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Repliement des protéines

Le repliement des protéines est un procédé par lequel un réseau de polypeptide se plie pour devenir une protéine biologiquement active en sa structure 3D indigène. La structure des protéines est essentielle à son fonctionnement. Des protéines pliées sont liées par des interactions moléculaires variées.

Pendant la traduction, chaque protéine est synthétisée pendant qu'un réseau linéaire des acides aminés ou d'une bobine faite au hasard qui n'a pas une structure 3D stable. Les acides aminés dans le réseau agissent l'un sur l'autre éventuellement les uns avec les autres pour former une protéine bien définie et pliée. La séquence des acides aminés d'une protéine détermine sa structure 3D. Le pliage des protéines dans leur structure indigène correcte est principal à leur fonctionnement. La défaillance de se plier correctement produit les protéines inactives ou toxiques qui fonctionnent mal et entraînent un certain nombre de maladies.

Quatre étapes de repliement des protéines

Le pliage d'une protéine est un procédé complexe, concernant quatre étapes, qui provoque les structures des protéines 3D variées essentielles pour de divers fonctionnements au corps humain. La structure d'une protéine est hiérarchiquement arrangée, d'un primaire à la structure quaternaire. La grande variation dans les séquences des acides aminés représente les différentes conformations en structure des protéines.

  • Étapes se pliantes de structure des protéines - LadyofHats, commons.wikimedia.orgLa structure primaire se rapporte à la séquence linéaire de résidus d'acide aminé dans le réseau de polypeptide.
  • La structure secondaire est produite par la formation des liaisons hydrogènes entre les atomes dans le réseau général de polypeptide, qui plie les réseaux dans d'alpha helices ou bêta-feuilles.
  • La structure tertiaire est constituée par le pliage des feuilles ou des helices dans une des des autres de structure secondaire. La structure tertiaire de la protéine est la forme géométrique de la protéine. Elle a habituellement un réseau de polypeptide comme réseau général, avec un ou plusieurs structures secondaires. La structure tertiaire est déterminée par les interactions et l'adhérence des chaînes latérales acides aminées dans la protéine.
  • La structure quaternaire résulte des réseaux pliés d'acide aminé en structures tertiaires agissant l'un sur l'autre davantage les uns avec les autres pour provoquer une protéine fonctionnelle telle que l'hémoglobine ou l'ADN polymérase.

Facteurs affectant le repliement des protéines

Le repliement des protéines est un procédé très sensible qui est influencé par plusieurs facteurs externes comprenant électrique et des champs magnétiques, la température, pH, des produits chimiques, limitation de l'espace et encombrement moléculaire. Ces facteurs influencent la capacité des protéines de se plier dans leurs formes fonctionnelles correctes.

Les températures extrêmes affectent la stabilité des protéines et les font dévoiler ou dénaturer. De même, le pH extrême, les forces mécaniques et les dénaturants chimiques peuvent dénaturer des protéines. Pendant la dénaturation, les protéines détruisent leurs structures tertiaires et secondaires et deviennent une bobine faite au hasard. Bien que la dénaturation ne soit pas toujours réversible, quelques protéines peuvent re-pli dans certaines conditions.

Quelques cellules contiennent les protéines ou les chaperons de choc de la chaleur qui protègent des protéines dans la cellule contre la dénaturation par la chaleur. Les chaperons aident des protéines pour se plier et rester pliées sous les températures extrêmes. Ils aident également les protéines misfolded le déploiement et re-en se pliant correctement.

Les maladies liées au repliement des protéines incorrect

Les protéines Misfolded dénaturent facilement et détruisent leur structure et fonctionnement. Le repliement des protéines incorrect peut mener à beaucoup de maladies humaines.

La maladie d'Alzheimer est un exemple d'un état neurodegenerative provoqué par misfolding de protéine. Cette maladie est caractérisée par les plaques denses dans le cerveau provoqué par misfolding des β-feuilles secondaires des protéines fibrillaires de β-amyloïde actuelles dans la question de cerveau. La maladie de Huntington et la maladie de Parkinson sont d'autres exemples des maladies neurodegenerative liées à misfolding de protéine.

La mucoviscidose (CF) est une maladie mortelle provoquée par misfolding de la protéine de régulateur de conductibilité de transmembrane (CFTR) de mucoviscidose. Dans la plupart des cas des CF, la phénylalanine à la position 508 du CFTR est effacée, entraînant misfolding de la protéine de régulateur. Plusieurs allergies ont été également montrées pour être provoquées par le repliement des protéines incorrect.

Références

  1. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/10494843
  2. http://lectures.molgen.mpg.de/ProteinStructure/Levels/
  3. http://www.chemicalconnection.org.uk/chemistry/topics/view.php?topic=5&headingno=6
  4. http://chemwiki.ucdavis.edu/Core/Biological_Chemistry/Proteins/Protein_Structure/Protein_Folding

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Last Updated: Feb 26, 2019

Susha Cheriyedath

Written by

Susha Cheriyedath

Susha has a Bachelor of Science (B.Sc.) degree in Chemistry and Master of Science (M.Sc) degree in Biochemistry from the University of Calicut, India. She always had a keen interest in medical and health science. As part of her masters degree, she specialized in Biochemistry, with an emphasis on Microbiology, Physiology, Biotechnology, and Nutrition. In her spare time, she loves to cook up a storm in the kitchen with her super-messy baking experiments.

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