Les protéines phosphorylées donnantes droit souvent ont modifié des niveaux d'activité. Le phosphoproteomics quantitatif ont produit les écrans de la taille du protéome pour recenser des substrats des protéines kinase.

Phosphoproteomics et cancérologie

Phosphoproteomics est une avenue neuve prometteuse pour la cancérologie, avec des études récentes analysant comment le phosphoproteome change pendant le développement de tumeur. Les phosphoprotéines ont également le potentiel d'être des biomarqueurs utiles pour la diagnose et les objectifs thérapeutiques. Dysregulation des voies de signalisation de kinase sont associés à un grand choix de cancers. Phosphoproteomics a été employé pour recenser les kinases anormal activées et leurs substrats en aval. Une étude récente a découvert des signatures de kinase liées au cancer épithélial de l'ovaire. L'analyse de phosphoproteomics a également trouvé la phosphorylation de la kinase cycline-dépendante CDK7, et son association avec l'activation de la polymérase ARN II (POLR2A), a caractérisé les échantillons patient-dérivés de cancer et les lignées cellulaires de cancer. La phosphorylation de CDK7-dependent de POLR2A peut pour cette raison être responsable de la prolifération de cellule cancéreuse. Les résultats indiquent que CDK7 est un objectif thérapeutique important pour le cancer épithélial de l'ovaire. Davantage d'encouragement a été fourni par recherche dans les inhibiteurs covalents de CDK7 et leur capacité de détruire les cellules de cancer du sein triple-négatives.

Phosphoproteomics et recherche de diabète

Phosphoproteomics a été utilisé dans la chasse pour des biomarqueurs nouveaux de diabète de type 2 et la plus grande compréhension des voies biologiques principales menant à la maladie. La recherche sur le mécanisme soutenant la voie intracellulaire insuline-induite de signalisation, qui est importante pour un certain nombre de processus cellulaires a associé au vieillissement et aux maladies métaboliques, a été développée par le phosphoproteomics. La voie commence quand l'insuline grippe à son récepteur, déclenchant les cascades de phosphorylation de tyrosine qui produisent d'autres activations de réseau de cascade. Une compréhension plus grande des réseaux de signalisation branchés peut être la clavette à se démêler les procédés biologiques complexes branchant l'obésité au diabète de type 2. Une étude de la cascade de phosphorylation de tyrosine par l'immunoprécipitation de milliseconde et de phosphotyrosine a défini la tyrosine-phosphoproteome de la voie de signalisation d'insuline. La dynamique temporelle de la phosphorylation de protéine a été également vérifiée, avec trois populations cellulaires différentiel marquées étant stimulées à différentes heures. L'étude a recensé sept effecteurs d'insuline qui n'avaient pas été précédemment associés à la signalisation d'insuline. Cette méthode de phosphoproteomics est également capable de mesurer des phosphopeptides dans la voie de signalisation d'insuline pendant les variations de condition.

Phosphoproteomics et maladie neurologique

Le dysregulation de la phosphorylation semble également être associé à la maladie neurologique. La maladie de Parkinson est une affection dégénérative branchée aux mutations du gène codant l'enzyme LRRK2. La plupart des traitements actuels de la maladie de Parkinson concernent empêcher LRRK2 pour retarder la progression de la maladie. Il y a toujours une compréhension limitée du rôle LRRK2 en cellules et pourquoi la sur-activation est nuisible. Une analyse phosphoproteomic a été utilisée en trouvant d'autres protéines réglées par LRRK2. L'étude a constaté que directement les substrats principaux des phosphorylates LRRK2 dans la famille de Rab GTPase et la phosphorylation pathogène des augmentations LRRK2, menant au changement de l'activité de substrat. La conclusion fournit un objectif potentiel pour le développement des traitements neufs, promeut cependant des études sont exigées pour indiquer exactement le lien entre Rab modifié GTPases et la dégénérescence du système nerveux.

Sources

Further Reading

Last Updated: Aug 23, 2018

Shelley Farrar Stoakes

Written by

Shelley Farrar Stoakes

Shelley has a Master's degree in Human Evolution from the University of Liverpool and is currently working on her Ph.D, researching comparative primate and human skeletal anatomy. She is passionate about science communication with a particular focus on reporting the latest science news and discoveries to a broad audience. Outside of her research and science writing, Shelley enjoys reading, discovering new bands in her home city and going on long dog walks.

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